4 Hasil dan Pembahasan
|
|
- Suparman Kusuma
- 7 tahun lalu
- Tontonan:
Transkripsi
1 4 Hasil dan Pembahasan α-amilase merupakan enzim yang mempunyai peranan penting dalam bioteknologi saat ini. Aplikasi teknis enzim ini sangat luas, seperti pada proses likuifaksi pati pada proses produksi sirup fruktosa jagung atau bahan bakar etanol, pada industri tekstil, industri pembuatan kertas, biomedis, dan industri-industri lain yang berbasiskan pati [Nazmi et al., 2006]. Gen bla yang mengkode α-amilase dari Bacillus licheniformis SITH galur lokal telah diklon ke dalam vektor ekspresi YEp-Secretex pada penelitian sebelumnya, dan juga telah diekspresikan di dalam ragi Saccharomyces cerevisiae [Oktaviani, 2006; Natalia et al., 2007]. Pada penelitian ini dilakukan produksi α-amilase rekombinan dalam ragi S. cerevisiae dan penentuan sidat-sifat biokimia α-amilase rekombinan. 4.1 Uji Kualitatif Aktivitas α-amilase Rekombinan dari B. licheniformis pada S. cerevisiae Penentuan aktivitas α-amilase rekombinan secara kualitatif dilakukan untuk mengetahui keberadaan ekspresi gen bla pengkode α-amilase dari B. licheniformis yang disisipkan pada plasmid YEp-Secretex dalam ragi S. cerevisiae. Ekspresi gen pada plasmid YEp-Secretex dikontrol oleh promotor hibrid galactose-phosfodegluceraldehydedekinase (GAL-PGK). Oleh karena itu, α-amilase rekombinan dapat diekspresikan jika ragi ditumbuhkan dalam media YNB padat yang mengandung galaktosa. α-amilase rekombinan ini disekresikan ke media pertumbuhan, karena gen BLA telah difusikan pada signal sequence invertase gen SUC pada plasmid YEp-Secretex. α-amilase rekombinan ini akan mengkatalisis reaksi hidrolisis pati yang terdapat pada media YNB padat. Ketika ditambahkan larutan KI/I 2 akan terlihat daerah bening dan gelap (Gambar 4.1 A dan B). Gambar 4.1 A menunjukkan kultur ragi S. cerevisiae yang membawa gen bla pada media YNB padat sebelum ditambahkan larutan KI/I 2. Gambar 4.1 B menunjukkan kultur ragi setelah ditambahkan larutan KI/I 2.
2 A B Gambar 4.1 Uji kualitatif aktivitas α-amilase rekombinan. Daerah gelap (biru kehitaman) pada Gambar 4.1 B menunjukkan terbentuknya kompleks iodin dengan pati. Daerah bening menunjukkan adanya aktivitas amilolitik α-amilase rekombinan, karena pada daerah ini tidak terbentuk kompleks iodin dengan pati yang menandakan bahwa pati di daerah ini telah terhidrolisis oleh enzim. 4.2 Optimasi Kadar Penginduksi untuk Produksi α-amilase Rekombinan Media pertumbuhan yang digunakan adalah media pertumbuhan 3xYEP. Pada tahap awal dilakukan penentuan kadar galaktosa untuk mengetahui kondisi optimum produksi α-amilase rekombinan. Konsentrasi galaktosa yang ditambahkan ke media produksi adalah 1%, 2%, 3%, 3,5%, 4%, 4,5%, dan 5% (b/v). Inokulum disiapkan sebanyak 5 ml untuk 50 ml media produksi, lalu ditumbuhkan hingga nilai OD 600 selnya sekitar 0,6. Sel ragi dari inokulum diambil dengan cara sentrifugasi lalu ditumbuhkan pada media produksi. Setiap 24 jam waktu inkubasi dilakukan pengambilan sampel enzim untuk diuji aktivitasnya. Uji aktivitas enzim menggunakan Metode Fuwa [Fuwa, 1954]. Satu unit aktivitas didefinisikan sebagai penurunan absorban sebesar 10% selama 10 menit waktu reaksi per ml enzim. Aktivitas enzim pada berbagai kadar galaktosa terhadap waktu inkubasi dapat dilihat pada Gambar 4.2. Dari Gambar 4.2 dapat dilihat bahwa pada penambahan 1% galaktosa, aktivitas α-amilase rekombinan sangat kecil dengan harga maksimum sekitar 700 U.mL -1 setelah waktu inkubasi 96 jam. Untuk penambahan galaktosa 2% aktivitas optimum enzim diperoleh setelah waktu inkubasi 72 jam dengan aktivitas sebesar 1600 U.mL -1. Aktivitas optimum untuk penambahan galaktosa sebanyak 3% dan 4% diperoleh setelah dilakukan inkubasi selama 48 jam - 72 jam. Penambahan 3,5% galaktosa menghasilkan aktivitas optimum pada waktu inkubasi 96 jam. Untuk penambahan galaktosa 4,5% dan 5% aktivitas enzim mulai meningkat dengan tajam setelah dilakukan inkubasi selama 21
3 72 jam. Secara umum pada jam ke-72 hingga 96 jam terjadi peningkatan aktivitas (2%, 3%, 3,5%, 4,5%, dan 5%) dan penurunan aktivitas (4% galaktosa) tidak terlalu signifikan. U.mL Waktu Inkubasi (jam) 1% galaktosa 2% galaktosa 3% galaktosa 3,5% galaktosa 4% galaktosa 4,5% galaktosa 5% galaktosa Gambar 4.2 Aktivitas α-amilase rekombinan dengan variasi kadar galaktosa. Berdasarkan hasil optimasi penginduksi yang telah dilakukan, untuk produksi α-amilase rekombinan dalam jumlah yang lebih banyak dipilih kadar penginduksi 3% galaktosa dengan waktu inkubasi 72 jam. Pemilihan kadar penginduksi dan waktu inkubasi ini berdasarkan pada efisiensi biaya dan efisiensi waktu produksi. 4.3 Produksi α-amilase Rekombinan dan Fraksinasi Ammonium Sulfat Produksi α-amilase dilakukan dengan menyiapkan inokulum sebanyak 25 ml, lalu diambil sel raginya dengan cara sentrifugasi. Sel ragi ditumbuhkan pada media cair 3 x YEP yang mengandung 3% galaktosa sebanyak 500 ml. α-amilase rekombinan disekresikan ke media pertumbuhan (ekstraseluler), oleh karena itu enzim diambil dari kultur supernatan dengan alat sentrifuga. Supernatan yang mengandung enzim dipekatkan dengan fraksinasi ammonium sulfat. Endapan enzim dengan garam ammonium sulfat disentrifuga kembali. Garam ammonium sulfat dan enzim dipisahkan dengan dialisis menggunakan buffer phosfat 5 mm ph 7 di dalam kantong selofan. Untuk mengetahui enzim telah terbebas dari ammonium sulfat dilakukan uji kualitatif ammonium sulfat dengan larutan BaCl 2. Enzim hasil fraksinasi dan dialisis diperoleh sebanyak 24 ml. Nilai aktivitas total α-amilase rekombinan hasil fraksinasi ini adalah sebesar 2,77 x 10 5 U (pada suhu reaksi 70 C). 22
4 4.4 SDS-PAGE α-amilase Rekombinan Penentuan massa molekul α-amilase rekombinan dilakukan dengan SDS-PAGE. SDS berfungsi sebagai denaturan enzim membentuk molekul yang lebih linear dan menyebabkan enzim menjadi bermuatan negatif, sehingga saat dilakukan elektroforesis laju protein hanya dipengaruhi oleh ukuran protein. SDS-PAGE pada penelitian ini dilakukan dengan memodifikasi loading buffer tanpa penambahan β-merkaptoetanol dan menginkubasi sebagian gel elektroforesis dengan larutan pati. Marker protein (Rainbow, Amersham Life Science) digunakan untuk menentukan massa molekul enzim rekombinan. Pita biru marker protein diperoleh dari hasil visualisasi menggunakan larutan staining Coomassie Brilliant Blue R-250 (Gambar 4.3.B). Pita α-amilase rekombinan (Gambar 4.3.A) diperoleh dengan menginkubasi gel elektroforesis dalam larutan pati dan ditambahkan larutan KI/I 2. A B Gambar 4.3 Gel elektroforesis SDS-PAGE α-amilase rekombinan. Daerah gelap pada Gambar 4.3.A menunjukkan terbentuknya kompleks antara pati dengan iodin, sedangkan daerah terang menunjukkan pita α-amilase rekombinan yang telah menghidrolisis molekul pati, sehingga tidak terbentuk kompleks pati-iodin. Massa molekul enzim rekombinan ini diperoleh sekitar 68 kda. Gen bla yang diisolasi dari B. licheniformis galur lokal ini memiliki ukuran sebesar bp [Oktaviani, 2006]. Massa molekul teoritis α-amilase ini adalah sebesar 53,27 kda. Hal ini menunjukkan bahwa α-amilase rekombinan yang diekspresikan dalam ragi 23
5 S. cerevisiae ini memiliki massa molekul yang lebih besar dari massa molekul teoritisnya. Hal ini dapat disebabkan karena α-amilase ini mengalami glikosilasi ketika diekspresikan dalam ragi S. cerevisiae. α-amilase yang dihasilkan oleh B. licheniformis dari galur yang berbeda memiliki perbedaan karakteristik karena disebabkan oleh perbedaan jumlah asam aminonya. Untuk α-amilase rekombinan, perbedaan jenis vektor ekspresi yang digunakan akan menghasilkan karakteristik enzim yang juga berbeda. Misalnya, α-amilase yang diisolasi dari B. licheniformis 44MB82-A memiliki massa molekul yang berbeda yaitu sebesar 58 kda [Ivanova et al., 1993]. 4.5 Penentuan Suhu Optimum α-amilase Rekombinan Penentuan suhu optimum α-amilase rekombinan dengan Metode Fuwa dilakukan untuk mengetahui suhu optimum yang memiliki aktivitas amilolitik α-amilase rekombinan maksimum. Aktivitas α-amilase rekombinan menunjukkan peningkatan dari suhu 30 C hingga suhu 70 C. Aktivitasnya optimum pada suhu 70 C dengan aktivitas sebesar 11,5 x 10 3 U.mL -1 (Gambar 4.4). Pada suhu 80 C dan 90 C aktivitas enzim mulai menurun hingga akhirnya relatif tidak aktif pada suhu 100 C. α-amilase wild type B. licheniformis 44MB82-A memiliki suhu optimum sekitar 90 C [Ivanova et al., 1993], maka α-amilase rekombinan dari B. licheniformis galur lokal ini memiliki sifat yang berbeda U.mL Temperatur (derajat ( C) C) Gambar 4.4 Aktivitas α-amilase rekombinan terhadap suhu. 24
6 4.6 Penentuan ph Optimum α-amilase Rekombinan Aktivitas α-amilase rekombinan dipengaruhi oleh ph atau konsentrasi H + dalam larutan. Penentuan ph optimum α-amilase rekombinan dilakukan dengan menguji aktivitas enzim pada ph yang berbeda, yaitu dari ph 3 sampai ph 10. Pada ph 3 dan ph 4 enzim tidak memiliki aktivitas (data tidak ditampilkan). Aktivitas enzim terhadap ph (dari ph 5-10) dapat dilihat pada Gambar U.mL ph Gambar 4.5 Aktivitas α-amilase rekombinan terhadap ph. Pada ph 5 aktivitas enzim sangat kecil, yaitu sekitar 5 x 10 2 U.mL -1. Pada ph 6 sampai ph 9 aktivitas enzim sangat tinggi. Enzim ini optimum pada ph 8 dengan aktivitas sekitar 9 x 10 3 U.mL -1. Pada ph yang lebih tinggi, yaitu ph 10 aktivitas enzim mulai berkurang sekitar 30 % dari aktivitas pada ph 9. Karakteristik ph optimum α-amilase rekombinan ini berbeda dibandingkan dengan α-amilase dari B. licheniformis 44MB82-A yang pernah dikarakterisasi sebelumnya dan diketahui optimum pada ph 6 dan 6,5 [Ivanova et al., 1993]. 4.7 Penentuan K M dan V maks Kinetika Reaksi α-amilase Rekombinan Penentuan kinetika reaksi α-amilase rekombinan dilakukan dengan metode DNS yang didasarkan pada pengukuran jumlah ujung pereduksi yang dihasilkan dari reaksi hidrolisis pati oleh enzim secara kolorimetri. Kecepatan (v) didefinisikan sebagai mg ujung pereduksi hasil hidrolisis pati oleh enzim per menit waktu reaksi. Konstanta Michaelis (K M ) dan kecepatan maksimum (V maks ) ditentukan dari aluran kurva Lineweaver-Burk [Dixon and Webb, 1979] 25
7 menggunakan laju awal reaksi untuk konsentrasi pati yang berbeda pada suhu 70 C (Gambar 4.6). Nilai K M reaksi yang menunjukkan afinitas enzim terhadap substrat pati diperoleh sebesar 4,24 mg.ml -1 dan nilai V maks reaksi sebesar 0,12 mg.ml -1.menit -1. Nilai K M α-amilase rekombinan ini berbeda α-amilase yang diisolasi dari B. licheniformis 44MB82-A dan telah dimurnikan, yang memiliki nilai K M sebesar 0,9 mg.ml -1. Nilai V maks kedua enzim ini hampir sama, karena α-amilase dari B. licheniformis 44MB82-A memiliki nilai V maks sebesar 0,1 mg.ml -1.menit -1 [Ivanova et al., 1993] /v (ml.mnt.mg-1) y = 35.34x R 2 = /[pati] ( ml.mg-1) Grafik 4.6 Kurva 1/v terhadap 1/[pati] kinetika reaksi α-amilase rekombinan. 4.8 Analisis Produk Hidrolisis α-amilase Rekombinan dengan TLC Analisis produk hidrolisis pati oleh α-amilase rekombinan ditentukan dengan menggunakan thin layer chromatography (TLC) menggunakan plat silika sebagai fasa diam dan fasa gerak berupa campuran pelarut organik. Plat TLC ditotolkan dengan produk hasil hidrolisis pati yang diambil sesaat setelah penambahan enzim hingga waktu inkubasi 24 jam. Sebagai standar digunakan campuran glukosa (G 1 ), maltosa (G 2 ), maltotriosa (G 3 ), maltotetraosa (G 4 ), maltopentaosa (G 5 ), maltoheksaosa (G 6 ), dan maltoheptaosa (G 7 ) yang ditotolkan pada plat TLC. Selanjutnya plat silika ini dielusi hingga diperoleh hasil kromatografi yang ditunjukkan pada Gambar
8 Gambar 4.7 Analisis kromatografi produk hidrolisis pati. Gambar menunjukkan produk hasil hidrolisis pati sesaat setelah enzim ditambahkan (0 jam). Gambar sampai berturut-turut menunjukkan produk hidrolisis pati setelah diinkubasi dengan enzim selama 1 jam, 2 jam, 4 jam, 7 jam, dan 24 jam. Pada plat hasil kromatografi terlihat peningkatan jumlah produk maltosa (G 2 ), maltotriosa (G 3 ), dan maltopentaosa (G 5 ) mulai dari awal hingga setelah 24 jam waktu inkubasi. Oleh karena itu dapat disimpulkan bahwa α-amilase rekombinan ini bersifat endoenzim karena enzim ini memotong molekul pati dari tengah yang diindikasikan oleh produk hidrolisisnya, yaitu maltosa (G 2 ), maltotriosa (G 3 ), dan maltopentaosa (G 5 ). α-amilase rekombinan dari B. licheniformis galur lokal ini memiliki sifat-sifat biokimia yang berbeda dengan α-amilase dari B. licheniformis galur lain, misalnya dengan α-amilase dari B. licheniformis 22MB82-A yang diperoleh dari hasil mutasi B. licheniformis MB80 dari Bulgarian Academy of Sciences. Perbedaan sifat-sifat α-amilase rekombinan B.licheniformis galur lokal dengan B. licheniformis 22MB82-A ditunjukkan pada Tabel
9 Tabel 4.1 Karakteristik α-amilase rekombinan B. licheniformis galur lokal dan B. licheniformis 22MB82-A α-amilase dari B. licheniformis Massa molekul (kda) Suhu optimum ( C) ph optimum K M (mg.ml -1 ) V maks (mg.ml -1.mnt -1 ) Produk hidrolisis Rekombinan galur lokal ,24 0,12 G 2, G 3, G 5 22MB82-A ; 6,5 0,9 0,1 G 2 -G 6 28
3 Percobaan. 3.1 Tempat dan Bahan Penelitian. 3.2 Peralatan
3 Percobaan 3.1 Tempat dan Bahan Penelitian Penelitian ini dilakukan di Laboratorium Penelitian Biokimia milik Program Studi Kimia Institut Teknologi Bandung. Ragi Saccharomyces cerevisiae yang mengandung
Lebih terperinci4 Hasil dan Pembahasan
4 Hasil dan Pembahasan α-amilase adalah enzim menghidrolisis ikatan α-1,4-glikosidik pada pati. α-amilase disekresikan oleh mikroorganisme, tanaman, dan organisme tingkat tinggi. α-amilase memiliki peranan
Lebih terperinciBab IV Hasil dan Pembahasan
22 Bab IV Hasil dan Pembahasan α-amilase (E.C 3.2.1.1) merupakan salah satu enzim hidrolitik yang memegang peranan penting di dalam industri. Hidrolisis langsung dari pati mentah secara enzimatis dibawah
Lebih terperinciIV. HASIL DAN PEMBAHASAN
IV. HASIL DAN PEMBAHASAN A. Isolat Actinomycetes Amilolitik Terpilih 1. Isolat Actinomycetes Terpilih Peremajaan isolat actinomycetes dilakukan dengan tujuan sebagai pemeliharaan isolat actinomycetes agar
Lebih terperinciPRODUKSI DAN KARAKTERISASI α-amilase REKOMBINAN Bacillus licheniformis PADA Saccharomyces cerevisiae SKRIPSI OZI JUMADILA
PRODUKSI DAN KARAKTERISASI α-amilase REKOMBINAN Bacillus licheniformis PADA Saccharomyces cerevisiae SKRIPSI OZI JUMADILA 10504065 PROGRAM STUDI KIMIA FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM INSTITUT
Lebih terperinciIV. HASIL DAN PEMBAHASAN. Enzim α-amilase dari Bacillus Subtilis ITBCCB148 diperoleh dengan
IV. HASIL DAN PEMBAHASAN A. Isolasi Enzim α-amilase Enzim α-amilase dari Bacillus Subtilis ITBCCB148 diperoleh dengan menanam isolat bakteri dalam media inokulum selama 24 jam. Media inokulum tersebut
Lebih terperinci4 Hasil dan Pembahasan
4 Hasil dan Pembahasan Danau Kakaban menyimpan berbagai organisme yang langka dan unik. Danau ini terbentuk dari air laut yang terperangkap oleh terumbu karang di sekelilingnya akibat adanya aktivitas
Lebih terperinciIII. METODE PENELITIAN. Penelitian dilakukan di Laboratorium Biokimia dan Laboratorium Instrumentasi
III. METODE PENELITIAN A. Tempat dan Waktu Penelitian Penelitian dilakukan di Laboratorium Biokimia dan Laboratorium Instrumentasi Jurusan Kimia Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam Universitas
Lebih terperinci4 HASIL DAN PEMBAHASAN
4 HASIL DAN PEMBAHASAN 4.1 Isolasi enzim fibrinolitik Cacing tanah P. excavatus merupakan jenis cacing tanah yang agresif dan tahan akan kondisi pemeliharaan yang ekstrim. Pemeliharaan P. excavatus dilakukan
Lebih terperinciMetode Pengukuran Spektrofotometri (Bergmeyer et al. 1974) Pembuatan Media Heterotrof Media Heterotrof Padat. Pengaruh ph, Suhu, Konsentrasi dan
4 Metode Penelitian ini dilakukan pada beberapa tahap yaitu, pembuatan media, pengujian aktivitas urikase secara kualitatif, pertumbuhan dan pemanenan bakteri, pengukuran aktivitas urikase, pengaruh ph,
Lebih terperinci3 Metode Penelitian Alat
3 Metode Penelitian 3.1. Alat Penelitian dilakukan di Laboratorium KBK Protein dan Enzim dan Laboratorium Biokimia, Program Studi Kimia ITB. Peralatan gelas yang digunakan terdiri atas labu erlenmeyer,
Lebih terperinciKurva Kalibrasi Larutan Standar Bovine Serum Albumine (BSA) Absorbansi BSA pada berbagai konsentrasi untuk menentukan kurva standar protein yaitu:
57 Lampiran 1 Kurva Kalibrasi Larutan Standar Bovine Serum Albumine (BSA) Kurva standar BSA digunakan untuk menentukan kadar protein (metode Lowry). Untuk mendapatkan gambar kurva standar BSA digunakan
Lebih terperinciIII. METODE PENELITIAN. Waktu penelitian dilakukan pada bulan Februari Oktober. penelitian dilakukan di Laboratorium Biokimia Universitas Lampung.
28 III. METODE PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Waktu penelitian dilakukan pada bulan Februari Oktober 2015 dan tempat penelitian dilakukan di Laboratorium Biokimia Universitas Lampung. B. Alat dan Bahan
Lebih terperinci1 ml enzim + 1 ml larutan pati 1% (dalam bufer) Diinkubasi (suhu optimum, 15 menit) + 2 ml DNS. Dididihkan 5 menit. Didinginkan 5 menit
LAMPIRAN 10 11 Lampiran 1 Skema metode Bernfeld (1955) 1 ml enzim + 1 ml larutan pati 1% (dalam bufer) Diinkubasi (suhu optimum, 15 menit) + 2 ml DNS Dididihkan 5 menit Didinginkan 5 menit Absorbansi diukur
Lebih terperinciBab IV Hasil dan Pembahasan
Bab IV Hasil dan Pembahasan IV.1 Akar Nanas Kering dan Hidroponik Akar nanas kering yang digunakan dalam penelitian ini merupakan akar nanas yang tertanam dalam tanah, berwarna coklat dan berupa suatu
Lebih terperinciLampiran 1 Prosedur uji aktivitas protease (Walter 1984, modifikasi)
76 Lampiran Prosedur uji aktivitas protease (Walter 984, modifikasi) Pereaksi Blanko (ml) Standard (ml) Contoh ml) Penyangga TrisHCl (.2 M) ph 7. Substrat Kasein % Enzim ekstrak kasar Akuades steril Tirosin
Lebih terperinciABSTRAK. Kata Kunci : Amilase, Zea mays L., Amonium sulfat, Fraksinasi, DNS.
i ABSTRAK Telah dilakukan penelitian mengenaipenentuan aktivitas enzim amilase dari kecambah biji jagung lokal Seraya (Zea maysl.). Tujuan dari penelitian ini adalahuntuk mengetahui waktu optimum dari
Lebih terperinciTabel 4. Hubungan antara berbagai tingkat kejenuhan ammonium sulfat (0-100%) dengan aktivitas unit enzim selulase. No Fraksi Aktivitas Unit (U/mL)
62 Lampiran 1. Tabel 4. Hubungan antara berbagai tingkat kejenuhan ammonium sulfat (0-100% dengan aktivitas unit enzim selulase Fraksi Aktivitas Unit (U/mL 1 2 3 4 5 0-20 % 20-40 % 40-60 % 60-80 % 80-100
Lebih terperinciKINETIKA REAKSI ENZIMATIS
LAPORAN PRAKTIKUM REKAYASA BIOPROSES KINETIKA REAKSI ENZIMATIS KHAIRUL ANAM P051090031/BTK BIOTEKNOLOGI SEKOLAH PASCASARJANA INSTITUT PERTANIAN BOGOR 2010 KINETIKA REAKSI ENZIMATIS 1. Pendahuluan Amilase
Lebih terperinciIII. METODELOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Mei-November 2013 di Laboratorium
24 III. METODELOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Mei-November 2013 di Laboratorium Biokimia dan Laboratorium Instrumentasi Jurusan Kimia Fakultas Matematika
Lebih terperinciIII. METODE PENELITIAN
III. METODE PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilakukan pada bulan April - September 2015. Penelitian ini dilakukan di Laboratorium Biokimia Jurusan Kimia Fakultas Matematika dan
Lebih terperinciADLN- PERPUSTAKAAN UNIVERSITAS AIRLANGGA DAFTAR ISI
DAFTAR ISI Halaman Sampul Luar... i Sampul Dalam... ii Halaman Prasyarat Gelar... iii Halaman Pengesahan... iv UCAPAN TERIMA KASIH... v ABSTRAK... vi ABSTRACT... vii DAFTAR ISI... viii DAFTAR TABEL...
Lebih terperinciTabel 3. Hubungan antara berbagai tingkat kejenuhan ammonium sulfat (0-80%) dengan aktivitas spesifik enzim selulase. Aktivitas Unit (U/mL)
65 Lampiran 1 Tabel 3. Hubungan antara berbagai tingkat kejenuhan ammonium sulfat (0-80%) dengan aktivitas spesifik enzim selulase Fraksi Aktivitas Unit (U/mL) Kadar Protein (ml/mg) Aktivitas Spesifik
Lebih terperinciII. TINJAUAN PUSTAKA. dan mempunyai fungsi penting sebagai katalisator reaksi biokimia
II. TINJAUAN PUSTAKA A. Enzim Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup, dan mempunyai fungsi penting sebagai katalisator reaksi biokimia (Wirahadikusumah, 1977) yang terjadi
Lebih terperinciFERMENTASI ETANOL DARI SAMPAH TPS GEBANG PUTIH SURABAYA
TUGAS AKHIR FERMENTASI ETANOL DARI SAMPAH TPS GEBANG PUTIH SURABAYA Oleh: MUSTIKA HARDI (3304 100 072) Sampah Sampah dapat dimanfaatkan secara anaerobik menjadi alkohol. Metode ini memberikan alternatif
Lebih terperinciBab III Metodologi Penelitian
13 Bab III Metodologi Penelitian III.1 Alat Alat-alat yang digunakan dalam penelitian ini adalah gelas ukur, gelas kimia, labu erlenmeyer, tabung reaksi bertutup, spatula, batang pengaduk, tabung mikro,
Lebih terperinciIII. METODE. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Januari - April 2015 di Laboratorium
28 III. METODE A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Januari - April 2015 di Laboratorium Biokimia Jurusan Kimia Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam Universitas
Lebih terperinciPRODUKSI ENZIM AMILASE
LAPORAN PRAKTIKUM MIKROB DAN POTENSINYA PRODUKSI ENZIM AMILASE KHAIRUL ANAM P051090031/BTK BIOTEKNOLOGI SEKOLAH PASCASARJANA INSTITUT PERTANIAN BOGOR 2010 PRODUKSI ENZIM AMILASE Pendahuluan Amilase merupakan
Lebih terperinciIII. METODE. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Januari-April 2015 di Laboratorium
23 III. METODE A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Januari-April 2015 di Laboratorium Biokimia Jurusan Kimia Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam Universitas
Lebih terperinciSampel air panas. Pengenceran 10-1
Lampiran 1. Metode kerja Sampel air panas Diambil 10 ml Dicampur dengan media selektif 90ml Di inkubasi 24 jam, suhu 50 C Pengenceran 10-1 Di encerkan sampai 10-10 Tiap pengenceran di tanam di cawan petri
Lebih terperinciHasil dan Pembahasan
27 Bab IV Hasil dan Pembahasan IV.1 Isolasi Enzim katalase dari kentang Enzim katalase terdapat dalam peroksisom, organel yang ditemukan pada jaringan tumbuhan di luar inti sel kentang sehingga untuk mengekstraknya
Lebih terperinciEkstraksi dan Pengujian Aktivitas Enzim Amilase (Hidrolisis Pati secara Enzimatis)
Ekstraksi dan Pengujian Aktivitas Enzim Amilase (Hidrolisis Pati secara Enzimatis) Disarikan dari: Buku Petunjuk Praktikum Biokimia dan Enzimologi Jurusan Teknologi Hasil Pertanian Fakultas Teknologi Pertanian
Lebih terperinciLampiran 1 Lokasi pengambilan sampel tanah di Pulau Gili Meno, Lombok Utara
LAMPIRAN 10 Lampiran 1 Lokasi pengambilan sampel tanah di Pulau Gili Meno, Lombok Utara C E A D B Lokasi Titik Sampling Titik sampling A : Zoraya Pavillion Titik sampling B : Bagen Ville Titik sampling
Lebih terperinciBAB V. PEMBAHASAN. 5.1 Amobilisasi Sel Lactobacillus acidophilus FNCC116. Amobilisasi sel..., Ofa Suzanti Betha, FMIPA UI, 2009
26 BAB V. PEMBAHASAN 5.1 Amobilisasi Sel Lactobacillus acidophilus FNCC116. Hasil foto SEM dengan perbesaran 50 kali memperlihatkan perbedaan bentuk permukaan butiran yang sudah mengandung sel Lactobacillus
Lebih terperinciLampiran 1. Analisis Kadar Pati Dengan Metode Luff Schroll (AOAC, 1995)
Lampiran 1. Analisis Kadar Pati Dengan Metode Luff Schroll (AOAC, 1995) Bahan sejumlah kurang lebih 1 g ditimbang. Sampel dimasukkan ke dalam erlenmeyer 500 ml dan ditambahkan 200 ml HCl 3%. Sampel kemudian
Lebih terperinci3 HASIL DAN PEMBAHASAN
8 Prosedur Analisis Data Analisis statisik yang digunakan adalah rancangan faktorial dalam Rancangan Acak Lengkap (RAL) dengan ulangan 3 kali dengan model linier yang digunakan (Matjik dan Sumertajaya
Lebih terperinciIII. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilakukan pada bulan Juli 2012 sampai bulan Desember 2012 di
23 III. METODOLOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilakukan pada bulan Juli 2012 sampai bulan Desember 2012 di Laboratorium Biokimia Jurusan Kimia Fakultas Matematika dan Ilmu
Lebih terperinciISOLASI DAN KARAKTERISASI AMILASE DARI BIJI DURIAN (DURIO
ISOLASI DAN KARAKTERISASI AMILASE DARI BIJI DURIAN (DURIO SP.) LELA SRIWAHYUNI, TINA DEWI ROSAHDI,* DAN ASEP SUPRIADIN. Jurusan Kimia, Fakultas Sains dan Teknologi, UIN Sunan Gunung Djati Bandung, Jl.
Lebih terperinciPembuatan Media Kultur Bakteri Pemanenan sel bakteri. Isolasi DNA kromosom bakteri. Kloning DNA
LAMPIRAN 15 15 Lampiran 1 Tahapan penelitian Pembuatan Media Kultur Bakteri Pemanenan sel bakteri Isolasi DNA kromosom bakteri Pemotongan DNA dengan enzim restriksi Kloning DNA Isolasi DNA plasmid hasil
Lebih terperinciUJI KUALITATIF ETANOL YANG DIPRODUKSI SECARA ENZAMATIS MENGGUNAKAN Z. MOBILIS PERMEABEL
UJI KUALITATIF ETANOL YANG DIPRODUKSI SECARA ENZAMATIS MENGGUNAKAN Z. MOBILIS PERMEABEL Dian Pinata NRP. 1406 100 005 DOSEN PEMBIMBING Drs. Refdinal Nawfa, M.S LATAR BELAKANG Krisis Energi Sumber Energi
Lebih terperinciBAB. II. TINJAUAN PUSTAKA. yang teratur, mengkatalisis ratusan reaksi bertahap yang menyimpan dan
BAB. II. TINJAUAN PUSTAKA A. Enzim Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme sel, bekerja dengan urutanurutan yang teratur, mengkatalisis ratusan reaksi bertahap yang menyimpan dan mentransformasikan
Lebih terperinciBAHAN DAN METODE Tempat dan Waktu Bahan Pertumbuhan dan Peremajaan Isolat Pengamatan Morfologi Isolat B. thuringiensis
13 BAHAN DAN METODE Tempat dan Waktu Penelitian ini dilaksanakan di Laboratorium Mikrobiologi, Departemen Biologi, IPB, dari bulan Oktober 2011 Mei 2012. Bahan Isolasi untuk memperoleh isolat B. thuringiensis
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN. Penelitian ini dimulai dari bulan April 2010 sampai dengan bulan Januari
BAB III METODE PENELITIAN 3.1 Lokasi Penelitian Penelitian ini dimulai dari bulan April 2010 sampai dengan bulan Januari 2011. Penelitian ini sebagian besar dilakukan di Laboratorium Riset Jurusan Pendidikan
Lebih terperinciII. METODOLOGI C. BAHAN DAN ALAT
II. METODOLOGI C. BAHAN DAN ALAT Bahan baku yang digunakan dalam penelitian ini adalah pati sagu (Metroxylon sp.) yang diperoleh dari industri pati sagu rakyat di daerah Cimahpar, Bogor. Khamir yang digunakan
Lebih terperinciLAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA PERCOBAAN KE 2 PEMISAHAN PROTEIN PUTIH TELUR DENGAN FRAKSINASI (NH 4 ) 2 SO 4
LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA PERCOBAAN KE 2 PEMISAHAN PROTEIN PUTIH TELUR DENGAN FRAKSINASI (NH 4 ) 2 SO 4 Disusun oleh : Ulan Darulan - 10511046 Kelompok 1 Asisten Praktikum : R. Roro Rika Damayanti (10510065)
Lebih terperinci4 Hasil dan Pembahasan
4 Hasil dan Pembahasan Bab ini terdiri dari 6 bagian, yaitu optimasi pembuatan membran PMMA, uji kinerja membran terhadap air, uji kedapat-ulangan pembuatan membran menggunakan uji Q Dixon, pengujian aktivitas
Lebih terperinciI. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan April - Juli 2012 di Laboratorium. Ilmu Pengetahuan Alam Universitas Lampung.
1 I. METODOLOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilaksanakan pada bulan April - Juli 2012 di Laboratorium Biokimia, Laboratorium Instrumentasi Jurusan Kimia Fakultas Matematika
Lebih terperinciMETODELOGI PENELITIAN. Penelitian ini akan dilakukan pada bulan Mei-November 2013 di Laboraturium
28 III. METODELOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini akan dilakukan pada bulan Mei-November 2013 di Laboraturium Biokimia Jurusan Kimia, Laboraturium Instrumentasi Jurusan Kimia
Lebih terperinciKEMENTERIAN PENDIDIKAN DAN KEBUDAYAAN DIREKTORAT JENDERAL PENDIDIKAN MENENGAH DIREKTORAT PEMBINAAN SEKOLAH MENENGAH ATAS
KEMENTERIAN PENDIDIKAN DAN KEBUDAYAAN DIREKTORAT JENDERAL PENDIDIKAN MENENGAH DIREKTORAT PEMBINAAN SEKOLAH MENENGAH ATAS Test Seleksi Calon Peserta International Biology Olympiad (IBO) 2014 2 8 September
Lebih terperinciAnalisis kadar protein
LAMPIRAN Lampiran 1 Bagan alir penelitian Biawak air bagian duodenum, jejenum, ileum, kolon Cuci dengan akuades dan kerok lapisan atasnya (mukosa Ekstraksi enzim protease Analisis kadar protein Pencirian
Lebih terperinciIII. BAHAN DAN METODE
III. BAHAN DAN METODE 3.1. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilakukan dari bulan November 2006 sampai dengan Januari 2008. Penelitian bertempat di Laboratorium Mikrobiologi, Departemen Biologi,
Lebih terperinciMETODOLOGI PENELITIAN
III. METODOLOGI PENELITIAN A. Bahan dan Alat Bahan utama yang digunakan dalam penelitian ini adalah teh hitam yang diperoleh dari PT Perkebunan Nusantara VIII Gunung Mas Bogor grade BP1 (Broken Pekoe 1).
Lebih terperinciHASIL DAN PEMBAHASAN
HASIL DAN PEMBAHASAN Pemotongan Parsial dan Penyisipan Nukleotida pada Ujung Fragmen DNA Konstruksi pustaka genom membutuhkan potongan DNA yang besar. Untuk mendapatkan fragmen-fragmen dengan ukuran relatif
Lebih terperinciHASIL DAN PEMBAHASAN
BAB IV HASIL DAN PEMBAHASAN Proses produksi enzim lipase ekstraseluler dari Aspergillus niger dipengaruhi oleh beberapa faktor, antara lain jenis strain yang digunakan, proses fermentasi yang dilakukan
Lebih terperinciIII. METODE. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Februari - Mei 2015 di Laboratorium
40 III. METODE A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Februari - Mei 2015 di Laboratorium Biokimia Jurusan Kimia Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam Universitas
Lebih terperinciI. Tujuan Menentukan berat molekul protein dengan fraksinasi (NH 4 ) 2 SO 4 Teori Dasar
I. Tujuan II. Menentukan berat molekul protein dengan fraksinasi (NH 4 ) 2 SO 4 Teori Dasar Penamabahan garam pada konsentrasi rendah dapat meningkatkan kelarutan protein (salting in). tetapi protein akan
Lebih terperinciIII. METODOLOGI PENELITIAN
III. METODOLOGI PENELITIAN A. Alat dan Bahan Bahan utama yang digunakan dalam penelitian ini adalah teh hijau yang diperoleh dari PT Perkebunan Nusantara Gunung Mas di Bogor. Bahan-bahan yang digunakan
Lebih terperinciDari uji kompetisi, persentase penghambatan dengan rasio inokulum 1:1 sudah cukup bagi Bacillus sp. Lts 40 untuk menghambat pertumbuhan V.
27 PEMBAHASAN Dari tiga isolat sp. penghasil antimikrob yang diseleksi, isolat sp. Lts 40 memiliki aktivitas penghambatan paling besar terhadap E. coli dan V. harveyi dengan indeks penghambatan masing-masing
Lebih terperinciI. PENDAHULUAN. zat kimia lain seperti etanol, aseton, dan asam-asam organik sehingga. memiliki nilai ekonomis yang lebih tinggi (Gunam et al., 2004).
1 I. PENDAHULUAN A. Latar Belakang Enzim merupakan senyawa protein yang disintesis di dalam sel secara biokimiawi. Salah satu jenis enzim yang memiliki peranan penting adalah enzim selulase. Enzim selulase
Lebih terperinciBAB 1 PENDAHULUAN. 1.1 Latar Belakang
BAB 1 PENDAHULUAN 1.1 Latar Belakang Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme sel. Bekerja dengan uruturutan yang teratur, enzim mengkatalisis ratusan reaksi bertahap yang menguraikan molekul nutrien,
Lebih terperinciBAB IV HASIL DAN PEMBAHASAN. 1. Hasil pengukuran Nilai OD pada Media NB. Tabel 1. Pengukuran Nilai OD pada Media NB. Waktu OD (Optical Density)
BAB IV HASIL DAN PEMBAHASAN A. Hasil dan Pembahasan. 1. Hasil pengukuran Nilai OD pada Media NB Tabel 1. Pengukuran Nilai OD pada Media NB. Waktu OD (Optical Density) inkubasi D75 D92 D110a 0 0,078 0,073
Lebih terperinciBAB 4 HASIL PERCOBAAN DAN BAHASAN. Oligonukleotida sintetis daerah pengkode IFNα2b sintetis dirancang menggunakan
BAB 4 HASIL PERCOBAAN DAN BAHASAN Oligonukleotida sintetis daerah pengkode IFNα2b sintetis dirancang menggunakan program komputer berdasarkan metode sintesis dua arah TBIO, dimana proses sintesis daerah
Lebih terperinciBAB 1 PENDAHULUAN. 1.1 Latar Belakang
15 BAB 1 PENDAHULUAN 1.1 Latar Belakang Etanol merupakan salah satu sumber energi alternatif yang dapat dijadikan sebagai energi alternatif dari bahan bakar nabati (BBN). Etanol mempunyai beberapa kelebihan
Lebih terperinciLampiran 1. Prosedur Analisis Karakteristik Pati Sagu. Kadar Abu (%) = (C A) x 100 % B
Lampiran 1. Prosedur Analisis Karakteristik Pati Sagu 1. Analisis Kadar Air (Apriyantono et al., 1989) Cawan Alumunium yang telah dikeringkan dan diketahui bobotnya diisi sebanyak 2 g contoh lalu ditimbang
Lebih terperincidimana a = bobot sampel awal (g); dan b = bobot abu (g)
Lampiran 1. Metode analisis proksimat a. Analisis kadar air (SNI 01-2891-1992) Kadar air sampel tapioka dianalisis dengan menggunakan metode gravimetri. Cawan aluminium dikeringkan dengan oven pada suhu
Lebih terperinci3 Metodologi Percobaan
3 Metodologi Percobaan 3.1 Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian tugas akhir ini dilakukan di Laboratorium Penelitian Kimia Analitik, Program Studi Kimia, FMIPA Institut Teknologi Bandung. Waktu penelitian
Lebih terperinciLampiran 1 Rancangan penelitian
LAMPIRAN 18 19 Lampiran 1 Rancangan penelitian Cacing tanah E. foetida dewasa Kering oven vakum (Setiawan) Tepung cacing kering Ekstraksi buffer dan sentrifugasi Ekstrak kasar protease Salting-out dengan
Lebih terperinciMETODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilakukan pada bulan April 2012 sampai dengan bulan Juni 2012 di
III. METODOLOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilakukan pada bulan April 2012 sampai dengan bulan Juni 2012 di Laboratorium Biokimia Jurusan Kimia Fakultas Matematika dan Ilmu
Lebih terperinciBAB 4 HASIL PERCOBAAN DAN PEMBAHASAN
BAB 4 HASIL PERCOBAAN DAN PEMBAHASAN Pembuatan homogenat hati tikus dan proses sentrifugasi dilakukan pada suhu 4 o C untuk menghindari kerusakan atau denaturasi enzim karena pengaruh panas. Kebanyakan
Lebih terperinciI. PENDAHULUAN. Enzim merupakan biokatalis yang banyak digunakan dalam industri, karena enzim
I. PENDAHULUAN A. Latar Belakang Enzim merupakan biokatalis yang banyak digunakan dalam industri, karena enzim mempunyai tenaga katalitik yang luar biasa dan umumnya jauh lebih besar dibandingkan dengan
Lebih terperinciHASIL DAN PEMBAHASAN. Hasil Produksi Enzim β-galaktosidase dari Enterobacter cloacae
6 dilarutkan dalam 1 ml bufer fosfat 0.05 M ph 6.5. Aktivitas yang tinggi menunjukan persentase kejenuhan amonium sulfat yang optimum. Jumlah amonium sulfat (gram) yang digunakan untuk melarutkan 1 liter
Lebih terperinciInd. J. Chem. Res., 2015, 2, KINETIC PARAMETERS DETERMINATION OF GLUCOAMYLASE ON HYDROLYSIS REACTION OF SAGOO STARCH (Metroxylon sp)
Ind. J. Chem. Res., 215, 2, 176-181 KINETIC PARAMETERS DETERMINATION OF GLUCOAMYLASE ON HYDROLYSIS REACTION OF SAGOO STARCH (Metroxylon sp) Penentuan Parameter Kinetika Glukoamilase pada Reaksi Hidrolisis
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN. dengan mengadakan manipulasi terhadap objek penelitian serta adanya kontrol
24 BAB III METODE PENELITIAN A. Jenis Penelitian Penelitian yang dilakukan termasuk penelitian dasar dengan metode penelitian eksperimen. Penelitian eksperimen adalah penelitian yang dilakukan dengan mengadakan
Lebih terperinciFAKULTAS BIOLOGI LABORATORIUM GENETIKA & PEMULIAAN INSTRUKSI KERJA UJI
Halaman : 1 dari 5 ISOLASI TOTAL DNA HEWAN DENGAN KIT EKSTRAKSI DNA 1. RUANG LINGKUP Metode ini digunakan untuk mengisolasi DNA dari sampel jaringan hewan, dapat dari insang, otot, darah atau jaringan
Lebih terperinciPengaruh Hidrolisa Asam pada Produksi Bioethanol dari Onggok (Limbah Padat Tepung Tapioka) Oleh :
Pengaruh Hidrolisa Asam pada Produksi Bioethanol dari Onggok (Limbah Padat Tepung Tapioka) Oleh : Rizka Dwi Atika Arinda Dwi Apsari 2309 105 006 2309 105 010 Page 1 LABORATORIUM TEKNOLOGI BIOKIMIA JURUSAN
Lebih terperinciI. PENDAHULUAN. Persediaan bahan bakar fosil yang bersifat unrenewable saat ini semakin
I. PENDAHULUAN A. Latar Belakang Persediaan bahan bakar fosil yang bersifat unrenewable saat ini semakin menipis seiring dengan meningkatnya eksploitasi manusia untuk pemenuhan kebutuhan akan bahan bakar
Lebih terperinciHASIL DAN PEMBAHASAN. Isolat Lumpur Aktif Penghasil Bioflokulan
HASIL DAN PEMBAHASAN Isolat Lumpur Aktif Penghasil Bioflokulan Beberapa hasil penelitian menunjukkan bahwa bioflokulan dapat bersumber dari mikrob yang ada di dalam lumpur aktif (LA) dan tanah (Shimizu
Lebih terperinciRENCANA PELAKSANAAN PEMBELAJARAN
47 RENCANA PELAKSANAAN PEMBELAJARAN Satuan Pendidikan : SMA Mata Pelajaran : IPA Biologi Materi Pokok : Metabolisme Kelas/ Semester : XII /1 Pertemuan ke : 1 (satu) Alokasi Waktu : 2 x 45 menit Standar
Lebih terperinciFAKULTAS BIOLOGI LABORATORIUM GENETIKA & PEMULIAAN INSTRUKSI KERJA UJI
ISOLASI TOTAL DNA TUMBUHAN DENGAN KIT EKSTRAKSI DNA PHYTOPURE Halaman : 1 dari 5 1. RUANG LINGKUP Metode ini digunakan untuk mengisolasi DNA dari sampel jaringan tumbuhan, dapat dari daun, akar, batang,
Lebih terperinci3. METODOLOGI 3.1 Waktu dan Tempat Penelitian 3.2 Alat dan Bahan
3. METODOLOGI 3.1 Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dimulai pada bulan Januari 2009 dan selesai pada bulan November 2009. Penelitian dilakukan di Laboratorium Biokimia dan Bioteknologi II, Departemen
Lebih terperinciBAB 4 HASIL PERCOBAAN DAN PEMBAHASAN
BAB 4 HASIL PERCOBAAN DAN PEMBAHASAN Sebelum melakukan PCR, terlebih dahulu dilakukan perancangan primer menggunakan program DNA Star. Pemilihan primer dilakukan dengan mempertimbangkan parameter spesifisitas,
Lebih terperinci3 Metode Penelitian. 3.1 Alat
3 Metode Penelitian 3.1 Alat Peralatan yang digunakan pada penelitian ini adalah peralatan gelas standar meliputi: labu erlenmeyer, cawan petri, gelas ukur, gelas kimia, botol reagen, tabung reaksi, batang
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN. adalah Bacillus subtilis dan Bacillus cereus yang diperoleh di Laboratorium
23 BAB III METODE PENELITIAN 3.1 Objek dan Lokasi Penelitian Objek atau bahan penelitian yang digunakan dalam penelitian ini adalah Bacillus subtilis dan Bacillus cereus yang diperoleh di Laboratorium
Lebih terperinciBAB I PENDAHULUAN. 1.1 Latar Belakang
BAB I PENDAHULUAN 1.1 Latar Belakang Enzim merupakan protein yang berfungsi sebagai katalisator reaksi-reaksi kimia dalam sistem biologis. Enzim memiliki daya katalitik yang tinggi dan mampu meningkatkan
Lebih terperinciPurifikasi Protein Fusi MBP-Mga Streptococcus pyogenes Hasil Ekspresi Heterolog di Escherichia coli
Jurnal Matematika dan Sains Vol. 1 No. 1, Maret 25, hal 31-36 Purifikasi Protein Fusi MBP-Mga Streptococcus pyogenes Hasil Ekspresi Heterolog di Escherichia coli Muhaimin 1), Oei Ban Liang 2,4), Enny Ratnaningsih
Lebih terperincipembentukan vanilin. Sedangkan produksi glukosa tertinggi dihasilkan dengan penambahan pektinase komersial. Hal ini kemungkinan besar disebabkan
63 pembentukan vanilin. Sedangkan produksi glukosa tertinggi dihasilkan dengan penambahan pektinase komersial. Hal ini kemungkinan besar disebabkan pektinase komersial merupakan enzim kasar selulase dari
Lebih terperinciBAB I PENDAHULUAN. lingkungan yang semakin tinggi serta adanya tekanan dari para ahli dan pecinta
BAB I PENDAHULUAN A. Latar Belakang Dalam dasawarsa terakhir ini, pemakaian enzim yang sifatnya efisien, selektif, mengkatalisis reaksi tanpa produk samping dan ramah lingkungan meningkat pesat. Industri
Lebih terperinciKarakterisasi α-amilase dari Bakteri Laut Vibrio sp. B Characterization of α -Amylase from Marine Vibrio sp. B10.2.8
Karakterisasi α-amilase dari Bakteri Laut Vibrio sp. B10.2.8 Characterization of α -Amylase from Marine Vibrio sp. B10.2.8 SKRIPSI Margareth Pratiwi 10503025 PROGRAM STUDI KIMIA FAKULTAS MATEMATIKA DAN
Lebih terperinciKARAKTERISASI PROTEIN DISULFIDA ISOMERASE HASIL PEMURNIAN SEBAGIAN DARI SACCHAROMYCES CEREVISIAE [pukc470]
Artocarpus, Vol. 4 No. 2 September 2004 : 66-73 KARAKTERISASI PROTEIN DISULFIDA ISOMERASE HASIL PEMURNIAN SEBAGIAN DARI SACCHAROMYCES CEREVISIAE [pukc470] Mariana Wahyudi\ Muliawati Sindumarta 2, Dessy
Lebih terperinci4 Hasil dan Pembahasan
4 Hasil dan Pembahasan Dalam penelitian tugas akhir ini dibuat membran bioreaktor ekstrak kasar enzim α-amilase untuk penguraian pati menjadi oligosakarida sekaligus sebagai media pemisahan hasil penguraian
Lebih terperinciSKRIPSI. PRODUKSI BIOETANOL OLEH Saccharomyces cerevisiae DARI BIJI DURIAN (Durio zibethinus Murr.) DENGAN VARIASI JENIS JAMUR DAN KADAR PATI
SKRIPSI PRODUKSI BIOETANOL OLEH Saccharomyces cerevisiae DARI BIJI DURIAN (Durio zibethinus Murr.) DENGAN VARIASI JENIS JAMUR DAN KADAR PATI Disusun oleh: Angelia Iskandar Putri NPM : 060800998 UNIVERSITAS
Lebih terperinciBab IV Data dan Hasil Pembahasan
Bab IV Data dan Hasil Pembahasan IV.1. Seeding dan Aklimatisasi Pada tahap awal penelitian, dilakukan seeding mikroorganisme mix culture dengan tujuan untuk memperbanyak jumlahnya dan mengadaptasikan mikroorganisme
Lebih terperinciISOLASI DAN PENGUJIAN AKTIVITAS ENZIM α AMILASE DARI Aspergillus niger DENGAN MENGGUNAKAN MEDIA CAMPURAN ONGGOK DAN DEDAK
ISOLASI DAN PENGUJIAN AKTIVITAS ENZIM α AMILASE DARI Aspergillus niger DENGAN MENGGUNAKAN MEDIA CAMPURAN ONGGOK DAN DEDAK Firman Sebayang Departemen Kimia FMIPA USU Abstrak Telah dilakukan ekstraksi enzim
Lebih terperinciHASIL DAN PEMBAHASAN
HASIL DAN PEMBAHASAN Hasil 1. Pengamatan Pertumbuhan Jamur Hasil pengamatan pertumbuhan T. asperellum TNC52 dan T. asperellum TNJ63 dari proses inokulasi ke media agar miring ditumbuhi spora pada hari
Lebih terperinciLAMPIRAN 1. Pembuatan Reagen Bradford dan Larutan Standar Protein
49 7. LAMPIRAN LAMPIRAN 1. Pembuatan Reagen Bradford dan Larutan Standar Protein 1.1. Pembuatan Reagen Bradford Commasive Blue sebanyak 0,01 gram dilarutkan ke dalam 5 ml etanol 95% kemudain ditambah asam
Lebih terperinciBAHAN DAN METODE. terbesar. Keseluruhan hasil yang didapat ditampilkan pada Tabel 1.
4 Tabel 1 Hasil analisis oligosakarida madu menggunakan GC-MS (Ruiz-Matute et al. 2010) Oligosakarida Sampel madu (mg/ 100g) maksimum minimum Rafinosa 209.7 0.0 6-kestosa 148.9 11.7 1-kestosa+neo-kestosa
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN. Dalam penelitian ini dilakukan lima tahap utama yang meliputi tahap
BAB III METODE PENELITIAN Dalam penelitian ini dilakukan lima tahap utama yang meliputi tahap penyiapan templat mtdna, amplifikasi fragmen mtdna pada daerah D-loop mtdna manusia dengan teknik PCR, deteksi
Lebih terperinciKARAKTERISASI AMILASE DARI KEDELAI HITAM BANTUL
SEMINAR NASIONAL KIMIA DAN PENDIDIKAN KIMIA VIII dan Periset Sains Kimia di Era Program Studi Pendidikan FKIP UNS Surakarta, 14 Mei 2016 MAKALAH PENDAMPING PARALEL C ISBN : 978-602-73159-1-4 KARAKTERISASI
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Mei sampai September 2014 di Green
BAB III METODE PENELITIAN 3.1 Waktu dan Tempat Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Mei sampai September 2014 di Green House dan Laboratorium Genetika dan Molekuler jurusan Biologi Fakultas Sains dan
Lebih terperinciBAB I PENDAHULUAN 1.1 Latar Belakang Penelitian
BAB I PENDAHULUAN 1.1 Latar Belakang Penelitian Tumbuhan saat ini telah menjadi sumber karbon terbarukan dan sumber energi baru yang ada di bumi. Setiap tahunnya tumbuhan dapat memproduksi sekitar 4 x
Lebih terperinci