Tabel 4. Hubungan antara berbagai tingkat kejenuhan ammonium sulfat (0-100%) dengan aktivitas unit enzim selulase. No Fraksi Aktivitas Unit (U/mL)

dokumen-dokumen yang mirip
Tabel 3. Hubungan antara berbagai tingkat kejenuhan ammonium sulfat (0-80%) dengan aktivitas spesifik enzim selulase. Aktivitas Unit (U/mL)

III. METODELOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Mei-November 2013 di Laboratorium

METODELOGI PENELITIAN. Penelitian ini akan dilakukan pada bulan Mei-November 2013 di Laboraturium

III. METODE PENELITIAN. Waktu penelitian dilakukan pada bulan Februari Oktober. penelitian dilakukan di Laboratorium Biokimia Universitas Lampung.

III. METODE. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Januari - April 2015 di Laboratorium

III. METODE. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Januari-April 2015 di Laboratorium

Kurva Kalibrasi Larutan Standar Bovine Serum Albumine (BSA) Absorbansi BSA pada berbagai konsentrasi untuk menentukan kurva standar protein yaitu:

III. METODE PENELITIAN

IV. HASIL DAN PEMBAHASAN. Enzim α-amilase dari Bacillus Subtilis ITBCCB148 diperoleh dengan

III. METODE. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Februari - Mei 2015 di Laboratorium

IV. HASIL DAN PEMBAHASAN

BAB IV. HASIL PENELITIAN

III. METODE PENELITIAN. Penelitian dilakukan di Laboratorium Biokimia dan Laboratorium Instrumentasi

I. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan April - Juli 2012 di Laboratorium. Ilmu Pengetahuan Alam Universitas Lampung.

Isolasi bakteri kitinolitik dari Sumber Air Panas. Penentuan Isolat Terpilih

7. LAMPIRAN. Gambar 19. Kurva Standar Protein

4 Hasil dan Pembahasan

LAMPIRAN 1. Pembuatan Reagen Bradford dan Larutan Standar Protein

Sintesis partikel Fe 0. % degradasi. Kondisi. Uji kinetika reaksi

BAB III METODOLOGI PENELITIAN. Waktu pelaksanaan penelitian pada bulan Juni 2013.

Lampiran 1 Lokasi pengambilan sampel tanah di Pulau Gili Meno, Lombok Utara

Metode Pengukuran Spektrofotometri (Bergmeyer et al. 1974) Pembuatan Media Heterotrof Media Heterotrof Padat. Pengaruh ph, Suhu, Konsentrasi dan

KARAKTERISASI ENZIM PROTEASE DARI GETAH TANAMAN BIDURI (Calotropis gigantea) HASIL EKSTRAKSI MENGGUNAKAN AMONIUM SULFAT

Lampiran 1 Prosedur uji aktivitas protease (Walter 1984, modifikasi)

IV. HASIL DAN PEMBAHASAN. Pada penelitian ini isolat actinomycetes yang digunakan adalah ANL 4,

Berna Elya, Abdul Mun im, Eva Kurnia Septiana. Departemen Farmasi FMIPA-UI

III. BAHAN DAN METODE. Penelitian ini dilaksanakan di Laboratorium Analisis Hasil Pertanian (Ruang

Lampiran A : Komposisi Media MS

BAB 4 HASIL PERCOBAAN DAN PEMBAHASAN

Lampiran 1 Metode pengujian aktivitas protease (Walter 1984)

III. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilakukan pada bulan Juli 2012 sampai bulan Desember 2012 di

HASIL DAN PEMBAHASAN

Bab 10 Kinetika Kimia

III. METODE PENELITIAN. Penelitian dilaksanakan pada Desember 2014 Mei 2015 di. Laboratorium Mikrobiologi FMIPA Universitas Lampung.

ldentlflkasl ENZIM EIPOKSIGENASE DARl BEBERAPW VARlETAS KACANG TANAW (Arachis hypogaea)

Termodinamika apakah suatu reaksi dapat terjadi? Kinetika Seberapa cepat suatu reaksi berlangsung?

Lampiran 1.a Data Kadar Air Kelopak Rosella Kadar air (%) = kehilangan berat (g) x 100 Sampel sebelum kering (g)

BAB III METODOLOGI PENELITIAN. Pelaksanaan penelitian ini dilakukan pada bulan Juni 2013 dan

Lampiran 1. Analisis Kadar Pati Dengan Metode Luff Schroll (AOAC, 1995)

Peningkatan Kestabilan Enzim Protease dari Bacillus subtilis ITBCCB148 dengan Amobilisasi Menggunakan Kalsium Alginat

Bab IV Hasil dan Pembahasan

KARAKTERISASI ENZIM PROTEASE DARI GETAH TANAMAN BIDURI (Calotropis gigantea) HASIL EKSTRAKSI MENGGUNAKAN AMONIUM SULFAT

1 ml enzim + 1 ml larutan pati 1% (dalam bufer) Diinkubasi (suhu optimum, 15 menit) + 2 ml DNS. Dididihkan 5 menit. Didinginkan 5 menit

laporan praktikum penentuan kadar protein metode biuret

METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilakukan pada bulan April 2012 sampai dengan bulan Juni 2012 di

ADLN- PERPUSTAKAAN UNIVERSITAS AIRLANGGA DAFTAR ISI

BAB III METODOLOGI PENELITIAN. Peralatan yang digunakan dalam penelitian ini adalah set alat destilasi

BAB III METODE PENELITIAN

BAHAN DAN METODE Tempat dan Waktu Bahan Pertumbuhan dan Peremajaan Isolat Pengamatan Morfologi Isolat B. thuringiensis

METODE PENELITIAN. Penelitian ini dilaksanakan di Laboratorium Analisis Hasil Pertanian (Ruang

HASIL DAN PEMBAHASAN

BAB III METODE PENELITIAN

ISOLASI DAN KARAKTERISASI AMILASE DARI BIJI DURIAN (DURIO

Difusi adalah Proses Perpindahan Zat dari konsentrasi yang tinggi ke konsentrasi yang lebih rendah.

Lampiran 1. Flowsheet Rancangan Percobaan

3 HASIL DAN PEMBAHASAN

BAB III METODE PENELITIAN. dengan mengadakan manipulasi terhadap objek penelitian serta adanya kontrol

BAHAN DAN METODE Waktu dan Tempat Penelitian Hewan coba Metode Penelitian 1 Isolasi dan Produksi Antigen E/S Fasciola gigantica

dimana a = bobot sampel awal (g); dan b = bobot abu (g)

BAB 3 MODEL KOMPARTEMEN SATU TERBUKA : PEMBERIAN INTRAVENA BOLUS

ADLN - PERPUSTAKAAN UNIVERSITAS AIRLANGGA

BAB IV HASIL DAN PEMBAHASAN

Analisa Protein. Adelya Desi Kurniawati, STP., MP., M.Sc.

Peningkatan Kestabilan Enzim Lipase Dari Pseudomonas aeruginosa ATCC Dengan Amobilisasi Menggunakan Bentonit

ABSTRAK. Kata Kunci : Amilase, Zea mays L., Amonium sulfat, Fraksinasi, DNS.

BAHAN DAN METODE. Penelitian ini dilaksanakan di Laboratorium Analisis Hasil Pertanian,

Laporan Kimia Fisik KI-3141

III. METODE PENELITIAN. Penelitian ini dilakukan di Laboratorium Mikrobiologi Jurusan Biologi

LAMPIRAN. Lampiran 1 Data kalibrasi piroksikam dalam medium lambung ph 1,2. NO C (mcg/ml) =X A (nm) = Y X.Y X 2 Y 2

Lampiran 1. Diagram Alur Penelitian. Persiapan Penyediaan dan Pembuatan Inokulum Bacillus licheniiformis dan Saccharomyces.

PRODUKSI ENZIM AMILASE

III. BAHAN DAN METODE. Penelitian dilaksanakan di Laboratorium Kimia dan Biokimia Hasil Pertanian,

LAPORAN PRAKTIKUM KIMIA ANORGANIK II PERCOBAAN IV PENENTUAN KOMPOSISI ION KOMPLEKS

Analisis kadar protein

LAMPIRAN 1 Pola Difraksi Sinar-X Pasir Vulkanik Merapi Sebelum Aktivasi

BAB 4 HASIL PERCOBAAN DAN BAHASAN

BAB III METODE PENELITIAN. Penelitian ini dilakukan di Laboratorium Pusat Teknologi Farmasi dan

III. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilaksanakan di Labolatorium Ilmu Tanah Jurusan Agroteknologi

KINETIKA REAKSI ENZIMATIS

PENENTUAN KADAR PROTEIN SECARA SPEKTROFOTOMETRI

Lampiran. Lampiran I. Rancangan Percobaan. Laaitan standar formaldehid. Sampel 2 macam. Persiapan sampel dengan. Penentuan Panjang gelombang optimum

Lampiran 1. Bahan-bahan yang digunakan untuk pengujian aktivitas enzim (Grossowicz et al., 1950) (a). Reagen A 1. 0,2 M bufer Tris-HCl ph 6,0 12,1 gr

ISOLASI DAN PENGUJIAN AKTIVITAS ENZIM α AMILASE DARI Aspergillus niger DENGAN MENGGUNAKAN MEDIA CAMPURAN ONGGOK DAN DEDAK

BAB III METODOLOGI PENELITIAN. Peralatan yang digunakan dalam penelitian ini antara lain neraca analitik,

setelah pengeringan beku) lalu dimasukan ke dalam gelas tertutup dan ditambahkan enzim I dan enzim II masing-masing sebanyak 1 ml dan aquadest 8

BAB 1 PENDAHULUAN 1.1 Latar Belakang Masalah

METODOLOGI PENELITIAN. Laboratorium Kedokteran Universitas Muhammadiyah Malang. Alat yang digunakan dalam proses pembuatan yoghurt jagung adalah

Perubahan kimia secara sederhana ditulis dalam persamaan reaksi dengan kondisi kesetimbangan

Pengujian enzim dan Aktivitasnya

METODE PENELITIAN. Penelitian ini telah dilakukan pada bulan Januari-Mei 2015 di Laboratorium

BAB III METODE PENELITIAN. Alat-alat yang digunakan dalam penelitian ini, antara lain: waterbath,

STABILITAS FORMALIN TERHADAP PENGARUH SUHU DAN LAMA PEMANASAN

BAB III BAHAN, ALAT DAN METODA

PRODUKSI ENZIM MANANASE

III. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini telah dilaksanakan pada bulan Maret Agustus 2015 di

Febry Kurniawan, Titania T. Nugroho, Andi Dahliaty

BAB III BAHAN DAN CARA KERJA. Penelitian dilakukan di Laboratorium Teknologi Bioindustri, Pusat

III. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitianini dilaksanakandaribulanagustus - Desember 2015 di

III. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilakukan pada bulan Juni-November Penelitian ini

Pengamatan Pertumbuhan dan Produksi Tinggi Tajuk dan Panjang Akar Analisis Askorbat peroksidase (APX) Bobot Tajuk dan Bobot Akar

Transkripsi:

62 Lampiran 1. Tabel 4. Hubungan antara berbagai tingkat kejenuhan ammonium sulfat (0-100% dengan aktivitas unit enzim selulase Fraksi Aktivitas Unit (U/mL 1 2 3 4 5 0-20 % 20-40 % 40-60 % 60-80 % 80-100 % 0,7100 0,4366 0,3064 0,3431 0,4513 Tabel 5. Hubungan antara berbagai tingkat kejenuhan ammonium sulfat (0-95% dengan aktivitas unit enzim selulase Fraksi Aktivitas Unit (U/mL 1 2 3 0-20 % 20-55 % 55-95 % 0,9357 0,7357 1,6732 Tabel 6. Hubungan antara berbagai tingkat kejenuhan ammonium sulfat (0-95% dengan aktivitas unit enzim selulase Fraksi Aktivitas Unit (U/mL 1 2 0-20 % 20-95 % 1,1742 4,7774

63 Lampiran 2. Tabel 7. Hubungan antara ph dengan aktivitas unit enzim hasil pemurnian dan hasil modifikasi ph Enzim Pemurnian Aktivitas Unit (U/mL 5mg 10mg 15mg 1 4 2,2640 3,7354 4,9352 1,1742 2 5 3,9408 5,0673 5,4196 4,0216 3 6 5,4599 5,4966 6,8212 5,8672 4 7 3,9573 3,2620 6,0470 3,4198 5 8 0,0459 0,5284 3,7610 2,5428 Tabel 8. Hubungan antara ph dengan aktivitas (%* enzim hasil pemurnian dan hasil modifikasi ph Enzim Pemurnian 5mg Aktivitas (% 10mg 15mg 1 4 41,4651 67,9573 72,3507 20,0125 2 5 72,1774 92,1896 79,4513 68,5428 3 6 100 100 100 100 4 7 72,4798 59,3458 88,6498 58,2864 5 8 0,8401 9,6128 55,1372 43,3396 *aktivitas relatif

64 Lampiran 3. Tabel 9. Hubungan antara suhu dengan aktivitas unit enzim hasil pemurnian dan hasil modifikasi Suhu ( o C Enzim Pemurnian Aktivitas Unit (U/mL 5mg 10mg 15mg 1 40 3,3281 2,5245 3,1336 4,1757 2 50 4,1830 2,6639 5,7058 5,8672 3 60 4,8178 5,2911 8,6889 7,4193 4 70 1,0201 3,3171 2,5869 1,5961 Tabel 10. Hubungan antara suhu dengan aktivitas (%* enzim hasil pemurnian dan hasil modifikasi Suhu ( o C Enzim Pemurnian 5mg Aktivitas (% 10mg 15mg 1 40 69,0784 47,7115 36,0642 56,2809 2 50 86,8241 50,3467 65,6671 79,0801 3 60 100 100 100 100 4 70 21,1792 62,6907 29,7720 21,5134 *aktivitas relatif

65 Lampiran 4. Tabel 11. Data untuk penentuan K M dan V maks enzim selulase hasil pemurnian berdasarkan persamaan Lineweaver-Burk Aktivitas Unit (U/mL 1/[S] (ml/mg 1/V (ml/u 1 0,906 0,40 1,103 2 1,420 0,20 0,704 3 1,897 0,13 0,527 4 2,227 0,10 0,449 5 2,741 0,08 0,365 Keterangan Persamaan regresi untuk data diatas adalah : y = 2,248x+0,219 R² = 0,992 Tabel 12. Data untuk penentuan K M dan V maks enzim selulase hasil modifikasi berdasarkan persamaan Lineweaver-Burk 5mg 10mg 15mg 1/[S] 1/V 1/[S] 1/V 1/[S] 1/V 1 0,40 1,383 0,40 1,457 0,40 1,103 2 0,20 0,860 0,20 0,888 0,20 0,686 3 0,13 0,584 0,13 0,610 0,13 0,508 4 0,10 0,449 0,10 0,498 0,10 0,391 5 0,08 0,338 0,08 0,397 0,08 0,300 Keterangan Persamaan regresi untuk data diatas adalah : A sam 5 mg y = 3,192x+0,139 R² = 0,983 10 mg y = 3,594x+0,002 R² = 0,995 A sam 15 mg y = 2,427x+0,154 R² = 0,985

66 Lampiran 5. Tabel 13. Hubungan antara aktivitas unit enzim hasil pemurnian dan hasil modifikasi selama inaktivasi termal pada 60 o C Waktu (menit Enzim Pemurnian Aktivitas Unit (U/mL 5mg 10mg 15mg 1 0 8,501 7,8413 6,7405 2,8877 2 10 4,0619 5,8232 5,0159 1,7503 3 20 1,4567 4,2087 3,8418 1,1999 4 30 0,6862 3,1446 2,7777 0,9797 5 40 0,5027 2,4841 2,1172 0,9063 6 50 0,3559 1,6769 1,3099 0,4660 7 60 0,2458 1,0164 0,7595 0,2458 Tabel 14. Hubungan antara aktivitas sisa (% enzim hasil pemurnian dan hasil modifikasi selama inaktivasi termal pada 60 o C Waktu (menit Enzim Pemurnian Aktivitas Sisa (% 5mg 10mg 15mg 1 0 100 100 100 100 2 10 48 74 74 61 3 20 17 54 57 42 4 30 8 40 41 34 5 40 6 32 31 31 6 50 4 21 19 16 7 60 3 13 11 9

67 Lampiran 6. Tabel 15. Penentuan k i (konstanta laju inaktivasi termal enzim hasil pemurnian pada suhu 60 o C Waktu Aktivitas sisa (E Ln (E i /E 0 * 1 0 100 0,000 2 10 48-0,734 3 20 17-1,772 4 30 8-2,526 5 40 6-2,813 6 50 4-3,219 7 60 3-3,507 Tabel 16. Penentuan k i (konstanta laju inaktivasi termal enzim hasil modifikasi asam glioksilat 5mg pada suhu 60 o C Waktu Aktivitas sisa (E Ln (E i /E 0 * 1 0 100 0,000 2 10 74-0,301 3 20 54-0,616 4 30 40-0,916 5 40 32-1,139 6 50 21-1,561 7 60 13-2,040 Tabel 17. Penentuan k i (konstanta laju inaktivasi termal enzim hasil modifikasi asam glioksilat 10mg pada suhu 60 o C Waktu Aktivitas sisa (E Ln (E i /E 0 * 1 0 100 0,000 2 10 74-0,301 3 20 57-0,562 4 30 41-0,892 5 40 31-1.171 6 50 19-1,661 7 60 11-2,207

68 Lampiran 7. Tabel 18. Penentuan k i (konstanta laju inaktivasi termal enzim hasil modifikasi asam glioksilat 15mg pada suhu 60 o C Waktu Aktivitas sisa (E Ln (E i /E 0 * 1 0 100 0,000 2 10 61-0,494 3 20 42-0,868 4 30 34-1,079 5 40 31-1,171 6 50 16-1,833 7 60 9-2,408 * =(Ln (E i /E 0 ; E i = Aktivitas sisa pada waktu i menit dan E 0 = Aktivitas sisa pada waktu 0 menit

69 Lampiran 8. Pernitungan G i enzim hasil pemurnian dan hasil modifikasi 1. Enzim hasil pemurnian Dari perhitungan menggunakan persamaan diperoleh nilaki k i enzim hasil pemurnian adalah 0,066 menit -1 pada T = 333 K. G i = - RT ln (k i h/k B T = (-8,315 JK -1 mol -1 x (333 K x ln ( 0,066 60 det 6,63.10 34 Jdet 1 1,381.10 23 JK 1 333 K = (-8,315 JK -1 mol -1 x (333 K x ln ( 1,1.10 3 det 6,63.10 34 Jdet 1 = (-8,315 JK -1 mol -1 x (333 K x ln ( 7,293.10 37 J 4,5987.10 21 J = (-8,315 JK -1 mol -1 x (333 K x ln (1,5858.10 16 = (-2.768,895 J mol -1 x (-36,3802 = 100.733,0278 J mol -1 = 100,7330 kj mol -1 4,5987.10 21 J G i enzim hasil pemurnian = 100,7330 kj mol -1 Dari persamaan waktu paruh reaksi orde satu (t 1/2 = 0,693 diperoleh waktu paruh untuk enzim hasil pemurnian : t 1/2 = 0,693/k i = 0,693/0,066 menit -1 = 10,5 menit

70 Lampiran 9. 2. Enzim hasil modifikasi a. 5 mg Dari perhitungan menggunakan persamaan diperoleh nilaki k i enzim hasil pemurnian adalah 0,031 menit -1 pada T = 333 K. G i = - RT ln (k i h/k B T = (-8,315 JK -1 mol -1 x (333 K x ln ( 0,031 60 det 6,63.10 34 Jdet 1 1,381.10 23 JK 1 333 K = (-8,315 JK -1 mol -1 x (333 K x ln ( 5,16.10 4 det 6,63.10 34 Jdet 1 = (-8,315 JK -1 mol -1 x (333 K x ln ( 3,4255.10 37 J 4,5987.10 21 J = (-8,315 JK -1 mol -1 x (333 K x ln (7,4487.10 17 = (-2.768,895 J mol -1 x (-37,1358 = 102.825,3918 J mol -1 = 102,8253 kj mol -1 4,5987.10 21 J G i enzim hasil pemurnian = 102,8253 kj mol -1 Dari persamaan waktu paruh reaksi orde satu (t 1/2 = 0,693 diperoleh waktu paruh untuk enzim hasil pemurnian : t 1/2 = 0,693/k i = 0,693/0,031 menit -1 = 22,35 menit

71 Lampiran 10. b. 10 mg Dari perhitungan menggunakan persamaan diperoleh nilaki k i enzim hasil pemurnian adalah 0,033 menit -1 pada T = 333 K. G i = - RT ln (k i h/k B T = (-8,315 JK -1 mol -1 x (333 K x ln ( 0,033 60 det 6,63.10 34 Jdet 1 1,381.10 23 JK 1 333 K = (-8,315 JK -1 mol -1 x (333 K x ln ( 5,5.10 4 det 6,63.10 34 Jdet 1 = (-8,315 JK -1 mol -1 x (333 K x ln ( 3,6465.10 37 J 4,5987.10 21 J = (-8,315 JK -1 mol -1 x (333 K x ln (7,9293.10 17 = (-2.768,895 J mol -1 x (-37,0733 = 102.652,2795 J mol -1 = 102,6522 kj mol -1 4,5987.10 21 J G i enzim hasil pemurnian = 102,6522 kj mol -1 Dari persamaan waktu paruh reaksi orde satu (t 1/2 = 0,693 diperoleh waktu paruh untuk enzim hasil pemurnian : t 1/2 = 0,693/k i = 0,693/0,033 menit -1 = 21 menit

72 Lampiran 11. c. 15 mg Dari perhitungan menggunakan persamaan diperoleh nilaki k i enzim hasil pemurnian adalah 0,037 menit -1 pada T = 333 K. G i = - RT ln (k i h/k B T = (-8,315 JK -1 mol -1 x (333 K x ln ( 0,037 60 det 6,63.10 34 Jdet 1 1,381.10 23 JK 1 333 K = (-8,315 JK -1 mol -1 x (333 K x ln ( 6,16.10 4 det 6,63.10 34 Jdet 1 = (-8,315 JK -1 mol -1 x (333 K x ln ( 4,0885.10 37 J 4,5987.10 21 J = (-8,315 JK -1 mol -1 x (333 K x ln (8,8904.10 16 = (-2.768,895 J mol -1 x (-36,9589 = 102.335,4893 J mol -1 = 102,3354 kj mol -1 4,5987.10 21 J G i enzim hasil pemurnian = 102,3354 kj mol -1 Dari persamaan waktu paruh reaksi orde satu (t 1/2 = 0,693 diperoleh waktu paruh untuk enzim hasil pemurnian : t 1/2 = 0,693/k i = 0,693/0,037 menit -1 = 18,72 menit

[Absorbansi] λ = 510 nm 73 Lampiran 12. Kurva standar glukosa Kurva standar glukosa digunakan untuk penentuan data kinetika (K M dan V maks. Kurva standar glukosa pada Gambar 21. Tabel 19. Absorbansi glukosa pada berbagai konsentrasi untuk penentuan kurva standar glukosa Konsentrasi Glukosa (mg ml Absorbansi (λ = 510 nm 0 0 0,2 0,028 0,4 0,059 0,6 0,087 0,8 0,118 1 0,151 1,2 0,183 1,4 0,233 0,25 0,2 0,15 0,1 y = 0,1615x - 0,0057 R² = 0,9934 0,05 0 0 0,5 1 1,5 Konsentrasi glukosa (mg ml-1 Gambar 21. Kurva standar glukosa

A 750 nm 74 Lampiran 13. Kurva standar BSA Kurva standar serum albumin digunakan untuk menentukan kadar protein (metode Lowry. Kurva standar BSA pada Gambar 22. Tabel 20. Absorbansi serum albumin (BSA pada berbagai konsentrasi untuk penentuan kurva standar BSA Konsentrasi Glukosa (mg ml Absorbansi (λ = 510 nm 20 0,066 40 0,119 60 0,167 80 0,212 100 0,269 120 0,297 140 0,350 0,4 0,35 0,3 0,25 0,2 0,15 0,1 0,05 0 Kurva Standar Bovine Serum Albumin y = 0.0024x + 0.0142 R² = 0.994 0 50 100 150 Konsentrasi BSA (μg/ml Gambar 22. Kurva standar BSA