t½ = (log ½) a Keterangan : t ½ = Waktu paruh enzim a = Kemiringan (slope) kurva
|
|
- Indra Kusumo
- 7 tahun lalu
- Tontonan:
Transkripsi
1 11 Pengukuran Waktu Paruh. Waktu paruh merupakan waktu pemaparan enzim pada suhu tertentu yang menyebabkan penurunan aktivitas hingga 50% dari aktivitas semula (haplin & ucke 1990). Nilai aktivitas yang diperoleh dari uji kestabilan enzim terhadap ph dan suhu tertentu serta dari uji penyimpanan enzim xilanase kemudian dikonversikan menjadi nilai logaritma (log). Dari hubungan waktu inkubasi dan nilai log aktivitas diperoleh persamaan y=ax + b. erdasarkan persamaan ini dapat dihitung waktu paruh dengan rumus: t½ = (log ½) a Keterangan : t ½ = Waktu paruh enzim a = Kemiringan (slope) kurva nalisis Sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis (SDS- PGE) dan Zimogram. Elektroforesis protein menggunakan SDS-PGE dengan konsentrasi poliakrilamida 5% untuk gel pengumpul dan 12, 10, 7.5% untuk gel pemisah berdasarkan metode opeland (1994). Enzim yang digunakan adalah xilanase Q1 yang telah dipekatkan dengan membran dialisis. Sebelumnya, 40 µl enzim pekat ini ditambahkan dengan bufer sampel 5x sebanyak 10 µl dan dipanaskan pada suhu 50 o selama 5 menit. Setelah itu, sebanyak 10 µl sampel yang setara dengan 1.2 mg/ml protein dimasukkan ke dalam sumur pada gel pengumpul. Elektroforesis dijalankan pada 125 volt dan 100 mp selama 2.5 jam. Penanda protein yang digunakan adalah Low Molecular Weight (mersham Pharmacia iotech; Uppsala Swedia) yang mengandung phosphorylase b (97 kda), albumin (), ovalbumin (), carbonic anhydrase (30 kda), trypsin inhibitor (21.1 kda), dan α- lactalbumin (). Perlakuan penyiapan penanda protein untuk elektroforesis sama dengan enzim dan ditambahkan dengan bufer sampel 5x namun pemanasan dilakukan pada suhu 100 o selama 5 menit. Setelah elektroforesis, gel kemudian diwarnai dengan Page lue (Fermentas; Lithuania) yang mengandung pewarna oomassie rilliant lue R250. Perkiraan bobot molekul xilanase dalam larutan enzim kasar dilakukan dengan analisis zimogram. nalisis zimogram adalah analisis yang dilakukan untuk melihat aktivitas xilanase di dalam gel poliakrilamida dengan menggunakan substrat tertentu (Royer & Nakas 1990). Setelah elektroforesis, gel poliakrilamida direnaturasi dengan merendamnya dalam 2.5% (w/v) Triton-X 100 (Merck) selama satu jam. Setelah itu, gel direndam di dalam 1% (w/v) substrat beechwood xylan (Sigma) dan oatspelt xylan pada ph dan suhu optimum enzim selama satu jam. Kemudian, gel diwarnai dengan 0.1% (w/v) pewarna merah kongo (Merck) selama 45 menit dan dicuci dengan Nal 1 M (Merck) setelah itu Hl 1 M. enzim penghidrolisis karbohidrat lain yaitu selulosa dan pati juga dilakukan dengan metode zimogram dengan menginkubasikan gel elektroforesis kedalam substrat enzim yang diuji yaitu arboxy methyl cellulose (M) (DH supplies laboratory) 1% (w/v) dan amilum 1% (w/v) (Merck). HSIL DN PEMHSN Hasil Pemekatan Enzim Xilanase. licheniformis Q1. Penentuan konsentrasi optimum PEG yang digunakan untuk pemekatan ditunjukkan oleh data hubungan antara konsentrasi PEG (% w/v) dengan aktivitas relatif enzim (%). Konsentrasi PEG 50% menghasilkan aktivitas xilanase tertinggi untuk memekatkan xilanase isolat Q1 dengan nilai U/ml. Kontrol tanpa PEG memiliki nilai aktivitas sebesar U/ml (Tabel 1). spesifik enzim pekat dengan menggunakan konsentrasi PEG 50% mengalami penurunan sebesar 27.7% jika dibandingkan dengan aktivitas spesifik dari enzim ekstrak kasar, yakni dari 9 U/mg menjadi U/mg protein. relatif menunjukkan persentase perbandingan antara aktivitas total hasil pemekatan dengan aktivitas total enzim ekstrak kasar tanpa pemekatan (konsentrasi PEG 0%). Sedangkan aktivitas spesifik menunjukkan perbandingan antara aktivitas total enzim dengan kadar protein total enzim. Uji Kestabilan Enzim terhadap ph dan Suhu. Uji kestabilan dilakukan untuk mengetahui kestabilan enzim xilanase. licheniformis Q1 terhadap suhu dan ph, mengingat enzim merupakan protein yang mudah mengalami kerusakan akibat pengaruh lingkungan. Inkubasi xilanase. Licheniformis Q1 pada suhu 50, 60, 70, 80,
2 12 Tabel 1 Tahap pemekatan xilanase isolat Q1 PEG 6000 (%) (U/ml) Protein (mg/ml) Volume (ml) Total (U) Protein Total (mg) Spesifik (U/ mg protein) Relatif (%) dan 90 o dan ph 7 selama 120 menit menunjukkan adanya aktivitas relatif yang banyak berkurang, masing-masing tersisa sebesar 43.27%, 41.62%, 34.09%, 31.87%, 29.65% (Gambar 1, Lampiran 7). Hal ini juga terjadi pada inkubasi xilanase. licheniformis Q1 pada suhu 50, 60, 70, 80, dan 90 o dan ph 8 selama 120 menit, aktivitas relatif mengalami penurunan dan memperlihatkan adanya aktivitas relatif yang lebih rendah bila dibandingkan dibandingkan dengan perlakuan pada ph 7, masing-masing tersisa sebesar 39.04%, 36.31%, 32.29%, 26.97%, 26.10% (Gambar 2, Lampiran 7). Xilanase. licheniformis Q1 yang diinkubasi pada suhu 50, 60, 70, 80, dan 90 o dan ph 9 selama 120 menit menunjukkan aktivitas relatif yang terendah jika dibandingkan dengan aktivitas relatif pada perlakuan dengan ph 7 dan 8, masing-masing tersisa sebanyak 33.24%, 26.33%, 23.77%, 22.44%, 20.29% (Gambar 3, Lampiran 7). Log aktivitas relatif T 50 T 60 T 70 T 80 T Waktu inkubasi (menit) Gambar 1 Pengaruh suhu terhadap kestabilan xilanase isolat Q1 pada ph 7. Log aktivitas relatif Log aktivitas relatif T 50 T 60 T 70 T 80 T Waktu inkubasi (menit) Gambar 2 Pengaruh suhu terhadap kestabilan xilanase isolat Q1 pada ph 8. T 50 T 60 T 70 T 80 T Waktu inkubasi (menit) Gambar 3 Pengaruh suhu terhadap kestabilan xilanase isolat Q1 pada ph 9. erdasarkan hasil pengukuran termostabilitas, maka dapat dihitung waktu paruh. Xilanase Q1. licheniformis pada suhu 50, 60, 70, 80, dan 90 0 dan ph 7 memiliki waktu paruh masing-masing sebesar , 91.22, 83.62, 77.19, dan menit. Waktu paruh xilanase. licheniformis Q1 pada suhu 50, 60, 70, 80, dan 90 0 dan ph 8
3 13 Tabel 2 Waktu paruh xilanase acillus licheniformis Q1 Suhu ( o ) ph 7 ph 8 ph 9 t ½ (menit) t ½ (menit) t ½ (menit) yakni sebesar 88.54, 81.36, 75.26, 66.90, dan menit. Sedangkan waktu paruh xilanase. licheniformis Q1 pada suhu 50, 60, 70, 80, dan 90 o dan ph 9 yakni sebesar 79.22, 62.71, 60.21, 56.80, menit (Tabel 2). Uji Penyimpanan Enzim Xilanase. Pada suhu 4 o, penyimpanan xilanase. licheniformis Q1 selama empat minggu diperoleh persamaan regresi y= x , yang disajikan dalam bentuk kurva hubungan log aktivitas dengan waktu penyimpanan (Gambar 4). Persamaan regresi enzim yang disimpan selama empat minggu pada suhu 30 o yaitu y= x erdasarkan kurva hubungan log aktivitas dengan waktu penyimpanan xilanase. licheniformis Q1, waktu paruh yang dimiliki xilanase Q1. licheniformis pada suhu 4 o sebesar 52.8 hari sedangkan pada suhu 30 o sebesar 27.9 hari (Gambar 4). Log Waktu (hari) T 4 T 30 Gambar 4 Kurva hubungan log aktivitas dengan waktu penyimpanan xilanase. licheniformis Q1. nalisis Sodium Dodecyl Sulfate Polyacrylamide Gel Electrophoresis (SDS- PGE) dan Zimogram. erdasarkan hasil SDS-PGE ekstrak kasar xilanase. licheniformis Q1, tidak didapatkan pita protein yang jelas yang menunjukkan kisaran bobot molekul enzim tersebut. Hasil zimogram xilanase dengan menggunakan gel pemisah 7.5, 10, dan 12 %, menunjukkan terdapat satu pita protein yang mampu menghidrolisis substrat beechwood xylan, oatspelt xylan dan M. kan tetapi, pita yang memiliki aktivitas enzim tidak bermigrasi di dalam tiga macam konsentrasi gel yang dicoba sehingga bobot molekul enzim tidak dapat diperkirakan (Gambar 5, 6, dan 7). erdasarkan hasil zimogram dengan menggunakan substrat amilum, tidak didapatkan pita protein yang dapat menghidrolisis substrat amilum tersebut (Gambar 8) kda Gambar 5 Profil SDS-PGE ekstrak kasar xilanase. licheniformis Q1 dan Zimogram xilanase. licheniformis Q1 menggunakan substrat oatspelt xylan dengan gel poliakrilamida 7.5% (), 10% (), dan 12% (D). D 97.0 kda Gambar 6 Profil SDS-PGE ekstrak kasar xilanase. licheniformis Q1 dan Zimogram xilanase. licheniformis Q1 menggunakan substrat beechwood xylan dengan gel poliakrilamida 7.5% (), 10% (), dan 12% (D). D
4 kda Gambar 7 Profil SDS-PGE ekstrak kasar xilanase. licheniformis Q1 dan Zimogram xilanase. licheniformis Q1 menggunakan substrat arboxymethyl cellulose dengan gel poliakrilamida 7.5% (), dan 10% (). Gambar 8 Profil SDS-PGE ekstrak kasar xilanase. licheniformis Q1 dan Zimogram xilanase. licheniformis Q1 menggunakan substrat amilum dengan gel poliakrilamida 7.5% (), dan 10% (). Pembahasan acillus licheniformis merupakan bakteri gram positif yang umumnya hidup di tanah (Slepecky & Hemphill 1992). acillus licheniformis Q1 dapat memproduksi xilanase optimum pada suhu 40 0 dan ph 8 dengan media L+xilan (gustine 2005). Isolat ini juga dapat menghasilkan xilanase pada media Nakamura dengan sumber karbon tandan kosong kelapa sawit (TKKS) (gustine 2005). Xilanase. licheniformis Q1 yang dihasilkan kemudian diendapkan dengan menggunakan polietilen glikol. Presipitasi dengan PEG bertujuan untuk mengendapkan enzim. Seperti penambahan garam misalnya amonium sulfat, penambahan PEG dapat menarik molekul air sehingga protein akan bersatu membentuk gumpalan endapan. Selain itu, PEG tidak bersifat toksik, tidak mudah terbakar serta memiliki efek protektif terhadap protein (Suhartono 1989). Keuntungan pemakaian polietilen glikol antara lain senyawa ini dapat ditambahkan sampai konsentrasi 50% (w/v) dan presipitasi protein mulai terjadi pada kisaran 6-12% (w/v) (Scopes 1987). Selain itu, selama perlakuan tidak dibutuhkan suhu yang rendah karena senyawa ini memberikan efek stabilisasi terhadap protein (Suhartono 1989). Protein yang pernah diendapkan dengan PEG ialah fibrinogen dan γ-globulin. Sama seperti pelarut organik, protein menjadi lebih larut di dalam larutan PEG seiring dengan bergesernya ph dari titik isoelektriknya (Scopes 1987). Pemekatan dengan menggunakan PEG biasanya dilakukan terhadap protein berdaya larut rendah, seperti globulin. eberapa penelitian menggunakan PEG untuk memekatkan enzim misalnya tannase (Gupta et al. 1997) dan αamilase ( Thontowi et al. 2001). Pemekatan enzim tanase menggunakan PEG 6000, dan hasil pemekatan terbaik diperoleh pada konsentrasi PEG 0.1% (w/v) (Gupta et al. 1997). Pemekatan enzim α-amilase menggunakan PEG 600 dan 3350 dengan sistem dua fase, dan hasil pemekatan terbaik diperoleh pada konsentrasi PEG 600 (Thontowi et al. 2001). erdasarkan hasil penelitian, konsentrasi PEG 6000 yang menunjukkan aktivitas unit xilanase tertinggi untuk xilanase isolat Q1 yaitu konsentrasi 50%, yakni sebesar U/ml (Tabel 1). spesifik enzim hasil pemekatan dengan menggunakan konsentrasi 50% mengalami penurunan sebesar 27.7% jika dibandingkan dengan aktivitas spesifik dari enzim ekstrak kasar, yakni dari 9 U/mg menjadi U/mg protein. PEG dengan bobot molekul rendah memiliki kekentalan yang lebih rendah bila dibandingkan PEG dengan bobot molekul yang tinggi. Selain itu, kekentalan yang tinggi dapat menyebabkan penggunaan polimer sebagai bahan pengendap protein tidak efisien (Thontowi et al. 2001). Penurunan aktivitas spesifik dari hasil pemekatan dengan menggunakan PEG ini kemungkinan disebabkan oleh pengotor yang terkandung di dalam PEG teknis, sehingga kemurnian dari PEG berkurang dan menyebabkan inaktivasi pada enzim (Harris & ngal 1989). Selain pemekatan dengan PEG, xilanase Q1 juga dapat dipekatkan dengan aseton. gustine (2005) melaporkan bahwa xilanase Q1 dipekatkan dengan aseton pada konsentrasi pemekatan 30, 40, 50, 60, 70, 80, dan 90%, dan aktivitas tertinggi dicapai pada konsentrasi aseton 70%, yaitu sebesar 0.36 U/ml. Xilanase isolat I-5 dipekatkan dengan menggunakan amonium sulfat, aktivitasnya
5 15 mencapai U/ml pada konsentrasi 70% (Siahaan 2003). Faktor yang sangat perlu diperhatikan pada enzim yang akan diaplikasikan dalam industri dan akan mempengaruhi kestabilannya ialah suhu dan ph (Godfrey & Reichelt 1983). Hasil percobaan terhadap kestabilan xilanase menunjukkan bahwa aktivitas relatif xilanase. licheniformis Q1 pada suhu 50, 60, 70, 80, dan 90 o baik ph 7, ph 8 maupun ph 9 cenderung menurun seiring dengan waktu inkubasi enzim selama 120 menit (Gambar 1, 2, 3). Uji termostabilitas dilakukan untuk mengetahui sejauh mana aktivitas enzim xilanase tetap stabil pada pemanasan, mengingat enzim merupakan protein yang mudah mengalami kerusakan akibat denaturasi termal. Winarno (1983) melaporkan perbedaan sumber atau asal enzim dapat menyebabkan perbedaan terhadap daya tahan panas enzim tersebut, meskipun jenis enzimnya sama. Semakin tinggi suhu dan ph serta semakin lama waktu inkubasi maka aktivitas relatif enzim juga semakin menurun. Hal ini disebabkan pada suhu tinggi enzim dapat mengalami denaturasi. Molekul enzim memiliki struktur yang mudah rusak. Jika molekul enzim menyerap energi terlalu besar akibat naiknya suhu dan dengan bertambahnya waktu inkubasi, jumlah panas yang diterima enzim bertambah sehingga struktur tersier enzim mungkin mengalami perubahan (Lehninger 1994). Hal ini menyebabkan sisi aktif dari enzim tidak dapat berfungsi sebagaimana mestinya sehingga sulit mengikat substrat. Menurut Winarno (1983) apabila pemanasan enzim diperpanjang, maka kestabilan enzim akan menurun, dan laju inaktivasi enzim akan meningkat. Kestabilan panas suatu enzim ditentukan dengan menghitung waktu paruhnya, yaitu waktu pemaparan enzim pada suhu tertentu yang menyebabkan penurunan aktivitas hingga 50% dari aktivitas semula (haplin & ucke 1990). Semakin lama waktu paruh yang dimiliki enzim, maka kestabilannya juga akan semakin baik. Kestabilan xilanase yang dihasilkan oleh berbagai mikroorganisme terhadap suhu dan ph berbeda, begitu pula dengan waktu paruhnya. Xilanase dari. licheniformis I-5 memiliki waktu paruh selama menit pada kisaran suhu o dan kisaran ph 7-8 setelah inkubasi selama 2 jam (Siahaan 2003, Firdaus 2005) (Tabel 3). Xilanase dari. licheniformis Q1 memiliki waktu paruh selama menit pada kisaran suhu o dan kisaran ph 7-9 setelah inkubasi selama 2 jam (Tabel 3). Sedangkan, xilanase dari. stearothermophillus DSM 22 memiliki waktu paruh selama menit pada kisaran suhu o dan kisaran ph 8-9 setelah inkubasi selama 2 jam (Rahman 2005) (Tabel 3). erdasarkan uji kestabilan dan waktu paruh yang diperoleh, maka dapat diketahui berapa lama ketahanan enzim xilanae Q1 terhadap suhu dan ph tertentu, sehingga bila diaplikasikan ke dalam proses industri dapat diketahui dalam waktu berapa lama enzim xilanase Q1 ini masih memiliki sisa aktivitas. Uji penyimpanan enzim xilanase bertujuan untuk mengetahui seberapa besar penurunan aktivitas enzim selama penyimpanan. Hasil uji stabilitas penyimpanan menunjukkan bahwa enzim yang disimpan pada suhu dingin relatif lebih stabil bila dibandingkan dengan enzim yang disimpan pada suhu kamar. Tabel 3 Perbandingan waktu paruh enzim xilanase berbagai mikroorganisme Mikroorganisme acillus sp. galur TR-1 erat Molekul (kda) ph Optimum Suhu Optimum ph Uji Suhu Uji Waktu Paruh (menit) licheniformis I stearothermophillus DSM 22 Td licheniformis Q1 Td Td : Tidak diketahui Sumber Sunna et al Siahaan 2003, Firdaus 2005 Rahman 2005 Penelitian ini
6 16 erdasarkan kurva hubungan log aktivitas dengan waktu penyimpanan xilanase. licheniformis Q1, waktu paruh yang dimiliki xilanase Q1. licheniformis pada suhu 4 o sebesar 52.8 hari sedangkan pada suhu 30 o sebesar 27.9 hari (Gambar 4). Dengan demikian, berdasarkan dua kondisi penyimpanan selama satu bulan, penyimpanan pada suhu 4 o menunjukkan adanya kestabilan yang lebih baik dibandingkan dengan penyimpanan pada suhu ruang (30 o ). erdasarkan uji penyimpanan ini juga dapat diketahui berapa lama jangka waktu aktivitas yang dimiliki enzim xilanase Q1 dapat bertahan. eberapa enzim dilaporkan stabil selama beberapa bulan jika disimpan pada suhu dingin (0-4 o ). Xilanase yang dihasilkan dari. stearothermophillus DSM 22 masih memiliki aktivitas relatif sebesar 60.16% setelah penyimpanan selama satu bulan pada suhu 4 0 (Lismawati 2003). Xilanase. licheniformis I-5 memiliki aktivitas relatif 59.74% setelah penyimpanan selama satu bulan pada suhu 4 0 (Firdaus 2005). haplin dan ucke (1990) melaporkan bahwa pendinginan di bawah 0 o dengan penambahan zat aditif yang dapat mencegah pembekuan seperti gliserol secara umum dapat meningkatkan stabilitas penyimpanan. Menurut Palmer (1985), autolisis dan denaturasi enzim meningkat sebanding dengan umur simpan. Penggunaan suhu rendah (bukan suhu pembekuan) dalam penyimpanan enzim dapat membantu menjaga kestabilan enzim karena lebih sedikitnya kemungkinan untuk terjadinya denaturasi akibat perubahan suhu yang merusak struktur tiga dimensi enzim dan dapat mencegah pertumbuhan serta serangan bakteri. Pada suhu rendah, enzim juga dapat mengalami penurunan aktivitas (Rahman 2005). Elektroforesis adalah pergerakan molekul bermuatan di dalam medan listrik. Kecepatan gerak molekul dipengaruhi oleh kekuatan medan listrik, bobot molekul, viskositas dan suhu (oyer 1993). SDS-PGE menggunakan protein yang didenaturasi terlebih dahulu dengan β-merkaptoetanol. β-merkaptoetanol akan mereduksi semua ikatan disulfida yang ada pada protein. Senyawa SDS yang ditambahkan pada sampel enzim merupakan detergen anionik. SDS kemudian menyelubungi subunit penyusun protein dengan muatan negatif, dan akan bermigrasi berdasarkan berat molekul ke arah anoda dengan kecepatan berbanding terbalik terhadap logaritma berat molekulnya (Le Maire 1991; oyer 1993). Zimogram merupakan salah satu metode elektroforesis untuk memperkirakan bobot molekul protein ekstrak kasar yang memiliki aktivitas terhadap substrat tertentu. Pewarnaan gel akan menunjukkan pita yang memiliki aktivitas terhadap substrat tertentu sehingga dapat digunakan untuk memperkirakan bobot molekul enzim yang diuji dengan membandingkan posisi pita dengan penanda pembanding (Khasin et al. 1993, Sunna et al. 1996). Hasil SDS-PGE (Gambar 5, 6, 7, dan 8) tidak menunjukkan adanya fraksi pita protein yang jelas pada xilanase Q1. Pita protein tampak menumpuk dan tidak terpisah sehingga bobot molekul yang dimiliki oleh xilanase Q1 tidak dapat ditentukan. Hal ini menunjukkan bahwa protein dari sampel enzim xilanase. licheniformis Q1 belum murni dan memiliki lebih dari satu jenis enzim yang memiliki struktur 3 dimensi kompleks, sehingga pada proses elektroforesis tidak tampak fraksi pita protein. Dari hasil analisis zimogram menggunakan gel pemisah 7.5, 10, dan 12 % dapat terlihat adanya aktivitas hidrolitik enzim terhadap substrat oatspelt xylan, beechwood xylan, dan M, tetapi pita aktif tersebut tidak bermigrasi di dalam ketiga konsentrasi gel tersebut. Dengan demikian, bobot molekul enzim tidak dapat diperkirakan dengan metode zimogram. erdasarkan hasil penelitian SDS-PGE pada enzim xilanase. licheniformis Q1 rekombinan, enzim xilanase dapat terekspresi dalam E. coli dan memiliki bobot molekul pita protein aktif sebesar 20 kda (Helianti 2007, komunikasi pribadi). Kulkarni (1995) melaporkan xilanase yang dihasilkan oleh acillus sp. NIM 59 merupakan glikoprotein. Kemungkinan protein xilanase Q1 juga merupakan glikoprotein sehingga bobot molekul xilanase asal lebih besar daripada xilanase Q1 rekombinan. Oleh karena itu, untuk memperoleh fraksi pita protein yang diharapkan, enzim xilanase. licheniformis Q1 perlu dimurnikan terlebih dahulu. Kulkarni et al. (1999) melaporkan bahwa secara umum xilanase dari berbagai mikroorganisme memiliki berat molekul dengan kisaran 8-1. Xilanase dari mikroorganisme berbeda akan memiliki berat molekul yang berbeda. Xilanase. licheniformis galur K-3D memiliki berat
7 17 molekul sebesar 69 kda dan xilanase. flavothermus galur L3 memiliki berat molekul 130 kda (Sunna et al. 1997). Firdaus (2006) melaporkan bahwa hasil analisis zimogram dari xilanase. licheniformis I-5 memiliki pita protein sebesar 127 kda yang menunjukkan adanya perbedaan intensitas pita dengan menggunakan substrat oatspelt xylan dan beechwood xylan. Intensitas pita dengan menggunakan oatspelt xylan lebih tinggi bila dibandingkan dengan menggunakan beechwood xylan, karena oatspelt xylan terdapat dalam struktur yang lebih sederhana jika dibandingkan dengan beechwood xylan (Firdaus 2006). eechwood xylan terdapat dalam bentuk O-asetil-4-Ometilglukoronoxilan, sedangkan oatspelt xylan terdapat dalam bentuk yang lebih sederhana, yaitu asam D-glukoronik, 4-Ometil eter dan arabinosa (Kulkarni et al. 1999). Selain itu, enzim xilanase Q1 juga memiliki aktivitas terhadap M. Hal ini terlihat dari adanya pita protein aktif yang memiliki aktivitas hidrolitik enzim terhadap substrat M. Pengujian xilanase terhadap substrat jenis M perlu dilakukan karena menurut Tjusibo et al. (1991) ada beberapa xilanase yang tidak hanya dapat menghidrolisis xilan namun juga selulosa. pada substrat M ini menunjukkan dihasilkannya enzim selulase yang memiliki aktivitas hidrolitik terhadap struktur selulosa. erdasarkan hasil zimogram juga dapat diketahui bahwa enzim xilanase Q1 tidak memiliki aktivitas terhadap amilum. Hal ini dapat diketahui dengan tidak adanya pita protein aktif yang memiliki aktivitas hidrolitik enzim terhadap substrat amilum. Tidak adanya aktivitas pada substrat amilum ini menunjukkan tidak dihasilkannya enzim amilase yang memiliki aktivitas hidrolitik terhadap struktur amilum. SIMPULN DN SRN Simpulan Polietilen glikol (PEG) 6000 dapat digunakan untuk memekatkan xilanase. licheniformis Q1. Konsentrasi PEG yang menghasilkan aktivitas unit xilanase. licheniformis Q1 tertinggi terdapat pada konsentrasi PEG 50%, namun menyebabkan penurunan aktivitas spesifik sebesar 27.7% dibandingkan enzim ekstrak kasar tanpa PEG. Termostabilitas xilanase Q1 pada berbagai suhu dan ph, menunjukkan kestabilan panas xilanase cenderung menurun seiring dengan waktu inkubasi enzim selama 120 menit. erdasarkan hasil uji stabilitas penyimpanan menunjukkan bahwa enzim xilanase Q1 yang disimpan pada suhu 4 o memiliki waktu paruh 52.8 hari, sedangkan pada suhu ruang (30 o ) hanya 27.9 hari. nalisis zimogram dengan menggunakan substrat oatspelt xylan, beechwood xylan, dan arboxymethyl cellulose menunjukkan kemampuan enzim untuk menghidrolisis substrat, namun bobot molekul xilanase. licheniformis Q1 tidak dapat diperkirakan. Saran Perlu dilakukan penelitian untuk mengetahui konsentrasi PEG yang paling baik untuk memekatkan xilanase. licheniformis Q1 dengan menggunakan PEG khusus untuk analisis. Selain itu, perlu dilakukan karakterisasi yang lebih lengkap dan ditentukan bobot molekul yang tepat dari xilanase Q1. Demikian pula perlu dilakukan pemurnian enzim, seperti dengan menggunakan teknik kromatografi. DFTR PUSTK gustine W Penentuan kondisi optimum pertumbuhan dan produksi xilanase isolat Q1. [skripsi].ogor: Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan lam, Institut Pertanian ogor. ailey MJ Interlaboratory testing of methods for assay of xylanase activity. iotechnology 23: alows, Truper HG, Dworkin M, Harder W, Schleifer KH The Prokaryotes. Ed ke-2. New York: Springer Verlag. oyer RF Modern Experimental iochemistry. Edisi ke-2. alifornia: The enjamin ummings Publishing ompany. radford M rapid and sensitive method for quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein dye binding. nn iochem 72: haplin MF, ucke Enzyme Technology. ambridge: ambridge University Press. opeland R Methods for Protein nalysis: Practical Guide To Laboratory Protocols. New York: hapman and Hall.
IV. HASIL DAN PEMBAHASAN. Enzim α-amilase dari Bacillus Subtilis ITBCCB148 diperoleh dengan
IV. HASIL DAN PEMBAHASAN A. Isolasi Enzim α-amilase Enzim α-amilase dari Bacillus Subtilis ITBCCB148 diperoleh dengan menanam isolat bakteri dalam media inokulum selama 24 jam. Media inokulum tersebut
Lebih terperinciENZIM XILANASE Bacillus licheniformis AQ1 : PEMEKATAN, STUDI TERMOSTABILITAS, DAN ZIMOGRAM. Oleh: AJENG NARESWARI G
ENZIM XILANASE Bacillus licheniformis AQ1 : PEMEKATAN, STUDI TERMOSTABILITAS, DAN ZIMOGRAM Oleh: AJENG NARESWARI G34102078 DEPARTEMEN BIOLOGI FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM INSTITUT PERTANIAN
Lebih terperinci4 HASIL DAN PEMBAHASAN
4 HASIL DAN PEMBAHASAN 4.1 Isolasi enzim fibrinolitik Cacing tanah P. excavatus merupakan jenis cacing tanah yang agresif dan tahan akan kondisi pemeliharaan yang ekstrim. Pemeliharaan P. excavatus dilakukan
Lebih terperinciLAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA PERCOBAAN KE 2 PEMISAHAN PROTEIN PUTIH TELUR DENGAN FRAKSINASI (NH 4 ) 2 SO 4
LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA PERCOBAAN KE 2 PEMISAHAN PROTEIN PUTIH TELUR DENGAN FRAKSINASI (NH 4 ) 2 SO 4 Disusun oleh : Ulan Darulan - 10511046 Kelompok 1 Asisten Praktikum : R. Roro Rika Damayanti (10510065)
Lebih terperinciIV. HASIL DAN PEMBAHASAN
IV. HASIL DAN PEMBAHASAN A. Isolat Actinomycetes Amilolitik Terpilih 1. Isolat Actinomycetes Terpilih Peremajaan isolat actinomycetes dilakukan dengan tujuan sebagai pemeliharaan isolat actinomycetes agar
Lebih terperinciBAB I PENDAHULUAN 1.1 Latar Belakang Penelitian
BAB I PENDAHULUAN 1.1 Latar Belakang Penelitian Tumbuhan saat ini telah menjadi sumber karbon terbarukan dan sumber energi baru yang ada di bumi. Setiap tahunnya tumbuhan dapat memproduksi sekitar 4 x
Lebih terperinciDari uji kompetisi, persentase penghambatan dengan rasio inokulum 1:1 sudah cukup bagi Bacillus sp. Lts 40 untuk menghambat pertumbuhan V.
27 PEMBAHASAN Dari tiga isolat sp. penghasil antimikrob yang diseleksi, isolat sp. Lts 40 memiliki aktivitas penghambatan paling besar terhadap E. coli dan V. harveyi dengan indeks penghambatan masing-masing
Lebih terperinci4 Hasil dan Pembahasan
4 Hasil dan Pembahasan α-amilase adalah enzim menghidrolisis ikatan α-1,4-glikosidik pada pati. α-amilase disekresikan oleh mikroorganisme, tanaman, dan organisme tingkat tinggi. α-amilase memiliki peranan
Lebih terperinciBAHAN DAN METODE Tempat dan Waktu Bahan Pertumbuhan dan Peremajaan Isolat Pengamatan Morfologi Isolat B. thuringiensis
13 BAHAN DAN METODE Tempat dan Waktu Penelitian ini dilaksanakan di Laboratorium Mikrobiologi, Departemen Biologi, IPB, dari bulan Oktober 2011 Mei 2012. Bahan Isolasi untuk memperoleh isolat B. thuringiensis
Lebih terperinci4 Hasil dan Pembahasan
4 Hasil dan Pembahasan α-amilase merupakan enzim yang mempunyai peranan penting dalam bioteknologi saat ini. Aplikasi teknis enzim ini sangat luas, seperti pada proses likuifaksi pati pada proses produksi
Lebih terperinciKONDISI ph ULTRAFILTRASI PADA PEMURNIAN ENZIM XILANASE
KONDISI ph ULTRAFILTRASI PADA PEMURNIAN ENZIM XILANASE LAPORAN PENELITIAN Oleh : Ir. Darti Nurani, MSi PROGRAM STUDI TEKNOLOGI INDUSTRI PERTANIAN INSTITUT TEKNOLOGI INDONESIA SERPONG 2006 1 2 KONDISI ph
Lebih terperinci3 HASIL DAN PEMBAHASAN
8 Prosedur Analisis Data Analisis statisik yang digunakan adalah rancangan faktorial dalam Rancangan Acak Lengkap (RAL) dengan ulangan 3 kali dengan model linier yang digunakan (Matjik dan Sumertajaya
Lebih terperinciLampiran 1. Bahan-bahan yang digunakan untuk pengujian aktivitas enzim (Grossowicz et al., 1950) (a). Reagen A 1. 0,2 M bufer Tris-HCl ph 6,0 12,1 gr
46 47 Lampiran 1. Bahan-bahan yang digunakan untuk pengujian aktivitas enzim (Grossowicz et al., 1950) (a). Reagen A 1. 0,2 M bufer Tris-HCl ph 6,0 12,1 gr Tris base dilarutkan dalam 200 ml akuades, kemudian
Lebih terperinciLampiran 1 Data Rendemen Pelet Kapang Endofit Xylaria psidii KT30. Berat sampel (pelet) setelah sentrifugase: 0,223 gram
LAMPIRAN 29 30 Lampiran 1 Data Rendemen Pelet Kapang Endofit Xylaria psidii KT30 1) Kultur 1 Volume kultur awal : 350 ml Volume setelah penyaringan : 300 ml ph awal sebelum ekstraksi : 4,31 Berat sampel
Lebih terperinciPengujian Inhibisi RNA Helikase Virus Hepatitis C (Utama et al. 2000) HASIL DAN PEMBAHASAN Hasil Ekspresi dan Purifikasi RNA
8 kromatografi kemudian diuji aktivitas inhibisinya dengan metode kolorimetri ATPase assay. Beberapa fraksi yang memiliki aktivitas inhibisi yang tinggi digunakan untuk tahapan selanjutnya (Lampiran 3).
Lebih terperinciTabel 3. Hubungan antara berbagai tingkat kejenuhan ammonium sulfat (0-80%) dengan aktivitas spesifik enzim selulase. Aktivitas Unit (U/mL)
65 Lampiran 1 Tabel 3. Hubungan antara berbagai tingkat kejenuhan ammonium sulfat (0-80%) dengan aktivitas spesifik enzim selulase Fraksi Aktivitas Unit (U/mL) Kadar Protein (ml/mg) Aktivitas Spesifik
Lebih terperinciBab IV Hasil dan Pembahasan
Bab IV Hasil dan Pembahasan IV.1 Akar Nanas Kering dan Hidroponik Akar nanas kering yang digunakan dalam penelitian ini merupakan akar nanas yang tertanam dalam tanah, berwarna coklat dan berupa suatu
Lebih terperinciHASIL DAN PEMBAHASAN. Hasil Produksi Enzim β-galaktosidase dari Enterobacter cloacae
6 dilarutkan dalam 1 ml bufer fosfat 0.05 M ph 6.5. Aktivitas yang tinggi menunjukan persentase kejenuhan amonium sulfat yang optimum. Jumlah amonium sulfat (gram) yang digunakan untuk melarutkan 1 liter
Lebih terperinciLAPORAN PRAKTIKUM 5, 6, 7, 8 ISOLASI DNA, ISOLASI PROTEIN DARAH, SERTA PEMERIKSAAN DENGAN TEKNIK PCR, ELEKTROFORESIS AGAROSE DAN SDS-PAGE
LAPORAN PRAKTIKUM 5, 6, 7, 8 ISOLASI DNA, ISOLASI PROTEIN DARAH, SERTA PEMERIKSAAN DENGAN TEKNIK PCR, ELEKTROFORESIS AGAROSE DAN SDS-PAGE Nama (NIM) : Debby Mirani Lubis (137008010) dan Melviana (137008011)
Lebih terperinciLampiran 1 Prosedur uji aktivitas protease (Walter 1984, modifikasi)
76 Lampiran Prosedur uji aktivitas protease (Walter 984, modifikasi) Pereaksi Blanko (ml) Standard (ml) Contoh ml) Penyangga TrisHCl (.2 M) ph 7. Substrat Kasein % Enzim ekstrak kasar Akuades steril Tirosin
Lebih terperinci3. METODOLOGI 3.1 Waktu dan Tempat Penelitian 3.2 Alat dan Bahan
3. METODOLOGI 3.1 Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dimulai pada bulan Januari 2009 dan selesai pada bulan November 2009. Penelitian dilakukan di Laboratorium Biokimia dan Bioteknologi II, Departemen
Lebih terperinciIII. METODE PENELITIAN. Penelitian dilakukan di Laboratorium Biokimia dan Laboratorium Instrumentasi
III. METODE PENELITIAN A. Tempat dan Waktu Penelitian Penelitian dilakukan di Laboratorium Biokimia dan Laboratorium Instrumentasi Jurusan Kimia Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam Universitas
Lebih terperinciHASIL DAN PEMBAHASAN
18 HASIL DAN PEMBAHASAN Produksi IgY Anti Salmonella Enteritidis pada Telur Ayam Antibodi spesifik terhadap S. Enteritidis pada serum ayam dan telur dideteksi dengan menggunakan uji agar gel presipitasi
Lebih terperinciI. Tujuan Menentukan berat molekul protein dengan fraksinasi (NH 4 ) 2 SO 4 Teori Dasar
I. Tujuan II. Menentukan berat molekul protein dengan fraksinasi (NH 4 ) 2 SO 4 Teori Dasar Penamabahan garam pada konsentrasi rendah dapat meningkatkan kelarutan protein (salting in). tetapi protein akan
Lebih terperinciTRANSFORMASI DAN EKSPRESI pet-endo-β-1,4-xilanase DALAM Escherichia coli BL21 SKRIPSI. Oleh : Eka Yuni Kurniawati NIM
TRANSFORMASI DAN EKSPRESI pet-endo-β-1,4-xilanase DALAM Escherichia coli BL21 SKRIPSI Oleh : Eka Yuni Kurniawati NIM 101810301003 JURUSAN KIMIA FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM UNIVERSITAS
Lebih terperinciEfisiensi isolat protein metode presipitasi dengan Aseton
7. LAMPIRAN Lampiran 1. Efisiensi isolat protein 7.1.Perhitungan efisiensi isolat protein Efisiensi isolat protein dihitung berdasarkan perbandingan berat isolat protein dengan ekstrak protein awal sebelum
Lebih terperinciPRODUKSI ENZIM AMILASE
LAPORAN PRAKTIKUM MIKROB DAN POTENSINYA PRODUKSI ENZIM AMILASE KHAIRUL ANAM P051090031/BTK BIOTEKNOLOGI SEKOLAH PASCASARJANA INSTITUT PERTANIAN BOGOR 2010 PRODUKSI ENZIM AMILASE Pendahuluan Amilase merupakan
Lebih terperinciRINGKASAN LAPORAN PENELITIAN DOSEN MUDA
RINGKASAN LAPORAN PENELITIAN DOSEN MUDA OPTIMASI PEMISAHAN DAN UJI AKTIVITAS PROTEIN ANTIBAKTERI DARI CAIRAN SELOM CACING TANAH Perionyx excavatus. Oleh : Yumaihana MSi Jurusan Nutrisi dan Makanan Ternak,
Lebih terperinciSDS PAGE DENGAN SILVER STAINING DAN ZIMOGRAM
LAPORAN PRAKTIKUM FISIOLOGI MOLEKULAR SDS PAGE DENGAN SILVER STAINING DAN ZIMOGRAM KHAIRUL ANAM P051090031/BTK BIOTEKNOLOGI SEKOLAH PASCASARJANA INSTITUT PERTANIAN BOGOR 2009 SDS PAGE DENGAN SILVER STAINING
Lebih terperinci4 Hasil dan Pembahasan
4 Hasil dan Pembahasan Danau Kakaban menyimpan berbagai organisme yang langka dan unik. Danau ini terbentuk dari air laut yang terperangkap oleh terumbu karang di sekelilingnya akibat adanya aktivitas
Lebih terperinciMETODELOGI PENELITIAN. Penelitian ini akan dilakukan pada bulan Mei-November 2013 di Laboraturium
28 III. METODELOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini akan dilakukan pada bulan Mei-November 2013 di Laboraturium Biokimia Jurusan Kimia, Laboraturium Instrumentasi Jurusan Kimia
Lebih terperinciIII. METODELOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Mei-November 2013 di Laboratorium
24 III. METODELOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Mei-November 2013 di Laboratorium Biokimia dan Laboratorium Instrumentasi Jurusan Kimia Fakultas Matematika
Lebih terperinci1 ml enzim + 1 ml larutan pati 1% (dalam bufer) Diinkubasi (suhu optimum, 15 menit) + 2 ml DNS. Dididihkan 5 menit. Didinginkan 5 menit
LAMPIRAN 10 11 Lampiran 1 Skema metode Bernfeld (1955) 1 ml enzim + 1 ml larutan pati 1% (dalam bufer) Diinkubasi (suhu optimum, 15 menit) + 2 ml DNS Dididihkan 5 menit Didinginkan 5 menit Absorbansi diukur
Lebih terperinciIII BAHAN DAN METODE
III BAHAN DAN METODE 3.1 Waktu dan Tempat Penelitian ini dilakukan dari bulan Maret 2006 sampai Maret 2007. Penelitian bertempat di laboratorium Mikrobiologi, Departemen Biologi, Fakultas MIPA, Institut
Lebih terperinciBAB IV HASIL DAN PEMBAHASAN
16 BAB IV HASIL DAN PEMBAHASAN Penelitian ini mempelajari karakter protein IgG dari kolostrum sapi yang divaksin dengan vaksin AI H5N1. Standar yang digunakan sebagai pembanding pada penghitungan ukuran
Lebih terperinciI. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan April - Juli 2012 di Laboratorium. Ilmu Pengetahuan Alam Universitas Lampung.
1 I. METODOLOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilaksanakan pada bulan April - Juli 2012 di Laboratorium Biokimia, Laboratorium Instrumentasi Jurusan Kimia Fakultas Matematika
Lebih terperinciPemurnian Agarose dari Agar-agar dengan Menggunakan Propilen Glikol
Pemurnian Agarose dari Agar-agar dengan Menggunakan Propilen Glikol Heri Purwoto ), Siti Gustini ) dan Sri Istini ),) BPP Teknologi, Jl. MH. Thamrin 8, Jakarta ) Institut Pertanian Bogor, Bogor e-mail:
Lebih terperinciHasil dan Pembahasan
27 Bab IV Hasil dan Pembahasan IV.1 Isolasi Enzim katalase dari kentang Enzim katalase terdapat dalam peroksisom, organel yang ditemukan pada jaringan tumbuhan di luar inti sel kentang sehingga untuk mengekstraknya
Lebih terperinciBab IV Hasil dan Pembahasan
22 Bab IV Hasil dan Pembahasan α-amilase (E.C 3.2.1.1) merupakan salah satu enzim hidrolitik yang memegang peranan penting di dalam industri. Hidrolisis langsung dari pati mentah secara enzimatis dibawah
Lebih terperinciLampiran 1 Rancangan penelitian
LAMPIRAN 18 19 Lampiran 1 Rancangan penelitian Cacing tanah E. foetida dewasa Kering oven vakum (Setiawan) Tepung cacing kering Ekstraksi buffer dan sentrifugasi Ekstrak kasar protease Salting-out dengan
Lebih terperinciAnalisis kadar protein
LAMPIRAN Lampiran 1 Bagan alir penelitian Biawak air bagian duodenum, jejenum, ileum, kolon Cuci dengan akuades dan kerok lapisan atasnya (mukosa Ekstraksi enzim protease Analisis kadar protein Pencirian
Lebih terperinciADLN- PERPUSTAKAAN UNIVERSITAS AIRLANGGA DAFTAR ISI
DAFTAR ISI Halaman Sampul Luar... i Sampul Dalam... ii Halaman Prasyarat Gelar... iii Halaman Pengesahan... iv UCAPAN TERIMA KASIH... v ABSTRAK... vi ABSTRACT... vii DAFTAR ISI... viii DAFTAR TABEL...
Lebih terperinciI. PENDAHULUAN. Enzim merupakan biokatalis yang banyak digunakan dalam industri, karena enzim
I. PENDAHULUAN A. Latar Belakang Enzim merupakan biokatalis yang banyak digunakan dalam industri, karena enzim mempunyai tenaga katalitik yang luar biasa dan umumnya jauh lebih besar dibandingkan dengan
Lebih terperinciHASIL DAN PEMBAHASAN
IV. HASIL DAN PEMBAHASAN 4.1 UJI KELARUTAN PROTEIN DALAM LARUTAN BASA Uji kelarutan protein dalam larutan basa mengikuti metode uji KOH Protein Solubility (KOH PS). Kelarutan protein dalam larutan 0,2%
Lebih terperinciKurva Kalibrasi Larutan Standar Bovine Serum Albumine (BSA) Absorbansi BSA pada berbagai konsentrasi untuk menentukan kurva standar protein yaitu:
57 Lampiran 1 Kurva Kalibrasi Larutan Standar Bovine Serum Albumine (BSA) Kurva standar BSA digunakan untuk menentukan kadar protein (metode Lowry). Untuk mendapatkan gambar kurva standar BSA digunakan
Lebih terperinci4 Hasil dan Pembahasan
4 Hasil dan Pembahasan Bab ini terdiri dari 6 bagian, yaitu optimasi pembuatan membran PMMA, uji kinerja membran terhadap air, uji kedapat-ulangan pembuatan membran menggunakan uji Q Dixon, pengujian aktivitas
Lebih terperinciBAB 1 PENDAHULUAN 1.1 Latar Belakang Masalah
BAB 1 PENDAHULUAN 1.1 Latar Belakang Masalah Enzim selulase termasuk dalam kelas hidrolase (menguraikan suatu zat dengan bantuan air) dan tergolong enzim karbohidrase (menguraikan golongan karbohidrat)
Lebih terperinciTabel 4. Hubungan antara berbagai tingkat kejenuhan ammonium sulfat (0-100%) dengan aktivitas unit enzim selulase. No Fraksi Aktivitas Unit (U/mL)
62 Lampiran 1. Tabel 4. Hubungan antara berbagai tingkat kejenuhan ammonium sulfat (0-100% dengan aktivitas unit enzim selulase Fraksi Aktivitas Unit (U/mL 1 2 3 4 5 0-20 % 20-40 % 40-60 % 60-80 % 80-100
Lebih terperinciBAB V. PEMBAHASAN. 5.1 Amobilisasi Sel Lactobacillus acidophilus FNCC116. Amobilisasi sel..., Ofa Suzanti Betha, FMIPA UI, 2009
26 BAB V. PEMBAHASAN 5.1 Amobilisasi Sel Lactobacillus acidophilus FNCC116. Hasil foto SEM dengan perbesaran 50 kali memperlihatkan perbedaan bentuk permukaan butiran yang sudah mengandung sel Lactobacillus
Lebih terperinciMetode Pengukuran Spektrofotometri (Bergmeyer et al. 1974) Pembuatan Media Heterotrof Media Heterotrof Padat. Pengaruh ph, Suhu, Konsentrasi dan
4 Metode Penelitian ini dilakukan pada beberapa tahap yaitu, pembuatan media, pengujian aktivitas urikase secara kualitatif, pertumbuhan dan pemanenan bakteri, pengukuran aktivitas urikase, pengaruh ph,
Lebih terperinciHASIL DAN PEMBAHASAN
HASIL DAN PEMBAHASAN Abomasum dan Rennet Ekstrak Kasar Hasil penimbangan menunjukkan berat abomasum, fundus, serta mukosa fundus dari kedua sampel bervariasi (Tabel 1). Salah satu faktor yang berpengaruh
Lebih terperinciEKSTRAKSI DNA. 13 Juni 2016
EKSTRAKSI DNA 13 Juni 2016 Pendahuluan DNA: polimer untai ganda yg tersusun dari deoksiribonukleotida (dari basa purin atau pirimidin, gula pentosa,dan fosfat). Basa purin: A,G Basa pirimidin: C,T DNA
Lebih terperinciBAB IV. HASIL DAN PEMBAHASAN. selulosa dan lignin yang terdapat pada dinding sel tumbuhan. Oleh karena
27 BAB IV. HASIL DAN PEMBAHASAN 4.1. Penyiapan Tepung Xilan Alami Bagas tebu, sekam padi dan tongkol jagung merupakan limbah pertanian yang memiliki kandungan xilan yang potensial untuk dijadikan media
Lebih terperinci3 Metode Penelitian Alat
3 Metode Penelitian 3.1. Alat Penelitian dilakukan di Laboratorium KBK Protein dan Enzim dan Laboratorium Biokimia, Program Studi Kimia ITB. Peralatan gelas yang digunakan terdiri atas labu erlenmeyer,
Lebih terperinciABSTRAK. Kata Kunci : Amilase, Zea mays L., Amonium sulfat, Fraksinasi, DNS.
i ABSTRAK Telah dilakukan penelitian mengenaipenentuan aktivitas enzim amilase dari kecambah biji jagung lokal Seraya (Zea maysl.). Tujuan dari penelitian ini adalahuntuk mengetahui waktu optimum dari
Lebih terperinciAnalisis Bobot Molekul Protein Inhibitor RNA Helikase HCV (Hairany 2010 termodifikasi) HASIL DAN PEMBAHASAN Hasil Isolasi RNA Helikase HCV
7 diinkubasi pada suhu 37ºC selama 30 menit. Absorbansi diukur menggunakan panjang gelombang 562 nm. Standar protein yang digunakan adalah albumin serum sapi (Bovine Serum Albumin (BSA)) pada kisaran 0.05
Lebih terperinciISOLASI DAN KARAKTERISASI AMILASE DARI BIJI DURIAN (DURIO
ISOLASI DAN KARAKTERISASI AMILASE DARI BIJI DURIAN (DURIO SP.) LELA SRIWAHYUNI, TINA DEWI ROSAHDI,* DAN ASEP SUPRIADIN. Jurusan Kimia, Fakultas Sains dan Teknologi, UIN Sunan Gunung Djati Bandung, Jl.
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN. A. Waktu dan Tempat Penelitian. Penelitian dilaksanakan pada bulan Maret-November 2012 di
digilib.uns.ac.id BAB III METODE PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian dilaksanakan pada bulan Maret-November 2012 di Laboratorium Biologi Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam Universitas
Lebih terperinci3 Metodologi Percobaan
3 Metodologi Percobaan 3.1 Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian tugas akhir ini dilakukan di Laboratorium Penelitian Kimia Analitik, Program Studi Kimia, FMIPA Institut Teknologi Bandung. Waktu penelitian
Lebih terperinciI PENDAHULUAN. Masalah, (3) Maksud dan Tujuan Penelitian, (4) Manfaat Penelitian, (5) Kerangka
I PENDAHULUAN Bab ini akan menguraikan mengenai: (1) Latar Belakang, (2) Identifikasi Masalah, (3) Maksud dan Tujuan Penelitian, (4) Manfaat Penelitian, (5) Kerangka Pemikiran, (6) Hipotesa, dan (7) Waktu
Lebih terperinciIII. METODE PENELITIAN. Waktu penelitian dilakukan pada bulan Februari Oktober. penelitian dilakukan di Laboratorium Biokimia Universitas Lampung.
28 III. METODE PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Waktu penelitian dilakukan pada bulan Februari Oktober 2015 dan tempat penelitian dilakukan di Laboratorium Biokimia Universitas Lampung. B. Alat dan Bahan
Lebih terperinciZIMOGRAFI (UJI AKTIVITAS ENZIM SELULASE, AMILASE, XYLANASE, LACCASE)
ZIMOGRAFI (UJI AKTIVITAS ENZIM SELULASE, AMILASE, XYLANASE, LACCASE) DISUSUN OLEH: SITTA NOOR FATMAWATI 24030110120019 SISKA WURI SUNDARI 24030110141017 NYKEN HERLYNA 24030110141032 RESTI PUTERI UTAMI
Lebih terperinciBAB IV HASIL DAN PEMBAHASAN. dilakukan determinasi tanaman.
49 BAB IV HASIL DAN PEMBAHASAN A. Hasil Penelitian 1. Determinasi Tanaman Bahan baku utama dalam pembuatan VC pada penelitian ini adalah buah kelapa tua dan buah nanas muda. Untuk mengetahui bahan baku
Lebih terperinciIV. HASIL DAN PEMBAHASAN
IV. HASIL DAN PEMBAHASAN 4. PREPARASI SUBSTRAT DAN ISOLAT UNTUK PRODUKSI ENZIM PEKTINASE Tahap pengumpulan, pengeringan, penggilingan, dan homogenisasi kulit jeruk Siam, kulit jeruk Medan, kulit durian,
Lebih terperinciHASIL DAN PEMBAHASAN. Pemilahan Isolat Penghasil Kolagenase Tertinggi
HASIL DAN PEMBAHASAN Pemilahan Isolat Penghasil Kolagenase Tertinggi Fermentasi Fermentasi untuk produksi protease dilakukan pada media Luria Bertani broth (LB) dan media LB + kolagen 5%. Pengamatan dilakukan
Lebih terperinciElisa, PCR dan. Dr.Ozar Sanuddin, SpPK(K) Bagian Patologi Klinik. Medan
Prinsip pemeriksaan metode Elisa, PCR dan Elektroforese Dr.Ozar Sanuddin, SpPK(K) Bagian Patologi Klinik Fakultas kedokteran kt USU/UISU Medan Prinsip pemeriksaan Imunologis Umumnya berdasarkan pada interaksi
Lebih terperinciPENGARUH PENAMBAHAN SORBITOL TERHADAP STABILITAS ph ENZIM PROTEASE DARI Bacillus subtilis ITBCCB148
J. Sains MIPA, Desember 2010, Vol. 16, No. 3, Hal.: 149-154 ISSN 1978-1873 PENGARUH PENAMBAHAN SORBITOL TERHADAP STABILITAS ph ENZIM PROTEASE DARI Bacillus subtilis ITBCCB148 Yandri*, Milya Purnamasari,
Lebih terperincimerupakan komponen terbesar dari semua sel hidup. Protein dalam tubuh pembangun, dan zat pengatur dalam tubuh (Diana, 2009). Protein sangat penting
BAB I PENDAHULUAN 1.1. Latar Belakang Protein merupakan zat yang sangat penting bagi setiap organisme serta merupakan komponen terbesar dari semua sel hidup. Protein dalam tubuh berfungsi sebagai sumber
Lebih terperinciIII. METODE KERJA. Penelitian ini telah dilakukan di Laboratorium Mikrobiologi Fakultas
14 III. METODE KERJA A. Tempat dan Waktu Penelitian Penelitian ini telah dilakukan di Laboratorium Mikrobiologi Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam, Universitas Lampung dari bulan Januari 2015
Lebih terperinciIII. METODE PENELITIAN
III. METODE PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilakukan pada bulan April - September 2015. Penelitian ini dilakukan di Laboratorium Biokimia Jurusan Kimia Fakultas Matematika dan
Lebih terperinciBAB I PENDAHULUAN. tanaman terutama hasil pertanian dan rempah-rempah. Hal ini didukung oleh
BAB I PENDAHULUAN 1. Latar Belakang Penelitian Indonesia merupakan negara yang terkenal dengan keanekaragaman tanaman terutama hasil pertanian dan rempah-rempah. Hal ini didukung oleh keadaan geografis
Lebih terperinciStaf Pengajar Jurusan Kimia FMIPA Universitas Jember 2) Staf Pengajar Jurusan Kimia FMIPA Universitas Airlangga
110 Produksi dan Karakterisasi..(A.A. Istri Ratnadewi dkk) Produksi dan Karakterisasi Enzim β-endoxilanase dari Bakteri Sistem Intestinal Rayap (Production and Characterization of Enzyme β-endoxylanase
Lebih terperinciBAB IV HASIL PENELITIAN DAN PEMBAHASAN. 1. Optimasi pembuatan mikrokapsul alginat kosong sebagai uji
BAB IV HASIL PENELITIAN DAN PEMBAHASAN A. HASIL PENELITIAN 1. Optimasi pembuatan mikrokapsul alginat kosong sebagai uji pendahuluan Mikrokapsul memberikan hasil yang optimum pada kondisi percobaan dengan
Lebih terperinciIII. METODE PENELITIAN. Penelitian dilaksanakan pada Desember 2014 Mei 2015 di. Laboratorium Mikrobiologi FMIPA Universitas Lampung.
19 III. METODE PENELITIAN 3.1. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian dilaksanakan pada Desember 2014 Mei 2015 di Laboratorium Mikrobiologi FMIPA Universitas Lampung. 3.2. Alat dan Bahan Alat yang digunakan
Lebih terperinciIII. BAHAN DAN METODE
III. BAHAN DAN METODE 3.1. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilakukan dari bulan November 2006 sampai dengan Januari 2008. Penelitian bertempat di Laboratorium Mikrobiologi, Departemen Biologi,
Lebih terperinciBAB II TINJAUAN PUSTAKA
1 BAB II TINJAUAN PUSTAKA A. Albumin Albumin merupakan protein plasma yang paling banyak dalam tubuh manusia, yaitu sekitar 55-60% dan total kadar protein serumnormal adalah 3,85,0 g/dl. Albumin terdiri
Lebih terperinciBAB IV HASIL DAN PEMBAHASAN. 4.1 Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim Protease dari Penicillium sp.
BAB IV HASIL DAN PEMBAHASAN 4.1 Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim Protease dari Penicillium sp. Enzim merupakan suatu protein yang memiliki aktivitas biokimia sebagai katalis suatu reaksi. Enzim sangat
Lebih terperinci4. HASIL DAN PEMBASAN
4. HASIL DAN PEMBASAN 4.1 Penelitian Pendahuluan Penelitian pendahuluan terdiri dari penentuan kurva pertumbuhan bakteri Streptoverticillium ladakanum dan konsentrasi optimum limbah cair surimi dalam produksi
Lebih terperinciIII. METODE. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Januari - April 2015 di Laboratorium
28 III. METODE A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Januari - April 2015 di Laboratorium Biokimia Jurusan Kimia Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam Universitas
Lebih terperinciHASIL DAN PEMBAHASAN
IV. HASIL DAN PEMBAHASAN A. Karakterisasi Tepung Onggok Karakterisasi tepung onggok dapat dilakukan dengan menganalisa kandungan atau komponen tepung onggok melalui uji proximat. Analisis proximat adalah
Lebih terperinciHASIL DAN PEMBAHASAN. Kondisi Umum Penelitian. Tabel 3. Pertumbuhan Aspergillus niger pada substrat wheat bran selama fermentasi Hari Fermentasi
HASIL DAN PEMBAHASAN Kondisi Umum Penelitian Selama fermentasi berlangsung terjadi perubahan terhadap komposisi kimia substrat yaitu asam amino, lemak, karbohidrat, vitamin dan mineral, selain itu juga
Lebih terperinciLAPORAN PRAKTIKUM. Bagian B Supernatan Pengendapan Jumlah /warna 7 ml / berwarna kuning 1 ml Warna merah
LAPORAN PRAKTIKUM PRAKTIKUM ISOLASI DNA MANUSIA (SEL EPITHEL MULUT DAN DARAH) PRAKTIKUM ISOLASI PROTEIN DARI DARAH PRAKTIKUM PCR,ELEKTROFORESIS AGAROSE DAN SDS-PAGE OLEH : Yuni Rahmayanti Ade Putra Sinaga
Lebih terperinciMETODA AKTIVASI ZEOLIT ALAM DAN APLIKASINYA SEBAGAI MEDIA AMOBILISASI ENZIM α-amilase. Skripsi Sarjana Kimia. Oleh WENI ASTUTI
METODA AKTIVASI ZEOLIT ALAM DAN APLIKASINYA SEBAGAI MEDIA AMOBILISASI ENZIM α-amilase Skripsi Sarjana Kimia Oleh WENI ASTUTI 07132011 JURUSAN KIMIA FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM UNIVERSITAS
Lebih terperinciTEKNOLOGI PRODUKSI ENZIM MIKROBIAL
TEKNOLOGI PRODUKSI ENZIM MIKROBIAL Ani Suryani FAKULTAS TEKNOLOGI PERTANIAN INSTITUT PERTANIAN BOGOR PENDAHULUAN Sumber Enzim Tanaman dan Hewan Mikroba Enzim dari Tanaman Enzim dari Hewan Enzim dari Mikroba
Lebih terperinciPENDAHULUAN. Latar belakang. digunakan pada industri antara lain sebagai polimer pada industri plastik cetakan
PENDAHULUAN Latar belakang Selulosa asetat merupakan salah satu jenis polimer yang penting dan banyak digunakan pada industri antara lain sebagai polimer pada industri plastik cetakan (moulding), film
Lebih terperinciPEMBAHASAN 4.1. Pengaruh Kombinasi Protein Koro Benguk dan Karagenan Terhadap Karakteristik Mekanik (Kuat Tarik dan Pemanjangan)
4. PEMBAHASAN 4.1. Pengaruh Kombinasi Protein Koro Benguk dan Karagenan Terhadap Karakteristik Mekanik (Kuat Tarik dan Pemanjangan) Karakteristik mekanik yang dimaksud adalah kuat tarik dan pemanjangan
Lebih terperinciHASIL DAN PEMBAHASAN
IV. HASIL DAN PEMBAHASAN A. Karakterisasi Minyak Ikan Karakterisasi minyak ikan dilakukan untuk mengetahui karakter awal minyak ikan yang digunakan dalam penelitian ini. Karakter minyak ikan yang diukur
Lebih terperinciBAB 2 TINJAUAN PUSTAKA
BAB 2 TINJAUAN PUSTAKA 2.1 Kitin dan Kitinase Kitin adalah homopolimer yang tersusun dari GlcNAc yang saling berhubungan melalui ikatan linier β-1,4 dan merupakan biopolimer terbesar kedua di alam setelah
Lebih terperinciLampiran 1 Metode pengujian aktivitas protease (Walter 1984)
LAMPIRAN Lampiran 1 Metode pengujian aktivitas protease (Walter 1984) Pereaksi Blanko (µl) Standar (µl) Sampel (µl) Penyangga Tris HCl (0.2 M) ph 7.5 Substrat kasein for biochemistry (1 %) Ekstrak kasar
Lebih terperinciII. TINJAUAN PUSTAKA. dan mempunyai fungsi penting sebagai katalisator reaksi biokimia
II. TINJAUAN PUSTAKA A. Enzim Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup, dan mempunyai fungsi penting sebagai katalisator reaksi biokimia (Wirahadikusumah, 1977) yang terjadi
Lebih terperinciIII. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilakukan pada bulan Juli 2012 sampai bulan Desember 2012 di
23 III. METODOLOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilakukan pada bulan Juli 2012 sampai bulan Desember 2012 di Laboratorium Biokimia Jurusan Kimia Fakultas Matematika dan Ilmu
Lebih terperinciIII. METODE. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Februari - Mei 2015 di Laboratorium
40 III. METODE A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Februari - Mei 2015 di Laboratorium Biokimia Jurusan Kimia Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam Universitas
Lebih terperinciHASIL DAN PEMBAHASAN
Produksi Bakteriosin HASIL DAN PEMBAHASAN Bakteriosin merupakan senyawa protein yang berasal dari Lactobacillus plantarum 2C12. Senyawa protein dari bakteriosin telah diukur konsentrasi dengan menggunakan
Lebih terperinciBAB IV HASIL DAN PEMBAHASAN. 1. Hasil pengukuran Nilai OD pada Media NB. Tabel 1. Pengukuran Nilai OD pada Media NB. Waktu OD (Optical Density)
BAB IV HASIL DAN PEMBAHASAN A. Hasil dan Pembahasan. 1. Hasil pengukuran Nilai OD pada Media NB Tabel 1. Pengukuran Nilai OD pada Media NB. Waktu OD (Optical Density) inkubasi D75 D92 D110a 0 0,078 0,073
Lebih terperinciMETODE PENELITIAN. Penelitian ini di laksanakan di Laboratorium Mikrobiologi Jurusan Biologi
III. METODE PENELITIAN A. Tempat dan Waktu Penelitian Penelitian ini di laksanakan di Laboratorium Mikrobiologi Jurusan Biologi FMIPA Universitas Lampung dari bulan Juni 2011 sampai dengan Januari 2012
Lebih terperinciPRODUKSI ENZIM MANANASE
LAPORAN PRAKTIKUM FISIOLOGI MOLEKULAR PRODUKSI ENZIM MANANASE KHAIRUL ANAM P051090031/BTK BIOTEKNOLOGI SEKOLAH PASCASARJANA INSTITUT PERTANIAN BOGOR 2009 PRODUKSI ENZIM MANANASE Pendahuluan Indonesia mempunyai
Lebih terperinciBAB I PENDAHULUAN Latar Belakang Penelitian
1 BAB I PENDAHULUAN 1.1. Latar Belakang Penelitian Tanaman kelapa (Cocos nucifera L) sering disebut tanaman kehidupan karena bermanfaat bagi kehidupan manusia diseluruh dunia. Hampir semua bagian tanaman
Lebih terperinciI. PENDAHULUAN. pengepresan (Abbas et al., 1985). Onggok yang dihasilkan dari proses pembuatan
I. PENDAHULUAN A. Latar Belakang dan Masalah Industri tapioka merupakan salah satu industri yang cukup banyak menghasilkan limbah padat berupa onggok. Onggok adalah limbah yang dihasilkan pada poses pengolahan
Lebih terperinciBAB I PENDAHULUAN. digunakan menjadi energi melalui tahapan metabolisme, dimana semua proses
1 BAB I PENDAHULUAN A. Latar Belakang Setiap makhluk hidup memiliki kebutuhan energi untuk melakukan aktivitas di kehidupannya. Bahan bakar energi tersebut salah satunya adalah makanan berupa karbohidrat,
Lebih terperinciBAB. II. TINJAUAN PUSTAKA. yang teratur, mengkatalisis ratusan reaksi bertahap yang menyimpan dan
BAB. II. TINJAUAN PUSTAKA A. Enzim Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme sel, bekerja dengan urutanurutan yang teratur, mengkatalisis ratusan reaksi bertahap yang menyimpan dan mentransformasikan
Lebih terperinci