3. METODOLOGI 3.1 Waktu dan Tempat Penelitian 3.2 Alat dan Bahan
|
|
- Sucianty Budiono
- 6 tahun lalu
- Tontonan:
Transkripsi
1 3. METODOLOGI 3.1 Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dimulai pada bulan Januari 2009 dan selesai pada bulan November Penelitian dilakukan di Laboratorium Biokimia dan Bioteknologi II, Departemen Teknologi Hasil Perairan (FPIK-IPB), Laboratorium Immunologi, Fakultas Kedokteran Hewan, Laboratorium Pusat Penelitian Sumberdaya Hayati dan Bioteknologi (PAU) IPB. 3.2 Alat dan Bahan Bahan utama yang digunakan pada penelitian adalah ikan bandeng (Chanos chanos, Forskal) dan ikan patin (Pangasius sp.). Ikan patin dan ikan bandeng dibawa dalam keadaan hidup ke laboratorium, dimatikan dan dipreparasi untuk diambil bagian daging, kulit, dan jeroan. Bahan-bahan kimia yang digunakan untuk ekstraksi dan analisis adalah tris base (Applichem), asam sitrat (Applichem), ammonium sulfat ((NH 4 ) 2 SO 4 ), sodium fosfat (Merck), sodium azida (Merck), 2-merkaptoetanol (Sigma), asam trikloro asetat (TCA) (Merck), tirosin (Applichem), folin (Merck), hemoglobin (Sigma), commasive brilliant blue R-250 (Sigma), bovine serum albumin (BSA) (Applichem). Logam-logam yang digunakan untuk mengetahui karakterisasi enzim yaitu CaCl 2 NaCl, MnCl 2 dan CoCl 2 dari Merck. Inhibitor komersial seperti PMSF, EDTA dan pepstatin. Bahan untuk purifikasi digunakan DEAE sephadex A-50 dan sephadex-g100 (pharmacia). Penentuan berat molekul digunakan SDS poliakrilamida (SDS- PAGE), prestained protein marker dengan berat molekul kda (NE Biolabs) yang terdiri dari MBP (maltose-binding protein) -β-galactosidase (175 kda), MBP-paramyosin (80 kda), MBP-CBD (chitin binding domain) (58 kda), CBD- Mxe Intein-2CBD (46 kda), CBD-Mxe Intein (30 kda), CBD-BmFKBP13 (25 kda), lysozyme (17 kda), aprotinin (7 kda), Peralatan yang digunakan antara lain spektrofotometer uv-vis (Yamato), sentrifus dingin (Sorvall), inkubator (thermoline), mikropipet (Axygen), pipet tip, alat-alat gelas (erlenmeyer, gelas piala, gelas ukur dan lain-lain), tabung eppendrof, tabung reaksi, timbangan analitik, homogenizer, peralatan elektroforesis termasuk power supply, dan kolom kromatografi.
2 Metode Penelitian Penelitian ini dilakukan melalui beberapa tahapan, yaitu preparasi bahan baku berupa ikan bandeng dan ikan patin yang diambil dari kulit, daging, dan jeroan. Tahapan selanjutnya, yaitu purifikasi inhibitor katepsin yang meliputi ekstraksi inhibitor katepsin, presipitasi, dan dialisis, pemurnian dengan kromatografi, dan karakterisasi inhibitor. Tahapan metode penelitian dapat dilihat pada Gambar 4. Ikan patin dan bandeng segar Preparasi Kulit, daging, dan Jeroan Ektraksi Tiga Inhibitor katepsin kasar Ammonium sulfat variasi tingkat kejenuhan Pemilihan kantong dialisis Pengukuran aktivitas inhibitor dengan substrat katepsin Inhibitor protease kasar terbaik Pengendapan (presipitasi) Inhibitor semi murni Dialisis Karakterisasi: ph, suhu, stabilitas, ion logam Konsentrasi protein Karakterisasi Aktivitas, ph, suhu, stabilitas Konsentrasi protein Kromatografi Inhibitor Murni Karakterisasi Aktivitas inhibitor Berat molekul (SDS-PAGE) Gambar 4 Diagram alur kerja penelitian pemurnian inhibitor katepsin.
3 Ekstraksi Enzim Katepsin (Dinu et al. 2002) Ekstraksi dilakukan dengan preparasi sampel untuk memperoleh ekstrak kasar protease katepsin. Proses ekstraksi menggunakan ikan bandeng yang sudah post rigor. Daging ikan diambil dan disuspensikan dalam akuades dengan perbandingan daging ikan dan akuades sebesar 1:1, lalu dihomogenisasi pada suhu C. Skema ekstraksi enzim katepsin dari ikan bandeng dapat dilihat pada Gambar 5. Daging ikan (100 gr) + akuades 1:1 Homogenisasi Pelet x g, 10 mnt, 4 o C Supernatan Buffer tris HCl 0,1 M ph 7,4 (100 ml) + Pelet x g, 10 mnt, 4 o C Supernatan Pelet x g, 10 mnt, 4 o C Ekstrak protease katepsin Gambar 5 Diagram alir proses ekstraksi enzim katepsin dengan teknik differensial sentrifugasi (Dinu et al. 2002). Ekstrak daging hasil homogenisasi disentrifugasi pada 600 x g selama 10 menit dan supernatan yang diperoleh kemudian disentrifugasi lagi pada x g selama 10 menit. Pelet yang dihasilkan dari hasil sentrifugasi kemudian dilarutkan dalam 0,1 M buffer tris-hcl ph 7,4 (lampiran 1) dengan jumlah yang sama seperti jumlah akuades tadi dan disentrifugasi pada x g selama 10 menit. Hasil supernatan (ekstrak kasar protease katepsin) yang diperoleh merupakan protein utama dari mitokondria dan lisosom yang siap untuk diteliti aktivitasnya lebih lanjut.
4 Ekstraksi Inhibitor Katepsin (An et al. 1995) Ekstraksi dilakukan masing-masing pada bagian kulit, jeroan, dan daging ikan. Preparasi ikan bandeng dan ikan patin dilakukan saat setelah ikan dimatikan. Sebanyak 100 g sampel dihomogenasi dengan 100 ml akuades dingin (dibawah 4 o C), selanjutnya disentrifugasi dingin pada kecepatan x g selama 30 menit. Supernatannya diambil dan ditambahkan buffer McIlvaine s ph 5,5 (dibuat dari 0,2 M sodium fosfat dan 0,1 M asam sitrat (lampiran 1)) dengan jumlah yang sama dengan supernatan. Campuran diinkubasi selama 10 menit pada suhu 60, 70, dan 80 o C, selanjutnya disentrifugasi kembali pada kecepatan x g selama 15 menit. Supernatannya diambil dan disimpan suhu dingin. Hasil ekstraksi berupa ekstrak kasar inhibitor katepsin kemudian dianalisis aktivitasnya dan dipilih aktivitas dengan penghambatan tertinggi dari salah satu ketiga sampel (jeroan, kulit, dan daging) sebagai sumber inhibitor katepsin untuk dimurnikan lagi dengan presipitasi dan dialisis. Proses ekstraksi inhibitor enzim katepsin dapat dilihat pada Gambar 6. Sampel (100 gr) + akuades 1:1 Homogenisasi Pelet x g, 30 mnt, 4 o C Supernatan + Buffer Mcllvaine ph 5,5 (0,2 M sodium fosfat dan 0,1 M sitrat) Inkubasi (80 o C) selama 10 menit Pelet xg, 15 mnt, 4 o C Supernatan Ekstrak kasar inhibitor Gambar 6 Diagram alir proses ekstraksi inhibitor enzim katepsin dengan teknik differensial sentrifugasi (An et al. 1995).
5 Presipitasi dan Dialisis (Ustadi et al. 2005) Inhibitor katepsin ekstrak kasar dipresipitasi atau diendapkan dengan menggunakan ammonium sulfat ((NH 4 ) 2 SO 4 ) dengan variasi tingkat kejenuhan 30% sampai 80% (w/v). Pengendapan dilakukan dengan menambahkan garam ammonium sulfat ke dalam supernatan (ekstrak kasar inhibitor katepsin) sedikit demi sedikit. Campuran didiamkan selama semalam pada suhu sekitar 4 o C, selanjutnya disentrifugasi pada kecepatan x g selama 30 menit. Hasil pengendapan, yaitu presipitat dilarutkan dalam buffer A (buffer McIlvaine s ph 5,5 yang dibuat dari 0,2 M sodium fosfat dan 0,1 M asam sitrat). Konsentrasi ammonium sulfat dalam ekstrak dapat dikurangi dengan melakukan proses dialisis menggunakan kantong dialisis dengan ukuran molecular weight cut off (MWCO) yang sesuai (12 kda). Proses dialisis dilakukan selama 4 jam dengan larutan buffer B yang dibuat dari 20 mm buffer Tris ph 7,5 yang mengandung 10 mm sodium azida dan 10 mm 2-merkaptoetanol. Hasil dialisis, yaitu inhibitor katepsin semi murni kemudian dimurnikan lagi dengan kromatografi Pemurnian dengan Kromatografi (Ustadi et al. 2005) Tahap pemurnian pertama dilakukan dengan kromatografi penukar ion dengan bahan pengelusi buffer B. Sedangkan matriksnya menggunakan kolom DEAE sephadex A-50 (3,0 x 30,0 cm) dengan laju aliran 1 ml/menit. Selain itu juga digunakan NaCl bergradien 0-0,7 M. Jumlah volume tiap fraksi ditampung sebanyak 5 ml. Masing-masing fraksi diuji konsentrasi protein dengan spektrofotometer uv λ=280 nm dan diukur aktivitasnya tiap fraksi dengan metode Dinu et al. (2002). Aktivitas inhibitor tertinggi dari tiap fraksi kemudian difraksinasi kembali dengan kromatografi gel menggunakan bahan pengelusi buffer B, sedangkan matriksnya menggunakan sephadex G-100 (1,5 x 40,0 cm) dengan laju aliran 0,5 ml/menit. Jumlah volume tiap fraksi ditampung sebanyak 5 ml. Masing-masing fraksi kemudian diuji kembali konsentrasi proteinnya menggunakan spektrofotometer uv λ=280 nm dan diukur aktivitasnya dengan metode Dinu et al. (2002).
6 Karakterisasi Inhibitor Katepsin Karakterisasi inhibitor katepsin dilakukan terhadap ekstrak kasar dan hasil pengendapan dengan ammonium sulfat. Karakterisasi meliputi penentuan suhu optimum, ph optimum, stabilitas panas dan ph, pengaruh ion logam, serta penentuan bobot molekul Prosedur Analisis Analisis yang dilakukan meliputi aktivitas katepsin, konsentrasi protein, dan aktivitas inhibitor katepsin Aktivitas Katepsin (Dinu et al. 2002) Aktivitas proteolitik dari katepsin diuji menggunakan hemoglobin terdenaturasi asam sebagai substratnya. Sebanyak 8% (w/v) hemoglobin dilarutkan dalam akuades dengan perbandingan 1:3. Kemudian ph dibuat menjadi 2,0 dengan HCl 1 N dan konsentrasi akhir hemoglobin dibuat menjadi 2% (w/v) dengan akuades. Prosedur pengukuran aktivitas katepsin disajikan pada Tabel 3. Tabel 3 Prosedur untuk mengukur aktivitas protease katepsin Pereaksi sample (ml) standar (ml) blanko (ml) Buffer tris 0,1 M ph 7,4 0,1 0,1 0,1 Katepsin 0,1 - - Tirosin - 0,1 - Akuades - - 0,1 Hemoglobin 2% 0,5 0,5 0,5 Diinkubasi 37 o C, 10 menit TCA 5% Disaring dengan kertas saring Filtrat Folin Didiamkan pada 37 o C, 20 menit Diukur pada spektrofotometer λ 750 nm Aktivitas enzim katepsin dapat dihitung dengan rumus berikut: (Abs.sampel abs.blanko) UA = (Abs.standar abs.blanko) 1 x P x T Keterangan : UA = jumlah tirosin yang dihasilkan per ml enzim per menit P = faktor pengenceran T = waktu inkubasi (10 menit)
7 24 Sebanyak 0,5 ml dari larutan substrat diinkubasi dengan 0,1 ml larutan enzim pada 37 ºC selama 10 menit. Reaksi dihentikan dengan penambahan 2 ml TCA 5% (w/v). Campuran disaring dan hasil reaksi yang dapat larut ditambah dengan 1 ml pereaksi folin. Campuran kemudian diukur dengan spektrofotometer pada λ=750 nm. Selain itu, dilakukan pula pengukuran untuk larutan blanko dan larutan standar dengan prosedur yang sama seperti larutan sampel, hanya untuk larutan blanko dan larutan standar enzimnya digantikan dengan akuades dan tirosin. Setiap sampel yang dianalisis harus disertai dengan blanko dan standar Uji Aktivitas Inhibitor katepsin (Dinu et al. 2002) Uji ini ditentukan dengan mengukur derajat penghambatan dari aktivitas katepsin menggunakan substrat hemoglobin (lampiran 2). Uji ini di mulai dengan mereaksikan ekstrak inhibitor 0,1 ml dengan katepsin 0,1 ml selama 30 menit pada suhu inkubasi 37 o C. Selanjutnya ditambahkan 0,5 ml dari larutan substrat hemoglobin 2% (w/v) dan diinkubasi kembali pada 37 ºC selama 10 menit. Reaksi dihentikan dengan penambahan 2 ml TCA 5% (w/v). Campuran disaring dan hasil reaksi yang dapat larut ditambah dengan 1 ml pereaksi folin, kemudian campuran diukur dengan spektrofotometer pada λ=750 nm. Prosedur pengukuran inhibitor protese katepsin dapat dilihat pada Tabel 4. Tabel 4 Prosedur pengukuran aktivitas inhibitor katepsin Pereaksi sample (ml) standar (ml) blanko (ml) Buffer tris 0,1M ph 7,4 0,1 0,1 0,1 Katepsin 0,1 - - Inhibitor 0,1 0,1 0,1 Tirosin - 0,1 - Akuades - - 0,1 Preinkubasi 37 o C, 30 menit Hemoglobin 2% 0,5 0,5 0,5 inkubasi 37 o C, 10 menit TCA 5% Disaring kertas saring Filtrat Folin Didiamkan pada 37 o C, 20 menit Diukur pada spektrofotometer λ 750 nm
8 25 Selain itu dilakukan pula pengukuran untuk larutan blanko dan larutan standar dengan prosedur yang sama seperti larutan sampel hanya untuk larutan blanko dan larutan standar, enzim katepsin digantikan dengan akuades dan tirosin. Setiap sampel yang dianalisis, harus disertai dengan uji aktivitas katepsin tanpa penambahan inhibitor. Aktivitas inhibitor dihitung berdasarkan perbedaan aktivitas enzim katepsin dengan inhibitor dan yang tanpa inhibitor. Aktivitas enzim katepsin dapat dihitung dengan rumus berikut: (Abs.sampel abs.blanko) UA = (Abs.standar abs.blanko) 1 x P x T Keterangan : P = Faktor pengenceran; T= waktu inkubasi (aktivitas katepsin dengan inhibitor) (aktivitas katepsin tanpa inhibitor) Persentase penghambatan = ( 1 x 100% ) Satu unit inhibitor katepsin adalah jumlah inhibitor katepsin yang mampu menghambat aktivitas protease katepsin sebesar 50% pada kondisi pengujian Pengukuran Konsentrasi Protein (Bradford 1976) Konsentrasi protein ditentukan menggunakan metode Bradford dengan bovine serum albumin sebagai standar. Persiapan pereaksi Bradford dilakukan dengan cara melarutkan 5 mg coomassie brilliant blue G-250 dalam 2,5 ml etanol 95% (v/v), lalu ditambahkan dengan 5 ml asam fosfat 85% (v/v). Jika telah larut dengan sempurna, maka ditambahkan akuades hingga 250 mililiter dan disaring dengan kertas saring Whatman#1 dan diencerkan 5 kali sesaat sebelum digunakan. Konsentrasi protein ditentukan dengan menggunakan metode Bradford dengan cara 0,1 ml enzim dimasukkan ke dalam tabung reaksi. Kemudian ditambahkan sebanyak 5 ml pereaksi Bradford, diinkubasi selama lima menit dan diukur dengan spektrofotometer pada panjang gelombang 595 nm. Demikian pula untuk larutan standar dilakukan sama seperti larutan sampel dengan konsentrasi antara 0,1 1,0 mg/ml. Tahap berikutnya adalah membuat kurva standar dengan absorbansi sebagai ordinat (sumbu y) dan konsentrasi protein sebagai absis (x)
9 26 (lampiran 3). Berdasarkan kurva tersebut dapat ditentukan konsentrasi protein dalam sampel. Tabel komposisi volume larutan dengan pembuatan larutan standar dengan konsentrasi 0,01-0,3 mg/ml dari larutan stok BSA konsentrasi 2 mg/ml disajikan pada Tabel 5. Tabel 5 Pembuatan larutan standar BSA konsentrasi 0,01-0,3 mg/ml Konsentrasi BSA (mg/ml) Volume BSA (ml) Volume akuades (ml) 0,00 0,00 10,00 0,01 0,06 9,94 0,02 0,10 9,90 0,03 0,15 9,85 0,04 0,20 9,80 0,05 0,25 9,75 0,06 0,30 9,70 0,08 0,40 9,60 0,10 0,60 9,40 0,20 0,10 9,00 0,30 1,50 8, Penentuan Berat Molekul dengan SDS-PAGE Metode SDS-PAGE (sodium dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis) yang dikerjakan dalam penelitian ini menggunakan 4 % stacking gel dan 10% gel akrilamida (lampiran 4). Metode ini menggunakan matriks dari gel yang disusun oleh akrilamida dan N,N -metilen-bis-akrilamida yang berpolimerisasi melalui mekanisme radikal bebas dengan bantuan katalisator N,N,N,N,-tetramethylene-diamine (TEMED) dan inisiator ammonium persulfate (APS) (Rosenberg 1996). Komposisi pembuatan gel penahan dan pemisah SDS- PAGE dapat dilihat pada Tabel 6. Tabel 6 Komposisi gel penahan dan pemisah SDS-PAGE Komponen Gel pemisah (8%) Gel penahan (4%) Larutan stok akrilamida 2,66 ml 0,67 ml Buffer gel pemisah 2,50 ml - Buffer gel pengumpul - 1,25 ml Akuades 3,18 ml 3,00 ml Ammonium persulfat 10% 50,00 µl 50,00 µl TEMED 5,00 µl 5,00 µl
10 27 Konsentrasi akrilamida yang digunakan dalam analisis ini adalah 10% (w/v). Pewarnaan yang digunakan adalah pewarnaan perak. Deteksi SDS-PAGE dilakukan dengan melepaskan gel hasil elektroforesis dari cetakan dan diukur jarak migrasi bromphenol blue. Gel tersebut dicelup dan direndam dalam larutan fiksasi (25% methanol + 12% asam asetat) selama 1 jam sambil digoyang konstan. Kemudian direndam dalam 50% (v/v) etanol selama 20 menit, kemudian diganti dengan 30% (v/v) etanol selama 2x20 menit. Larutannya diganti dengan larutan pengembang kemudian dicuci dengan akuabidestilata. Setelah dicuci ditambahkan larutan perak nitrat selama 30 menit kemudian dicuci lagi dengan akuabidestilata 2x20 detik dan ditambahkan larutan campuran Na 2 CO 3 dan formaldehida dan terakhir dengan larutan fiksasi (lampiran 5).
3. METODE 3.1 Waktu dan Tempat 3.2 Bahan dan Alat
3. METODE 3.1 Waktu dan Tempat Penelitian ini dilaksanakan pada Bulan April 2009 sampai Bulan September 2009 di Laboratorium Karakteristik Bahan Baku Hasil Perikanan, Laboratorium Bioteknologi 2 Hasil
Lebih terperinci3. METODOLOGI 3.1 Pelaksanaan Penelitian 3.2 Bahan dan Alat Penelitian
3. METODOLOGI 3.1 Pelaksanaan Penelitian Penelitian ini dilaksanakan di Laboratorium Karakteristik Bahan Baku Hasil Perairan, Laboratorium Biokiomia Hasil Perairan, Laboratorium Mikrobiologi Hasil Perairan,
Lebih terperinciAnalisis kadar protein
LAMPIRAN Lampiran 1 Bagan alir penelitian Biawak air bagian duodenum, jejenum, ileum, kolon Cuci dengan akuades dan kerok lapisan atasnya (mukosa Ekstraksi enzim protease Analisis kadar protein Pencirian
Lebih terperinciBAHAN DAN METODE Tempat dan Waktu Bahan Pertumbuhan dan Peremajaan Isolat Pengamatan Morfologi Isolat B. thuringiensis
13 BAHAN DAN METODE Tempat dan Waktu Penelitian ini dilaksanakan di Laboratorium Mikrobiologi, Departemen Biologi, IPB, dari bulan Oktober 2011 Mei 2012. Bahan Isolasi untuk memperoleh isolat B. thuringiensis
Lebih terperinciLampiran 1 Metode pengujian aktivitas protease (Walter 1984)
LAMPIRAN Lampiran 1 Metode pengujian aktivitas protease (Walter 1984) Pereaksi Blanko (µl) Standar (µl) Sampel (µl) Penyangga Tris HCl (0.2 M) ph 7.5 Substrat kasein for biochemistry (1 %) Ekstrak kasar
Lebih terperinciIII. BAHAN DAN METODE
III. BAHAN DAN METODE 3.1. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilakukan dari bulan November 2006 sampai dengan Januari 2008. Penelitian bertempat di Laboratorium Mikrobiologi, Departemen Biologi,
Lebih terperinciIII. METODE PENELITIAN. Penelitian dilakukan di Laboratorium Biokimia dan Laboratorium Instrumentasi
III. METODE PENELITIAN A. Tempat dan Waktu Penelitian Penelitian dilakukan di Laboratorium Biokimia dan Laboratorium Instrumentasi Jurusan Kimia Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam Universitas
Lebih terperinci4 HASIL DAN PEMBAHASAN
4 HASIL DAN PEMBAHASAN 4.1 Isolasi enzim fibrinolitik Cacing tanah P. excavatus merupakan jenis cacing tanah yang agresif dan tahan akan kondisi pemeliharaan yang ekstrim. Pemeliharaan P. excavatus dilakukan
Lebih terperinci7. LAMPIRAN. Gambar 19. Kurva Standar Protein
7. LAMPIRAN Lampiran 1. Kurva Standar Protein Larutan Bardfrod Commasive blue ditimbang sebanyak 0,01 gram kemudian dilarutkan ke dalam 5 ml etanol 95% dan ditambah dengan 10 ml asam fosfor. Larutan selanjutnya
Lebih terperinciIII BAHAN DAN METODE
III BAHAN DAN METODE 3.1 Waktu dan Tempat Penelitian ini dilakukan dari bulan Maret 2006 sampai Maret 2007. Penelitian bertempat di laboratorium Mikrobiologi, Departemen Biologi, Fakultas MIPA, Institut
Lebih terperinciI. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan April - Juli 2012 di Laboratorium. Ilmu Pengetahuan Alam Universitas Lampung.
1 I. METODOLOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilaksanakan pada bulan April - Juli 2012 di Laboratorium Biokimia, Laboratorium Instrumentasi Jurusan Kimia Fakultas Matematika
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN. adalah Bacillus subtilis dan Bacillus cereus yang diperoleh di Laboratorium
23 BAB III METODE PENELITIAN 3.1 Objek dan Lokasi Penelitian Objek atau bahan penelitian yang digunakan dalam penelitian ini adalah Bacillus subtilis dan Bacillus cereus yang diperoleh di Laboratorium
Lebih terperinciPURIFIKASI DAN KARAKTERISASI INHIBITOR KATEPSIN DARI IKAN BANDENG (Chanos chanos Forskal) DAN IKAN PATIN (Pangasius sp.
PURIFIKASI DAN KARAKTERISASI INHIBITOR KATEPSIN DARI IKAN BANDENG (Chanos chanos Forskal) DAN IKAN PATIN (Pangasius sp.) SEFRI RUSYADI SEKOLAH PASCASARJANA INSTITUT PERTANIAN BOGOR BOGOR 2010 2 PERNYATAAN
Lebih terperinci3 METODE PENELITIAN. 3.1 Bahan Bahan penelitian
3 METODE PENELITIAN 3.1 Bahan 3.1.1 Bahan penelitian Cacing tanah P. excavatus diperoleh dari peternakan cacing milik Ir. Bambang Sudiarto. Substrat koagulan darah diambil dari darah milik S. Krisnawati
Lebih terperinciIII. METODE. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Januari - April 2015 di Laboratorium
28 III. METODE A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Januari - April 2015 di Laboratorium Biokimia Jurusan Kimia Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam Universitas
Lebih terperinciLampiran 1 Rancangan penelitian
LAMPIRAN 18 19 Lampiran 1 Rancangan penelitian Cacing tanah E. foetida dewasa Kering oven vakum (Setiawan) Tepung cacing kering Ekstraksi buffer dan sentrifugasi Ekstrak kasar protease Salting-out dengan
Lebih terperinciANALISIS PROTEIN SPESIFIK TEMBAKAU SRINTHIL. Disusun oleh : Nama : Slamet Haryono NIM :
ANALISIS PROTEIN SPESIFIK TEMBAKAU SRINTHIL Disusun oleh : Nama : Slamet Haryono NIM : 412000011 FAKULTAS BIOLOGI UNIVERSITAS KRISTEN SATYA WACANA SALATIGA 2004 1. PENDAHULUAN Tembakau srinthil merupakan
Lebih terperinciLampiran 1 Prosedur uji aktivitas protease (Walter 1984, modifikasi)
76 Lampiran Prosedur uji aktivitas protease (Walter 984, modifikasi) Pereaksi Blanko (ml) Standard (ml) Contoh ml) Penyangga TrisHCl (.2 M) ph 7. Substrat Kasein % Enzim ekstrak kasar Akuades steril Tirosin
Lebih terperinciIII. METODE. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Januari-April 2015 di Laboratorium
23 III. METODE A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Januari-April 2015 di Laboratorium Biokimia Jurusan Kimia Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam Universitas
Lebih terperinciLampiran 1. Pembuatan Larutan Buffer untuk Dialisa Larutan buffer yang digunakan pada proses dialisa adalah larutan buffer Asetat 10 mm ph 5,4 dan
39 Lampiran 1. Pembuatan Larutan Buffer untuk Dialisa Larutan buffer yang digunakan pada proses dialisa adalah larutan buffer Asetat 10 mm ph 5,4 dan buffer Asetat 20 mm ph 5,4. Larutan buffer asetat 10
Lebih terperinciLAMPIRAN 1. Pembuatan Reagen Bradford dan Larutan Standar Protein
49 7. LAMPIRAN LAMPIRAN 1. Pembuatan Reagen Bradford dan Larutan Standar Protein 1.1. Pembuatan Reagen Bradford Commasive Blue sebanyak 0,01 gram dilarutkan ke dalam 5 ml etanol 95% kemudain ditambah asam
Lebih terperinci3. METODOLOGI 3.1 Waktu dan Tempat Penelitian 3.2. Alat dan Bahan 3.3 Metode Penelitian
17 3. METODOLOGI 3.1 Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian Produksi dan Karakterisasi Enzim Transglutaminase dari Streptoverticillium ladakanum dengan Media yang Disubstitusi Limbah Cair Surimi dilaksanakan
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Mei sampai September 2014 di Green
BAB III METODE PENELITIAN 3.1 Waktu dan Tempat Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Mei sampai September 2014 di Green House dan Laboratorium Genetika dan Molekuler jurusan Biologi Fakultas Sains dan
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN. Alat-alat yang digunakan dalam penelitian ini, antara lain: waterbath,
31 BAB III METODE PENELITIAN 3.1 Alat dan Bahan Alat dan bahan yang digunakan dalam penelitian ini adalah sebagai berikut: 3.1.1 Alat Alat-alat yang digunakan dalam penelitian ini, antara lain: waterbath,
Lebih terperinciLAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA PERCOBAAN KE 2 PEMISAHAN PROTEIN PUTIH TELUR DENGAN FRAKSINASI (NH 4 ) 2 SO 4
LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA PERCOBAAN KE 2 PEMISAHAN PROTEIN PUTIH TELUR DENGAN FRAKSINASI (NH 4 ) 2 SO 4 Disusun oleh : Ulan Darulan - 10511046 Kelompok 1 Asisten Praktikum : R. Roro Rika Damayanti (10510065)
Lebih terperinciBAB III METODOLOGI PENELITIAN. Percobaan yang dilakukan pada penelitian ini yaitu penggunaan amonium
24 BAB III METODOLOGI PENELITIAN Percobaan yang dilakukan pada penelitian ini yaitu penggunaan amonium sulfat dalam menghasilkan enzim bromelin dan aplikasinya sebagai koagulan pada produksi keju. 3.1
Lebih terperinciHasil dan Pembahasan
27 Bab IV Hasil dan Pembahasan IV.1 Isolasi Enzim katalase dari kentang Enzim katalase terdapat dalam peroksisom, organel yang ditemukan pada jaringan tumbuhan di luar inti sel kentang sehingga untuk mengekstraknya
Lebih terperinciMETODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilakukan pada bulan April 2012 sampai dengan bulan Juni 2012 di
III. METODOLOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilakukan pada bulan April 2012 sampai dengan bulan Juni 2012 di Laboratorium Biokimia Jurusan Kimia Fakultas Matematika dan Ilmu
Lebih terperinciIII. METODOLOGI PENELITIAN
III. METODOLOGI PENELITIAN 3.1 WAKTU DAN TEMPAT Penelitian dilaksanakan pada bulan Januari 2012 hingga September 2012. Penelitian dilaksanakan di Laboratorium Pengembangan Teknologi Industri Agro dan Biomedika
Lebih terperinciIII. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilaksanakan dari bulan Juli sampai bulan September 2010 di
20 III. METODOLOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilaksanakan dari bulan Juli sampai bulan September 2010 di Laboratorium Instrumentasi dan Laboratorium Biokimia Jurusan Kimia
Lebih terperinciIII. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilaksanakan dari bulan Maret sampai bulan Agustus 2013 di
25 III. METODOLOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilaksanakan dari bulan Maret sampai bulan Agustus 2013 di Laboratorium Instrumentasi dan Laboratorium Biokimia Jurusan Kimia
Lebih terperinciMetode Penelitian. III.2.1 Sampel
18 Bab III Metode Penelitian III.1 Alat Alat-alat yang digunakan dalam penelitian ini adalah sentrifuga Beckman JA-14, ph meter digital Beckman, vortex, spektrofotometer Spectronik 20, kuvet plastik, Smartspec
Lebih terperinciLampiran 1. Bahan-bahan yang digunakan untuk pengujian aktivitas enzim (Grossowicz et al., 1950) (a). Reagen A 1. 0,2 M bufer Tris-HCl ph 6,0 12,1 gr
46 47 Lampiran 1. Bahan-bahan yang digunakan untuk pengujian aktivitas enzim (Grossowicz et al., 1950) (a). Reagen A 1. 0,2 M bufer Tris-HCl ph 6,0 12,1 gr Tris base dilarutkan dalam 200 ml akuades, kemudian
Lebih terperinciBAB III BAHAN, ALAT DAN METODA
15 BAB III BAHAN, ALAT DAN METODA 3.1 BAHAN Lactobacillus acidophilus FNCC116 (kultur koleksi BPPT yang didapatkan dari Universitas Gajah Mada), Bacillus licheniformis F11.4 (kultur koleksi BPPT yang didapatkan
Lebih terperinciIII. METODELOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Mei-November 2013 di Laboratorium
24 III. METODELOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Mei-November 2013 di Laboratorium Biokimia dan Laboratorium Instrumentasi Jurusan Kimia Fakultas Matematika
Lebih terperinciMETODELOGI PENELITIAN. Penelitian ini akan dilakukan pada bulan Mei-November 2013 di Laboraturium
28 III. METODELOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini akan dilakukan pada bulan Mei-November 2013 di Laboraturium Biokimia Jurusan Kimia, Laboraturium Instrumentasi Jurusan Kimia
Lebih terperinciIII. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilaksanakan dari bulan Maret 2011 sampai dengan bulan
26 III. METODOLOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian ini dilaksanakan dari bulan Maret 2011 sampai dengan bulan November 2011 di Laboratorium Mikrobiologi Balai Riset dan Standarisasi Industri
Lebih terperinciBab IV Hasil dan Pembahasan
Bab IV Hasil dan Pembahasan IV.1 Akar Nanas Kering dan Hidroponik Akar nanas kering yang digunakan dalam penelitian ini merupakan akar nanas yang tertanam dalam tanah, berwarna coklat dan berupa suatu
Lebih terperinciPengujian Inhibisi RNA Helikase Virus Hepatitis C (Utama et al. 2000) HASIL DAN PEMBAHASAN Hasil Ekspresi dan Purifikasi RNA
8 kromatografi kemudian diuji aktivitas inhibisinya dengan metode kolorimetri ATPase assay. Beberapa fraksi yang memiliki aktivitas inhibisi yang tinggi digunakan untuk tahapan selanjutnya (Lampiran 3).
Lebih terperinciBAB III BAHAN DAN CARA KERJA. Penelitian dilakukan di Laboratorium Teknologi Bioindustri, Pusat
BAB III BAHAN DAN CARA KERJA A. LOKASI DAN WAKTU PENELITIAN Penelitian dilakukan di Laboratorium Teknologi Bioindustri, Pusat Teknologi Bioindustri, Badan Pengkajian dan Penerapan Teknologi (LTB- PTB-BPPT)-Serpong.
Lebih terperinciIII. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilakukan pada bulan Juli 2012 sampai bulan Desember 2012 di
23 III. METODOLOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilakukan pada bulan Juli 2012 sampai bulan Desember 2012 di Laboratorium Biokimia Jurusan Kimia Fakultas Matematika dan Ilmu
Lebih terperinciIII. METODE PENELITIAN. Waktu penelitian dilakukan pada bulan Februari Oktober. penelitian dilakukan di Laboratorium Biokimia Universitas Lampung.
28 III. METODE PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Waktu penelitian dilakukan pada bulan Februari Oktober 2015 dan tempat penelitian dilakukan di Laboratorium Biokimia Universitas Lampung. B. Alat dan Bahan
Lebih terperinciLampiran 1 Prosedur Rotofor
Lampiran 1 Prosedur Rotofor Kalibrasi Membran Ion Membran ion terdiri dari membran kation yang berkorelasi dengan elektrolit H 3 PO 4 0,1 N terpasang pada elektroda anoda sebagai pembawa ion positif, sedangkan
Lebih terperinciFAKULTAS BIOLOGI LABORATORIUM GENETIKA & PEMULIAAN INSTRUKSI KERJA UJI
Halaman : 1 dari 5 ISOLASI TOTAL DNA HEWAN DENGAN KIT EKSTRAKSI DNA 1. RUANG LINGKUP Metode ini digunakan untuk mengisolasi DNA dari sampel jaringan hewan, dapat dari insang, otot, darah atau jaringan
Lebih terperinciI. Tujuan Menentukan berat molekul protein dengan fraksinasi (NH 4 ) 2 SO 4 Teori Dasar
I. Tujuan II. Menentukan berat molekul protein dengan fraksinasi (NH 4 ) 2 SO 4 Teori Dasar Penamabahan garam pada konsentrasi rendah dapat meningkatkan kelarutan protein (salting in). tetapi protein akan
Lebih terperinciIII. METODE. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Februari - Mei 2015 di Laboratorium
40 III. METODE A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Februari - Mei 2015 di Laboratorium Biokimia Jurusan Kimia Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam Universitas
Lebih terperinciBAB III MATERI DAN METODE. Penelitian dilaksanakan pada bulan September Januari 2016 di
13 BAB III MATERI DAN METODE Penelitian dilaksanakan pada bulan September 2015 - Januari 2016 di Laboratorium Kimia dan Gizi Pangan Fakultas Peternakan dan Pertanian, dan Laboratorium Terpadu Universitas
Lebih terperinciIII. METODE PENELITIAN
III. METODE PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilakukan pada bulan April - September 2015. Penelitian ini dilakukan di Laboratorium Biokimia Jurusan Kimia Fakultas Matematika dan
Lebih terperinciPEMURNIAN DAN KARAKTERISASI ENZIM PROTEASE KATEPSIN DARI IKAN MAS (Cyprinus carpio)
PEMURNIAN DAN KARAKTERISASI ENZIM PROTEASE KATEPSIN DARI IKAN MAS (Cyprinus carpio) Hafiludin Jurusan Ilmu Kelautan Fakultas Pertanian Universitas Trunojoyo Madura Korespondonsi :Jl. Raya Telang PO BOX
Lebih terperinciA. Ekstraksi Minyak Buah Makasar (Brucea javanica (L.) Merr.) setiap hari selama 10 menit dilakukan pengadukan. Campuran divorteks
LAMPIRAN Lampiran 1. Prosedur Kerja Ekstraksi Minyak Buah Makasar (Brucea javanica (L.) Merr.), Pengambilan Sampel Darah, Penetapan Profil Urea Darah (DAM) dan Penentuan Profil Asam Urat Darah (Follin-Wu)
Lebih terperinci3 Metodologi Percobaan
3 Metodologi Percobaan 3.1 Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian tugas akhir ini dilakukan di Laboratorium Penelitian Kimia Analitik, Program Studi Kimia, FMIPA Institut Teknologi Bandung. Waktu penelitian
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN
14 BAB III METODE PENELITIAN 3.1 Waktu dan Tempat Penelitian ini dilaksanakan melalui dua tahap selama bulan April-Oktober 2010. Tahap pertama adalah proses pencekokan serbuk buah kepel dan akuades dilakukan
Lebih terperinci3 Metode Penelitian Alat
3 Metode Penelitian 3.1. Alat Penelitian dilakukan di Laboratorium KBK Protein dan Enzim dan Laboratorium Biokimia, Program Studi Kimia ITB. Peralatan gelas yang digunakan terdiri atas labu erlenmeyer,
Lebih terperinciMETODE PENELITIAN Waktu dan Tempat Penelitian Alat dan Bahan Prosedur Penelitian
METODE PENELITIAN Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilaksanakan dari bulan Desember 2010 sampai dengan Mei 2011 di Laboratorium Kimia Organik, Departemen Kimia Institut Pertanian Bogor (IPB),
Lebih terperinciLAMPIRAN. Lampiran 1. Foto Lokasi Pengambilan Sampel Air Panas Pacet Mojokerto
LAMPIRAN Lampiran 1. Foto Lokasi Pengambilan Sampel Air Panas Pacet Mojokerto Lampiran 2. Pembuatan Media dan Reagen 2.1 Pembuatan Media Skim Milk Agar (SMA) dalam 1000 ml (Amelia, 2005) a. 20 gram susu
Lebih terperinciBAB III METODOLOGI PENELITIAN. Waktu pelaksanaan penelitian pada bulan Juni 2013.
BAB III METODOLOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian 1. Waktu Penelitian Waktu pelaksanaan penelitian pada bulan Juni 2013. 2. Tempat Penelitian Penelitian dilaksanakan di Laboratorium Patologi,
Lebih terperinciIII. METODOLOGI PENELITIAN
III. METODOLOGI PENELITIAN 3.1 BAHAN DAN ALAT Bahan-bahan yang digunakan meliputi tahu dari pasar, bahan untuk solubilisasi, bahan untuk analisis metode Kjeldahl dan metode Bradford, dan bahan untuk analisis
Lebih terperincidimana a = bobot sampel awal (g); dan b = bobot abu (g)
Lampiran 1. Metode analisis proksimat a. Analisis kadar air (SNI 01-2891-1992) Kadar air sampel tapioka dianalisis dengan menggunakan metode gravimetri. Cawan aluminium dikeringkan dengan oven pada suhu
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN
BAB III METODE PENELITIAN 3.1. Lokasi Penelitian Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Februari hingga Juli 2013 di Laboratorium Kimia Riset Makanan dan Material Jurusan Pendidikan Kimia FMIPA Universitas
Lebih terperinciIII. METODOLOGI PENELITIAN
III. METODOLOGI PENELITIAN A. Alat dan Bahan Bahan utama yang digunakan dalam penelitian ini adalah teh hijau yang diperoleh dari PT Perkebunan Nusantara Gunung Mas di Bogor. Bahan-bahan yang digunakan
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN. Biologi dan Laboratorium Biokimia, Departemen Kimia Fakultas Sains dan
BAB III METODE PENELITIAN 3.1 Tempat dan Waktu Penelitian Penelitian ini dilaksanakan di Laboratorium Mikrobiologi, Departemen Biologi dan Laboratorium Biokimia, Departemen Kimia Fakultas Sains dan Teknologi,
Lebih terperinciFAKULTAS BIOLOGI LABORATORIUM GENETIKA & PEMULIAAN INSTRUKSI KERJA UJI
ISOLASI TOTAL DNA TUMBUHAN DENGAN KIT EKSTRAKSI DNA PHYTOPURE Halaman : 1 dari 5 1. RUANG LINGKUP Metode ini digunakan untuk mengisolasi DNA dari sampel jaringan tumbuhan, dapat dari daun, akar, batang,
Lebih terperinciBAB III BAHAN DAN CARA KERJA. Penelitian dilakukan di Laboratorium Institute of Human Virology and
23 BAB III BAHAN DAN CARA KERJA A. LOKASI DAN WAKTU PENELITIAN Penelitian dilakukan di Laboratorium Institute of Human Virology and Cancer Biology of the University of Indonesia (IHVCB-UI), Jl. Salemba
Lebih terperinciII. MATERI DAN METODE PENELITIAN. 1. Materi Penelitian, Lokasi dan Waktu Penelitian
II. MATERI DAN METODE PENELITIAN 1. Materi Penelitian, Lokasi dan Waktu Penelitian 1.1. Materi Penelitian 1.1.1. Alat Alat yang digunakan adalah akuarium berukuran 40 X 60 X 60 cm 3 dan ketinggian air
Lebih terperinciBAHAN DAN METODE Waktu dan Tempat Alat dan Bahan Prosedur Penelitian
9 BAHAN DAN METODE Waktu dan Tempat Penelitian dilakukan mulai bulan November 2010 sampai dengan bulan Juni 2011 di Laboratorium Kimia Analitik Departemen Kimia FMIPA dan Laboratorium Pusat Studi Biofarmaka
Lebih terperinciIV. HASIL DAN PEMBAHASAN. Enzim α-amilase dari Bacillus Subtilis ITBCCB148 diperoleh dengan
IV. HASIL DAN PEMBAHASAN A. Isolasi Enzim α-amilase Enzim α-amilase dari Bacillus Subtilis ITBCCB148 diperoleh dengan menanam isolat bakteri dalam media inokulum selama 24 jam. Media inokulum tersebut
Lebih terperinci1 ml enzim + 1 ml larutan pati 1% (dalam bufer) Diinkubasi (suhu optimum, 15 menit) + 2 ml DNS. Dididihkan 5 menit. Didinginkan 5 menit
LAMPIRAN 10 11 Lampiran 1 Skema metode Bernfeld (1955) 1 ml enzim + 1 ml larutan pati 1% (dalam bufer) Diinkubasi (suhu optimum, 15 menit) + 2 ml DNS Dididihkan 5 menit Didinginkan 5 menit Absorbansi diukur
Lebih terperinciMETODOLOGI PENELITIAN
III. METODOLOGI PENELITIAN A. Bahan dan Alat Bahan utama yang digunakan dalam penelitian ini adalah teh hitam yang diperoleh dari PT Perkebunan Nusantara VIII Gunung Mas Bogor grade BP1 (Broken Pekoe 1).
Lebih terperinciIII. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini sudah dilaksanakan dari bulan Februari sampai bulan Juli 2013 di
24 III. METODOLOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini sudah dilaksanakan dari bulan Februari sampai bulan Juli 2013 di Laboratorium Instrumentasi dan Biokimia Jurusan Kimia FMIPA
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN. Jurusan Biologi Fakultas Sains dan Teknologi Universitas Islam Negeri Maulana
BAB III METODE PENELITIAN 3.1 Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilaksanakan di Laboratorium Mikrobiologi dan Genetika Jurusan Biologi Fakultas Sains dan Teknologi Universitas Islam Negeri Maulana
Lebih terperinci4 Hasil dan Pembahasan
4 Hasil dan Pembahasan α-amilase merupakan enzim yang mempunyai peranan penting dalam bioteknologi saat ini. Aplikasi teknis enzim ini sangat luas, seperti pada proses likuifaksi pati pada proses produksi
Lebih terperinciPOTENSI INHIBITOR KATEPSIN DARI DUA SPESIES DAN SATU HIBRID KULIT IKAN PATIN DALAM MENGHAMBAT AKTIVITAS KATEPSIN IKAN PATIN SIAM
POTENSI INHIBITOR KATEPSIN DARI DUA SPESIES DAN SATU HIBRID KULIT IKAN PATIN DALAM MENGHAMBAT AKTIVITAS KATEPSIN IKAN PATIN SIAM Potency of Cathepsin Inhibitor from Two Species and One Hybrid of Catfish
Lebih terperinciIII. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilakukan pada bulan Juni-November Penelitian ini
III. METODOLOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilakukan pada bulan Juni-November 2013. Penelitian ini dilakukan di Laboratorium Biokimia dan Laboratorium Biomassa Jurusan Kimia
Lebih terperinciBAHAN DAN METODE Waktu dan Tempat Penelitian Bahan dan Alat
BAHAN DAN METODE Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian dilaksanakan di Laboratorium Bioteknologi SEAFAST Centre, Laboratorium Biokimia Pangan dan Laboratorium Kimia Pangan Departemen Ilmu dan Teknologi
Lebih terperinciBAB III METODOLOGI PENELITIAN. 3. Bahan baku dengan mutu pro analisis yang berasal dari Merck (kloroform,
BAB III METODOLOGI PENELITIAN A. BAHAN 1. Standar DHA murni (Sigma-Aldrich) 2. Standar DHA oil (Tama Biochemical Co., Ltd.) 3. Bahan baku dengan mutu pro analisis yang berasal dari Merck (kloroform, metanol,
Lebih terperinciDAFTAR ISI... KATA PENGANTAR... DAFTAR GAMBAR... DAFTAR TABEL... DAFTAR LAMPIRAN... INTISARI... ABSTRACT...
DAFTAR ISI KATA PENGANTAR... DAFTAR ISI... DAFTAR GAMBAR... DAFTAR TABEL... DAFTAR LAMPIRAN... INTISARI... ABSTRACT... vi viii x xi xii xiii xiv BAB I. PENDAHULUAN... 1 A. Latar Belakang Masalah... 1 B.
Lebih terperinciIII. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini telah dilaksanakan pada bulan Maret Agustus 2015 di
III. METODOLOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini telah dilaksanakan pada bulan Maret Agustus 2015 di Laboraturium Biokimia Jurusan Kimia, Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN. variasi suhu yang terdiri dari tiga taraf yaitu 40 C, 50 C, dan 60 C. Faktor kedua
BAB III METODE PENELITIAN 3.1 Rancangan Penelitian Rancangan yang digunakan dalam penelitian ini adalah rancangan acak lengkap (RAL) pola faktorial yang terdiri dari 2 faktor. Faktor pertama adalah variasi
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN
BAB III METODE PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilaksanakan pada 17-20 Juni 2013 di Laboratorium Uji Mineral 1 Politeknik Kampar. B. Alat dan Bahan 1. Alat Alat yang digunakan
Lebih terperinciLampiran A : Komposisi Media MS
Lampiran A : Komposisi Media MS Komposisi Media MS (Murashige & Skoog, 1962) Bahan Kimia Konsentrasi dalam mesia (mg/l) Makro Nutrient NH 4 NO 3 1650,000 KNO 3 1900,000 CaCl 2.H 2 O 440,000 MgSO 4.7H 2
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN
BAB III METODE PENELITIAN Dalam melakukan kegiatan penelitian diperlukan peralatan laboratorium, bahan serta prosedur penelitian yang akan dilakukan. Tiga hal tersebut dapat diuraikan sebagai berikut:
Lebih terperinci3. BAHAN DAN METODE PENELITIAN
3. BAHAN DAN METODE PENELITIAN 3.1. Waktu dan Tempat Penelitian ini dilaksanakan dari bulan April November 2011 di laboratorium Biokimia Pangan Departemen Ilmu dan Teknologi Pangan IPB, laboratorium Bioteknologi
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN. Pendidikan Biologi FPMIPA UPI dan protease Bacillus pumilus yang diperoleh
31 BAB III METODE PENELITIAN 3.1. Objek Dan Lokasi Penelitian Objek atau bahan penelitian yang digunakan dalam penelitian ini adalah proteas Bacillus subtilis diperoleh dari laboratorium Mikrobiologi Jurusan
Lebih terperinciII. MATERI DAN METODE PENELITIAN. 1. Materi Penelitian, Lokasi dan Waktu Penelitian
5 II. MATERI DAN METODE PENELITIAN 1. Materi Penelitian, Lokasi dan Waktu Penelitian 1.1. Materi Penelitian 1.1.1. Alat Alat yang digunakan adalah akuarium berukuran 40 X 60 X 60 cm 3 dan ketinggian air
Lebih terperinciInd. J. Chem. Res., 2015, 2,
Ind. J. Chem. Res., 2015, 2, 182-189 ISOLATION AND CHARACTERIZATION OF PAPAIN FROM THE LATEX OF PAPAYA (Carica papaya L) Isolasi dan Karakterisasi Papain dari Buah Pepaya (Carica Papaya L) Jenis Daun Kipas
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN
BAB III METODE PENELITIAN 3.1 Waktu dan Lokasi Penelitian Penelitian dilakukan pada 4 April 2016 sampai 16 Agustus 2016. Penelitian ini dilaksanakan di Laboratorium Riset Kimia Material dan Hayati Departemen
Lebih terperinci3. BAHAN DAN METODE 3.1 Tempat Penelitian 3.2 Metode Penelitian Persiapan dan Pemeliharaan Kelinci sebagai Hewan Coba
3. BAHAN DAN METODE 3.1 Tempat Penelitian Penelitian dilaksanakan di Laboratorium Terpadu Immunologi, Departemen Ilmu Penyakit Hewan dan Kesehatan Masyarakat Veteriner dan Kandang Terpadu, Fakultas Kedokteran
Lebih terperinciMATERI DAN METODE Lokasi dan Waktu Materi Prosedur Karakterisasi Isolat L. plantarum dan Bakteri Indikator
MATERI DAN METODE Lokasi dan Waktu Penelitian ini berlangsung selama tujuh bulan, yakni mulai dari bulan Februari sampai dengan bulan Agustus 2011. Penelitian ini dilaksanakan di Laboratorium Terpadu Ilmu
Lebih terperinciLampiran 1 Pembuatan Medium Kultur DMEM Lampiran 2 Pembuatan Larutan PBS Lampiran 3 Prosedur Pewarnaan HE
LAMPIRAN Lampiran 1 Pembuatan Medium Kultur DMEM Medium kultur DMEM merupakan medium Dulbecco s Modified Eagle s Medium (DMEM; Sigma) yang telah dimodifikasi dengan penambahan asam amino non-esensial (AANE;
Lebih terperinciIII. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitianini dilaksanakandaribulanagustus - Desember 2015 di
III. METODOLOGI PENELITIAN A. WaktudanTempat Penelitianini dilaksanakandaribulanagustus - Desember 2015 di LaboratoriumBiokimiaFakultasMatematikadanIlmuPengetahuanAlamUniversitas Lampung. B. AlatdanBahan
Lebih terperinciBAHAN DAN METODE. Bahan dan Alat
BAHAN DAN METODE Bahan dan Alat Bahan yang digunakan adalah daun salam, daun jati belanda, daun jambu biji yang diperoleh dari Pusat Studi Biofarmaka (PSB) LPPM-IPB Bogor. Bahan yang digunakan untuk uji
Lebih terperinciMETODOLOGI PENELITIAN
III. METODOLOGI PENELITIAN A. BAHAN DAN ALAT Bahan utama yang digunakan yaitu umbi garut kultivar creole berumur 10 bulan yang diperoleh dari kebun percobaan Balai Penelitian Biologi dan Genetika Cimanggu
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN. Pada penelitian ini digunakan berbagai jenis alat antara lain berbagai
30 BAB III METODE PENELITIAN 3.1 Alat dan Bahan Pada penelitian ini digunakan berbagai jenis alat antara lain berbagai macam alat gelas, labu Kjeldahl, set alat Soxhlet, timble ekstraksi, autoclave, waterbath,
Lebih terperincisetelah pengeringan beku) lalu dimasukan ke dalam gelas tertutup dan ditambahkan enzim I dan enzim II masing-masing sebanyak 1 ml dan aquadest 8
40 setelah pengeringan beku) lalu dimasukan ke dalam gelas tertutup dan ditambahkan enzim I dan enzim II masing-masing sebanyak 1 ml dan aquadest 8 ml. Reaksi enzimatik dibiarkan berlangsung selama 8 jam
Lebih terperinciBAB III METODOLOGI PENELITIAN. Instrumen Jurusan Pendidikan Kimia FPMIPA Universitas Pendidikan
21 BAB III METODOLOGI PENELITIAN 3.1 Lokasi Penelitian Penelitian ini dimulai pada bulan Maret sampai Juni 2012 di Laboratorium Riset Kimia dan Material Jurusan Pendidikan Kimia FPMIPA Universitas Pendidikan
Lebih terperinciInd. J. Chem. Res., 2015, 2,
Ind. J. Chem. Res., 205, 2, 82-89 ISOLATION AND CHARACTERIZATION OF PAPAIN FROM THE LATEX OF PAPAYA (Carica papaya L) Isolasi dan Karakterisasi Papain dari Buah Pepaya (Carica Papaya L) Jenis Daun Kipas
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN. Alat dan bahan yang digunakan dalam penelitian ini adalah sebagai
BAB III METODE PENELITIAN 3.1. Alat dan Bahan Alat dan bahan yang digunakan dalam penelitian ini adalah sebagai berikut: 3.1.1 Alat Alat- alat yang digunakan dalam penelitian ini antara lain : peralatan
Lebih terperinci3. METODOLOGI PENELITIAN
3. METODOLOGI PENELITIAN 3.1. Waktu dan tempat Penelitian Penelitian telah dilaksanakan dari bulan Agustus 2006 sampai Juli 2007, bertempat di Laboratorium Bioteknologi Hasil Perairan Departemen Teknologi
Lebih terperinci3 METODOLOGI 3.1 Waktu dan Tempat 3.2 Bahan dan Alat
3 METODOLOGI 3.1 Waktu dan Tempat Penelitian dilaksanakan pada bulan Februari 2012 sampai Juli 2012. Pengambilan sampel dilakukan di Perairan Lampung Selatan, analisis aktivitas antioksidan dilakukan di
Lebih terperinci3 METODE. Bahan. Alat
9 3 METODE Penelitian ini dilaksanakan selama 14 bulan, yaitu dari April 2013 sampai Mei 2014 di Laboratorium Biokimia Departemen Ilmu dan Teknologi Pangan IPB, Seafast Center, Pusat Studi Satwa Primata
Lebih terperinci