PEMURNIAN DAN KARAKTERISASI ENZIM PROTEASE KATEPSIN DARI IKAN MAS (Cyprinus carpio)
|
|
- Hamdani Hendra Hermanto
- 7 tahun lalu
- Tontonan:
Transkripsi
1 PEMURNIAN DAN KARAKTERISASI ENZIM PROTEASE KATEPSIN DARI IKAN MAS (Cyprinus carpio) Hafiludin Jurusan Ilmu Kelautan Fakultas Pertanian Universitas Trunojoyo Madura Korespondonsi :Jl. Raya Telang PO BOX 2 Kamal Bangkalan, abi_hafi@yahoo.com ABSTRACT The purpose of this study was to obtained a extract of protease enzyme from carp fish, knowed the techniques of purification by precipitation with ammonium sulfate, knowed his activity in the environmental ph and temperature, as well as in different metals. The study was conducted in two stages, the first stage was to extract the enzyme and the second was the purification of the enzyme by the method of precipitation with a few percent saturation of ammonium sulfate. Crude protease extract obtained from differential centrifugation has a total protein content of mg with specific activity of unit/mg protein. After purification by ammonium sulfate precipitation of the enzyme obtained by highest yeld of %, purity multiples of fold from the supernatant by ammonium sulfate precipitation 30% saturation. Optimum environmental conditions the enzyme protease goldfish (Cyprinus carpio) at a temperature of 30 0 C with a ph of 5. Activity of enzyme katepsin in goldfish inhibited in the presence of metal CoCl 2, and MnCl 2 CaCl 2 with a high concentration (5 mm) and is active with the addition of EDTA. Key words: enzyme protease, goldfish (Cyprinus carpio), purification PENDAHULUAN Produksi perikanan tangkap dari penangkapan ikan di laut dan di perairan umum pada tahun 2006 masing-masing sekitar ton dan ton (Ditjen Perikanan Tangkap 2007). Sedangkan produksi perikanan budidaya pada tahun 2006 mencapai ton. Produksi perikanan budidaya didominasi oleh udang ton, rumput laut ton, ikan mas ton, bandeng ton, nila ton, ikan lele ton, gurameh ton dan kerapu ton (Ditjen Perikanan Budidaya 2007). Proses penurunan mutu ikan segar terutama diawali dengan proses perombakan oleh aktivitas enzim yang secara alami terdapat di dalam ikan. Salah satu jenis enzim yang berperan penting dalam proses kemunduran mutu ikan adalah enzim-enzim pengurai protein (enzim proteolitis) yang menguraikan protein menjadi pepton, polipeptida dan asam-asam amino. Hidrolisis protein oleh suatu protease seperti katepsin, calpain dan kolagenase dapat menyebabkan timbulnya akumulasi metabolit, perubahan citarasa dan pelunakan tekstur, terbentuknya komponen volatil serta peningkatan jumlah bakteri yang akhirnya menimbulkan kebusukan. Protease merupakan salah satu enzim yang penting untuk kelangsungan mahluk hidup karena berperan dalam sejumlah reaksi biokimia seluler. Selain diperlukan untuk degradasi protein nutrient, enzim protease juga terlibat dalam sejumlah mekanisme patogenitas, proses koogulasi darah, proses sporulasi, diferensiasi, sejumlah proses pasca translasi protein dan mekanisme ekspresi protein ekstra seluler (Rao et al dalam Paada 2004). Protease juga mempunyai peran yang penting dan banyak digunakan dalam industri pangan dan non pangan. Protease dalam industri pangan dimanfaatkan sebagai penjernih bir, membuat kecap ikan, membuat protein hidrolisat, pengempuk daging dan kegunaan lainnya. Ikan mas seperti halnya mahluk hidup lainnya merupakan sumber enzim yang dapat berada dalam sel (enzim intraseluler) yang melekat pada membran atau berada diluar sel (ekstraseluler). Enzim-enzim tersebut dapat aktif dan akan sangat merugikan ketika ikan tersebut mati. Kemunduran mutu dari ikan mas dapat menurunkan nilai ekonomisnya sehingga perlu dilakukan penghambatan dan pengontrolan aktivitas dari protease tersebut.
2 Salah satu langkah yang dapat dilakukan adalah melakukan karakterisasi protease yang terdapat pada ikan mas, melakukan pemurnian dan pengujian aktivitasnya pada kondisi lingkungan tertentu seperti suhu dan ph dan beberapa inhibitor dan aktivator. Sehingga dari informasi beberapa karakteristik protease tersebut dapat menemukan penghambatan yang paling efektif dan spesifik untuk memperlambat kemunduran mutu oleh aktivitas protease. Penelitian tentang enzim protease telah dilakukan yaitu Ustadi et al. (2005). Tujuan dari penelitian ini adalah mendapatkan ekstrak enzim protease dari daging ikan mas, mengetahui teknik pemurnian melalui pengendapan dengan ammonium sulfat, mengetahui aktivitasnya dalam lingkungan ph dan suhu, serta dalam logam yang berbeda. METODE PENELITIAN Waktu dan Tempat Penelitian ini dilaksanakan pada bulan April sampai bulan Juli 2009 di Laboratorium Karakteristik Bahan Baku Hasil Perairan, Laboratorium Mikrobiologi Hasil Perairan, Departemen Teknologi Hasil Perairan Fakultas Perikanan dan Ilmu Kelautan, Institut Pertanian Bogor. Bahan dan Alat Bahan-bahan yang digunakan pada penelitian ini terdiri dari bahan-bahan utama berupa daging ikan mas (Cyprinus carpio) 600 gram. Bahan-bahan untuk assay aktivitas katepsin (buffer tris- HCL ph 7.4, hemoglobin, HCl 1N, TCA 5%, pereaksi Folin, tirosin), EDTA, CaCl2, MnCl2, CoCl2, pengukuran ph ( larutan buffer standar ph 7, akuades). Alat-alat yang digunakan pada penelitian ini antara lain inkubator, oven, sentrifuse suhu dingin, spektrofotometer, mikropipet, timbangan analitik, homogenizer, magnetic stirrer, hot plate, pipet volumetrik, bulb, pipet tetes, tabung reaksi, cawan petri, erlenmenyer, ph meter, kapas, tissue, aluminium foil. Prosedur Penelitian Penelitian dilakukan dengan tiga tahap yaitu tahap pertama melakukan ekstraksi enzim dari ikan mas (Cyprinus carpio) dengan metode diferensial sentrifugasi sehingga diperoleh ekstrak kasar. Hasil ekstrak ini kemudian di ukur konsentrasi protein dengan metode Bradford, diukur aktivitasnya pada substrat hemoglobin, penentuan suhu optimum, ph optimum dan inhibitor logam. Tahap kedua yaitu pemurnian enzim dengan metode pengendapan dengan ammonium sulfat dengan beberapa persen kejenuhan (30 %, 40%, 50%, 60 %, 70 %, 80 %), hasil pemurnian ini kemudian diukur kandungan proteinnya serta diukur aktivitasnya. Ekstraksi enzim protease Pertama-tama dilakukan preparasi sampel untuk memperoleh ekstrak kasar protease dengan cara ikan dimatikan, kemudian daging ikan dibedah dengan cepat dan dicuci untuk menghilangkan darah. Daging ikan diambil dan disuspensikan dalam akuades dengan perbandingan daging ikan dan akuades sebesar 1:1, lalu dihomogenisasi pada suhu C. Selanjutnya ekstrak daging hasil homogenisasi disentrifus pada 600 g selama 10 menit dan supernatant yang diperoleh kemudian disentrifus lagi pada g selama 10 menit. Pelet yang dihasilkan dari hasil sentrifus kemudian dilarutkan dalam 0,1 M buffer tris-hcl ph 7,4 dengan jumlah yang sama seperti jumlah akuades tadi dan disentrifus pada rpm selama 10 menit. Supernatan yang diperoleh merupakan ekstrak kasar enzim protease. Pemurnian protease melalui pengendapan dengan amonium sulfat Pemurnian protease dengan pengendapan ammonium sulfat dilakukan pada kisaran kejenuhan 30, 40, 50, 60, 70 dan 80%. Sebanyak 80 ml larutan enzim ekstrak kasar ditambahkan ammonium sulfat sesuai dengan persen kejenuhnnya. protein dilakukan dengan sentrifuse dingin pada kecepatan 9000 rpm selama 15 menit kemudian dipisahkan antara supernatan dan pelet. Pelet dilarutkan dalam buffer tris 0,2 M ph 7,8 sebanyak 1 ml dan disimpan pada suhu 4 0 C. Setelah itu dilakukan pengujian aktivitas dengan metode Barret 1970 dalam Dinu et al 2002 pada substrat hemoglobin dan penentuan kadar protein menurut metode Bradford (1976).
3 Pengukuran Konsentrasi Protein Enzim (Bradford 1976) Konsentrasi protein ditentukan menggunakan metode Bradford dengan bovine serum albumin sebagai standar. Persiapan pereaksi Bradford dilakukan dengan cara melarutkan 5 mg coomassie brilliant blue G-250 dalam 2,5 ml etanol 95%, lalu ditambahkan dengan 5 ml asam fosfat 85% (w/v). Jika telah larut dengan sempurna, maka ditambahkan akuades hingga 250 mililiter dan disaring dengan kertas saring Whatman 1 dan diencerkan 5 kali sesaat sebelum digunakan. Konsentrasi protein ditentukan dengan menggunakan metode Bradford dengan cara 0,1 ml enzim dimasukkan ke dalam tabung reaksi. Kemudian ditambahkan sebanyak 5 ml pereaksi Bradford, diinkubasi selama lima menit dan diukur dengan spektrofotometer pada panjang gelombang 595 nm. Demikian pula untuk larutan standar dilakukan sama seperti larutan sampel dengan konsentrasi antara 0,1-1,0 mg/ml. Tahap berikutnya adalah membuat kurva standar dengan absorbansi sebagai ordinat (sumbu y) dan konsentrasi protein sebagai absis (x). Berdasarkan kurva tersebut dapat ditentukan konsentrasi protein dalam sampel. Tabel komposisi volume larutan dengan pembuatan larutan standar konsentrasi 0,1-1,0 mg/ml dari larutan stok BSA konsentrasi 2 mg/ml. Assay aktivitas katepsin (Barret 1970 dalam Dinu et al 2002) Aktivitas protease diuji menggunakan substrat hemoglobin. Pada tahap pertama membuat larutan sampel, tabung reaksi dimasukan 0,2 ml buffer tris-hcl (ph 7,4), 0,5 ml subtrat hemoglobin (ph 2), dan 0,2 ml enzim. Membuat larutan standar yang terdiri 0,2 ml buffer tris-hcl (ph 7,4), 0,5 ml subtrat hemoglobin (ph 2) dan 0,2 ml tirosin. Membuat larutan blanko yang terdiri 0,2 ml buffer tris-hcl (ph 7,4), 0,5 ml subtrat hemoglobin (ph 2) dan 0,2 ml akuades. Ketiga larutan kemudian diinkubasi selama 10 menit. Setelah inkubasi pertama dilanjutkan dengan penambahan 2 ml TCA untuk menghentikan reaksi. Kemudian masing-masing larutan difortek dan dilakukan penyaringan dengan kertas saring. Diambil 1,5 ml larutan hasil penyaringan (sampel, standar dan blanko) dan ditambahkan pada masing-masing larutan 1,5 ml folin. Kemudian larutan diinkubasi kembali pada suhu 37 0 C selama 20 menit. Kemudian diukur absorbansinya dengan menggunakan spektrofotometer pada λ = 750 nm. Untuk perlakuan penentuan suhu optimum maka inkubasi dilakukan pada suhu 10, 20, 30 dan 40 o C dengan ph buffer 7,4. Untuk perlakuan penentuan ph optimum maka ph buffer yang digunakan adalah 3, 4, 5, 6, dan 7. Aktivitas enzim dihitung berdasarkan jumlah tirosin yang dihasilkan per ml enzim per menit dengan rumus sebagai berikut : ( Abs Sampel Abs Blanko) 1 UA X P X ( Abs Standar Abs Blanko) T Dimana : UA = jumlah tirosin yang dihasilkan per ml enzim per menit Abs = nilai absorbansi P = faktor pengenceran T = waktu inkubasi (10 menit) Untuk mengetahui pengaruh kation logam dan EDTA yang berperan sebagai kofaktor atau inhibitor. Pada masing-masing larutan (sampel, standar dan blanko) ditambahkan 0,5 ml logam (CoCl 2 1mM dan 5 mm; CaCl 2 1 mm dan 5mM, MnCl 2 1mM dan 5mM ; EDTA 1mM dan 5 mm. HASIL DAN PEMBAHASAN Pemurnian Enzim Katepsin Ikan Mas Hasil ekstraksi enzim katepsin dan pemurnian dengan pengendapan amonium sulfat dengan berbagai karakteristik aktivitasnya adalah sebagai berikut (Tabel 1).
4 aktivitas enzim (unit/ml) Tabel 1. Hasil pemurnian enzim katepsin ikan mas (Cypinus carpio) Tahap pemurnian Volume (ml) Total protein (mg) Aktifitas (unit/ml) Total Aktifitas (U) Aktifitas spesifik (unit /mg protein) yield Tingkat pemurnian Ekstrak kasar 30% 40% 50% 60% 70% 80% ,800 0,150 supernatan 94,080 4,552 0,243 endapan 1,000 3,113 0,333 supernatan 99,120 7,461 0,007 endapan 1,000 1,285 0,260 supernatan 105,120 22,041 0,014 endapan 1,000 0,398 supernatan 111,200 32,284 endapan 1,000 3,194 0,087 supernatan 117,760 24,692 endapan 1,000 2,629 0,420 supernatan 124,880 16,114 endapan 1,000 0,935 0, , ,000 22,848 5, ,387 6,123 0,333 0,1071 0,370 0,131 0,661 0,0886 0,734 0,108 0,260 0,2023 0,289 0,247 1,502 0,0681 1,669 0,083 0,5025 0,222 0, ,087 0,0272 0,096 0, ,420 0,1598 0,467 0, ,420 0,4492 0,467 0,548 Ekstrak kasar protease yang diperoleh dari diferensial sentrifusi mempunyai kandungan protein total sebesar 109,800 mg dengan aktivitas spesifik sebesar 0,8197 unit/mg protein. Setelah pemurnian dengan pengendapan ammonium sulfat didapatkan enzim dengan randemen tertinggi sebesar 25,387%, kelipatan kemurnian sebesar 6,123 dari supernatan dengan pengendapan ammonium sulfat 30% kejenuhan. Namun untuk tingkat kemurnian terbesar didapat dari endapan dengan pengendapan ammonium sulfat 50% kejenuhan yaitu sebesar 0,613 fold. Aktivitas enzim protease supernatan dari hasil pemurnian dengan ammonium sulfat hanya terdapat pada tingkat kejenuhan 30%, 40% dan 50%, dengan semakin meningkatnya tingkat kejenuhan yaitu pada 70% dan 80% tidak terdapat aktivitas enzim (Gambar 1). Aktifitas enzim bagian rendemen terdeteksi pada pengendapan amonium sulfat 30-80%. Aktivitasnya menurun dengan meningkatnya konsentrasi amonium sulfat sampai 60% dan kemudian naik kembali pada pengendapan amonium sulfat 70 dan 80% (Gambar 2). 0,300 0,250 0,150 0, ,050 supernatan Gambar 1 Aktivitas enzim protease pada supernatan protein dengan ammonium sulfat
5 aktivitas enzim (unit/ml) aktivitas enzim (unit/ml) 0,450 0,400 0,350 0,300 0,250 0,150 0, endapan Gambar 2 Aktivitas enzim protease pada supernatan protein dengan ammonium sulfat 0,250 0,150 0, ,050 ph Gambar 3 Pengaruh ph terhadap aktivitas enzim protese katepsin ikan mas (Cyprinus carpio) Penentuan suhu optimum dengan 0,2 M buffer tris HCl ph 7,4 diukur pada kisaran ph 3-7 diperoleh aktivitas optimum protease katepsin ekstrak kasar daging ikan mas pada ph 5,0 yaitu dengan aktivitas sebesar unit/ml (Gambar 3). Hasil ini sesuai dengan hasil penelitian Dinu et al (2002) bahwa enzim katepsin pada ikan Carrassius auratus gibelio aktif pada kisaran ph 4,0 sampai 5,0. Berdasarkan hasil penelitian Hans H.O dan Tanja S (1997) menunjukkan bahwa enzim protese katepsin B aktif pada ph 4,5 5,5, sedangkan katepsin A aktif pada ph 4,7-5,8. Menurut Kirschke (1998) dalam Visessanguan et al. (2003), Katepsin L aktif pada ph 3,0 6,5 dengan kehadiran komponen thiol. Sedangkan hasil penelitian S.Li et al. (2008) menunjukkan bahwa katepsin L2 aktif pada ph 3,0-5,5. Pengaruh Suhu Terhadap Aktifitas Protease Katepsin Penentuan suhu optimum dengan 0,2 M buffer tris HCl ph 7,8 diperoleh aktivitas optimum protease katepsin ekstrak kasar daging ikan mas pada suhu 30 o C. Dengan aktifitas sebesar unit/ml (Gambar 4). Berdasarkan penelitian Visessanguan et al. (2003) menunjukkan bahwa enzim protease berupa katepsin L dari daging arrowtooth flounder mempunyai aktifitas optimum 60 0 C, sedangkan aktifitas optimal untuk jenis ikan yang lain sekitar C. Selain interaksi non kovalen, kestabilan enzim terhadap suhu juga dipengaruhi oleh ph, kekuatan ion medium dan molekul efektor (ion logam).
6 aktivitas enzim (unit/ml) aktivitas ezim 0,140 0,120 0,123 0,080 0,075 0,060 0,040 0,020 0, suhu Gambar 4 Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim protese katepsin ikan mas (Cyprinus carpio) Pengaruh Inhibitor dan Aktivator Terhadap Aktivitas Protease Katepsin Hasil pengujian menunjukkan bahwa dengan penambahan logam CoCl 2, CaCl 2, MnCl 2 pada konsentrasi yang tinggi yaitu 5 mm menyebabkan terjadinya hambatan terhadap aktivitas enzim katepsin (Gambar 5). Penambahan CaCl 2 1 mm menyebabkan aktivitas enzim menjadi meningkat yaitu 1,00 unit/ml, Namun jika konsentrasinya ditingkatkan menjadi 5 mm maka aktivitasnya menjadi tidak ada. Hal ini menandakan bahwa logam CaCl 2 bersifat aktivator pada konsentrasi 1 mm dan bersifat inhibitor pada konsentrasi 5 mm. Begitu juga dengan penambahan EDTA yang menyebabkan peningkatan aktivitas yaitu unit/ml pada konsentrasi 1 mm dan 0,650 unit/ml pada konsentrasi 5 mm. Hal ini menandakan bahwa EDTA bersifat aktivator pada enzim protease katepsin. Menurut hasil penelitian S.Li et al. (2008) menunjukkan bahwa penggunaan EDTA sebanyak 1 dan 2 mmol/l tidak menghambat aktivitas enzim protese katepsin L2 pada ikan Silver carp (Hypophthalmichthys molitrix). 1,200 1,000 1,000 0,800 0,600 0,400 0,425 0,650 1 mm 5 mm 0,127 0,030 CoCl2 CaCl2 MnCl2 EDTA logam Gambar 5 Pengaruh Inhibitor dan Aktifator Terhadap Aktifitas Enzim Protease Katepsin Ikan Mas (Cyprinus carpio) KESIMPULAN Ekstrak kasar protease yang diperoleh dari diferensial sentrifugasi mempunyai kandungan protein total sebesar 109,800 mg dengan aktivitas spesifik sebesar 0,8197 unit/mg protein. Setelah pemurnian dengan pengendapan ammonium sulfat didapatkan enzim dengan randemen tertinggi sebesar 25,387%, kelipatan kemurnian sebesar 6,123 fold dari supernatan dengan pengendapan ammonium sulfat 30% kejenuhan. Kondisi lingkungan optimum enzim protease ikan mas (Cyprinus
7 carpio) pada suhu 30 o C dengan ph 5. Aktivitas enzim katepsin pada ikan mas dihambat dengan adanya logam CoCl 2, CaCl 2 dan MnCl 2 dengan konsentrasi tinggi (5 mm) dan aktif dengan penambahan EDTA. DAFTAR PUSTAKA Bradford MM A rapid and sensitive method for quantification of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein dye binding. Anal Biochem 72 : Ditjen Perikanan Budidaya Kebijakan dan program prioritas tahun makalah disampaikan dalam Rakornas Departemen Kelautan dan Perikanan tahun Departemen Kelautan dan Perikanan. Jakarta Dinu D, IF Dumitru, MT Nechifor Isolation and characterization of two cathepsin from muscle of Carrasius auratus gibellio. Roum. Biotechnol. Lett. Vol 7. (3): Kirschke H Cathepsin L. In: Barrett, A.J., Rawlings, N.D., Woessner, F.F. (Eds.), Handbook of Proteolytic Enzymes. Acedemic Press, California, pp Paada MY Pemurnian dan Karakterisasi Enzim Protease Serin dari Bacillus subtilis Rekombinan R1. [Tesis yang tidak dipublikasikan, Sekolah Pascasarjana, IPB]. Rao MB, AM Tanksale, MS Ghatgate, VV Deshpande VV Molecular and biotechnological aspects of microbial proteases. Microb. Mol. Biol. Revw. 62 : S. Li, X Shou, N Zhang, H Liu dan C Ma Purification and characterisation of cathepsin L2 from dorsal muscle of silver carp (Hypophthalmichthys molitrix). Journal Food Chemestry. Ustadi, KY Kim, SM Kim Comperative study on protease inhibitors from egg fish. Journal of Ocean University of China. Vol 4 (3): Visessanguan W, Benjakul S, An H Purification and characterization of cathepsin L in arrowtooth flounder (Atheresthes stomias) muscle. Comparative Biochemistry and Physiology Part B. 134:
3. METODOLOGI 3.1 Pelaksanaan Penelitian 3.2 Bahan dan Alat Penelitian
3. METODOLOGI 3.1 Pelaksanaan Penelitian Penelitian ini dilaksanakan di Laboratorium Karakteristik Bahan Baku Hasil Perairan, Laboratorium Biokiomia Hasil Perairan, Laboratorium Mikrobiologi Hasil Perairan,
Lebih terperinci3. METODE 3.1 Waktu dan Tempat 3.2 Bahan dan Alat
3. METODE 3.1 Waktu dan Tempat Penelitian ini dilaksanakan pada Bulan April 2009 sampai Bulan September 2009 di Laboratorium Karakteristik Bahan Baku Hasil Perikanan, Laboratorium Bioteknologi 2 Hasil
Lebih terperinci3. METODOLOGI 3.1 Waktu dan Tempat Penelitian 3.2 Alat dan Bahan
3. METODOLOGI 3.1 Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dimulai pada bulan Januari 2009 dan selesai pada bulan November 2009. Penelitian dilakukan di Laboratorium Biokimia dan Bioteknologi II, Departemen
Lebih terperinciLampiran 1 Metode pengujian aktivitas protease (Walter 1984)
LAMPIRAN Lampiran 1 Metode pengujian aktivitas protease (Walter 1984) Pereaksi Blanko (µl) Standar (µl) Sampel (µl) Penyangga Tris HCl (0.2 M) ph 7.5 Substrat kasein for biochemistry (1 %) Ekstrak kasar
Lebih terperinciI. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan April - Juli 2012 di Laboratorium. Ilmu Pengetahuan Alam Universitas Lampung.
1 I. METODOLOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilaksanakan pada bulan April - Juli 2012 di Laboratorium Biokimia, Laboratorium Instrumentasi Jurusan Kimia Fakultas Matematika
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN. adalah Bacillus subtilis dan Bacillus cereus yang diperoleh di Laboratorium
23 BAB III METODE PENELITIAN 3.1 Objek dan Lokasi Penelitian Objek atau bahan penelitian yang digunakan dalam penelitian ini adalah Bacillus subtilis dan Bacillus cereus yang diperoleh di Laboratorium
Lebih terperinciBAB III METODOLOGI PENELITIAN. Percobaan yang dilakukan pada penelitian ini yaitu penggunaan amonium
24 BAB III METODOLOGI PENELITIAN Percobaan yang dilakukan pada penelitian ini yaitu penggunaan amonium sulfat dalam menghasilkan enzim bromelin dan aplikasinya sebagai koagulan pada produksi keju. 3.1
Lebih terperinciIII. METODE PENELITIAN. Penelitian dilakukan di Laboratorium Biokimia dan Laboratorium Instrumentasi
III. METODE PENELITIAN A. Tempat dan Waktu Penelitian Penelitian dilakukan di Laboratorium Biokimia dan Laboratorium Instrumentasi Jurusan Kimia Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam Universitas
Lebih terperinciLAMPIRAN. Lampiran 1. Foto Lokasi Pengambilan Sampel Air Panas Pacet Mojokerto
LAMPIRAN Lampiran 1. Foto Lokasi Pengambilan Sampel Air Panas Pacet Mojokerto Lampiran 2. Pembuatan Media dan Reagen 2.1 Pembuatan Media Skim Milk Agar (SMA) dalam 1000 ml (Amelia, 2005) a. 20 gram susu
Lebih terperinciBAB III BAHAN DAN CARA KERJA. Penelitian dilakukan di Laboratorium Teknologi Bioindustri, Pusat
BAB III BAHAN DAN CARA KERJA A. LOKASI DAN WAKTU PENELITIAN Penelitian dilakukan di Laboratorium Teknologi Bioindustri, Pusat Teknologi Bioindustri, Badan Pengkajian dan Penerapan Teknologi (LTB- PTB-BPPT)-Serpong.
Lebih terperinciIII. BAHAN DAN METODE
III. BAHAN DAN METODE 3.1. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilakukan dari bulan November 2006 sampai dengan Januari 2008. Penelitian bertempat di Laboratorium Mikrobiologi, Departemen Biologi,
Lebih terperinciBAHAN DAN METODE Tempat dan Waktu Bahan Pertumbuhan dan Peremajaan Isolat Pengamatan Morfologi Isolat B. thuringiensis
13 BAHAN DAN METODE Tempat dan Waktu Penelitian ini dilaksanakan di Laboratorium Mikrobiologi, Departemen Biologi, IPB, dari bulan Oktober 2011 Mei 2012. Bahan Isolasi untuk memperoleh isolat B. thuringiensis
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN. Alat-alat yang digunakan dalam penelitian ini, antara lain: waterbath,
31 BAB III METODE PENELITIAN 3.1 Alat dan Bahan Alat dan bahan yang digunakan dalam penelitian ini adalah sebagai berikut: 3.1.1 Alat Alat-alat yang digunakan dalam penelitian ini, antara lain: waterbath,
Lebih terperinciLampiran 1 Prosedur uji aktivitas protease (Walter 1984, modifikasi)
76 Lampiran Prosedur uji aktivitas protease (Walter 984, modifikasi) Pereaksi Blanko (ml) Standard (ml) Contoh ml) Penyangga TrisHCl (.2 M) ph 7. Substrat Kasein % Enzim ekstrak kasar Akuades steril Tirosin
Lebih terperinciIII. METODE. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Januari-April 2015 di Laboratorium
23 III. METODE A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Januari-April 2015 di Laboratorium Biokimia Jurusan Kimia Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam Universitas
Lebih terperinciPENGARUH PENAMBAHAN ION LOGAM Ca 2+ TERHADAP AKTIVITAS ENZIM PAPAIN. THE ADDITION EFFECT OF THE METAL IONS Ca 2+ ON THE PAPAIN ACTIVITIES
UNESA Journal of hemistry Vol. 2, No. 1, January 2013 PENGARU PENAMBAAN ION LOGAM a 2+ TERADAP AKTIVITAS ENZIM PAPAIN TE ADDITION EFFET OF TE METAL IONS a 2+ ON TE PAPAIN ATIVITIES Metty Risnawati* and
Lebih terperinciAnalisis kadar protein
LAMPIRAN Lampiran 1 Bagan alir penelitian Biawak air bagian duodenum, jejenum, ileum, kolon Cuci dengan akuades dan kerok lapisan atasnya (mukosa Ekstraksi enzim protease Analisis kadar protein Pencirian
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN. Jurusan Biologi Fakultas Sains dan Teknologi Universitas Islam Negeri Maulana
BAB III METODE PENELITIAN 3.1 Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilaksanakan di Laboratorium Mikrobiologi dan Genetika Jurusan Biologi Fakultas Sains dan Teknologi Universitas Islam Negeri Maulana
Lebih terperinciAKTIVITAS ENZIM PROTEASE DALAM LAMBUNG DAN USUS IKAN KERAPU MACAN SETELAH PEMBERIAN PAKAN
AKTIVITAS ENZIM PROTEASE DALAM LAMBUNG DAN USUS IKAN KERAPU MACAN SETELAH PEMBERIAN PAKAN Muhamad Yamin *), Neltje N. Palinggi *), dan Rachmansyah *) *) Balai Riset Perikanan Budidaya Air Payau, Maros
Lebih terperinciMETODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilakukan pada bulan April 2012 sampai dengan bulan Juni 2012 di
III. METODOLOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilakukan pada bulan April 2012 sampai dengan bulan Juni 2012 di Laboratorium Biokimia Jurusan Kimia Fakultas Matematika dan Ilmu
Lebih terperinciBab IV Hasil dan Pembahasan
Bab IV Hasil dan Pembahasan IV.1 Akar Nanas Kering dan Hidroponik Akar nanas kering yang digunakan dalam penelitian ini merupakan akar nanas yang tertanam dalam tanah, berwarna coklat dan berupa suatu
Lebih terperinciAnalisa Protein. Adelya Desi Kurniawati, STP., MP., M.Sc.
Analisa Protein Adelya Desi Kurniawati, STP., MP., M.Sc. Tujuan Pembelajaran Mahasiswa mampu memahami prinsip dasar berbagai metode analisa protein Mahasiswa mampu memilih metode yang tepat untuk mengukur
Lebih terperinciPURIFIKASI DAN KARAKTERISASI INHIBITOR KATEPSIN DARI IKAN BANDENG (Chanos chanos Forskal) DAN IKAN PATIN (Pangasius sp.
PURIFIKASI DAN KARAKTERISASI INHIBITOR KATEPSIN DARI IKAN BANDENG (Chanos chanos Forskal) DAN IKAN PATIN (Pangasius sp.) SEFRI RUSYADI SEKOLAH PASCASARJANA INSTITUT PERTANIAN BOGOR BOGOR 2010 2 PERNYATAAN
Lebih terperinciIII. METODE PENELITIAN. Penelitian ini dilakukan di Laboratorium Mikrobiologi Jurusan Biologi
17 III. METODE PENELITIAN A. Tempat dan Waktu Penelitian Penelitian ini dilakukan di Laboratorium Mikrobiologi Jurusan Biologi Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam Universitas Lampung pada Januari
Lebih terperinci1 ml enzim + 1 ml larutan pati 1% (dalam bufer) Diinkubasi (suhu optimum, 15 menit) + 2 ml DNS. Dididihkan 5 menit. Didinginkan 5 menit
LAMPIRAN 10 11 Lampiran 1 Skema metode Bernfeld (1955) 1 ml enzim + 1 ml larutan pati 1% (dalam bufer) Diinkubasi (suhu optimum, 15 menit) + 2 ml DNS Dididihkan 5 menit Didinginkan 5 menit Absorbansi diukur
Lebih terperinciIII. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilaksanakan dari bulan Juli sampai bulan September 2010 di
20 III. METODOLOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilaksanakan dari bulan Juli sampai bulan September 2010 di Laboratorium Instrumentasi dan Laboratorium Biokimia Jurusan Kimia
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN
BAB III METODE PENELITIAN 3.1. Lokasi Penelitian Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Februari hingga Juli 2013 di Laboratorium Kimia Riset Makanan dan Material Jurusan Pendidikan Kimia FMIPA Universitas
Lebih terperinciBAB III BAHAN, ALAT DAN METODA
15 BAB III BAHAN, ALAT DAN METODA 3.1 BAHAN Lactobacillus acidophilus FNCC116 (kultur koleksi BPPT yang didapatkan dari Universitas Gajah Mada), Bacillus licheniformis F11.4 (kultur koleksi BPPT yang didapatkan
Lebih terperinciIII. METODE. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Januari - April 2015 di Laboratorium
28 III. METODE A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Januari - April 2015 di Laboratorium Biokimia Jurusan Kimia Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam Universitas
Lebih terperinciIII. METODELOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Mei-November 2013 di Laboratorium
24 III. METODELOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Mei-November 2013 di Laboratorium Biokimia dan Laboratorium Instrumentasi Jurusan Kimia Fakultas Matematika
Lebih terperinciIII. METODE PERCOBAAN. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Februari sampai April 2014 di
18 III. METODE PERCOBAAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Februari sampai April 2014 di Laboratorium Mikrobiologi Jurusan Biologi Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan
Lebih terperinciIII. METODE KERJA. Penelitian ini telah dilakukan di Laboratorium Mikrobiologi Fakultas
14 III. METODE KERJA A. Tempat dan Waktu Penelitian Penelitian ini telah dilakukan di Laboratorium Mikrobiologi Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam, Universitas Lampung dari bulan Januari 2015
Lebih terperinciPRAKTIKUM UJI KANDUNGAN PROTEIN DENGAN METODE BRADFORD
PRAKTIKUM UJI KANDUNGAN PROTEIN DENGAN METODE BRADFORD Disusun Oleh : ARGHYA NARENDRA DIANASTYA (111510501105) (Mahasiswa Penerima Beasiswa Unggulan S-1 PS. Agroteknologi Fakultas Pertanian UNEJ) PROGRAM
Lebih terperinciBab III Bahan dan Metode
Bab III Bahan dan Metode A. Waktu dan Lokasi Penelitian Penelitian ini dilaksanakan pada bulan September 2012 di daerah budidaya rumput laut pada dua lokasi perairan Teluk Kupang yaitu di perairan Tablolong
Lebih terperinciPOTENSI INHIBITOR KATEPSIN DARI DUA SPESIES DAN SATU HIBRID KULIT IKAN PATIN DALAM MENGHAMBAT AKTIVITAS KATEPSIN IKAN PATIN SIAM
POTENSI INHIBITOR KATEPSIN DARI DUA SPESIES DAN SATU HIBRID KULIT IKAN PATIN DALAM MENGHAMBAT AKTIVITAS KATEPSIN IKAN PATIN SIAM Potency of Cathepsin Inhibitor from Two Species and One Hybrid of Catfish
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN
BAB III METODE PENELITIAN 3.1 Waktu dan Lokasi Penelitian Penelitian dilakukan pada 4 April 2016 sampai 16 Agustus 2016. Penelitian ini dilaksanakan di Laboratorium Riset Kimia Material dan Hayati Departemen
Lebih terperinciLampiran 1 Rancangan penelitian
LAMPIRAN 18 19 Lampiran 1 Rancangan penelitian Cacing tanah E. foetida dewasa Kering oven vakum (Setiawan) Tepung cacing kering Ekstraksi buffer dan sentrifugasi Ekstrak kasar protease Salting-out dengan
Lebih terperinciLampiran A : Komposisi Media MS
Lampiran A : Komposisi Media MS Komposisi Media MS (Murashige & Skoog, 1962) Bahan Kimia Konsentrasi dalam mesia (mg/l) Makro Nutrient NH 4 NO 3 1650,000 KNO 3 1900,000 CaCl 2.H 2 O 440,000 MgSO 4.7H 2
Lebih terperinciBAB III METODOLOGI PENELITIAN. Waktu pelaksanaan penelitian pada bulan Juni 2013.
BAB III METODOLOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian 1. Waktu Penelitian Waktu pelaksanaan penelitian pada bulan Juni 2013. 2. Tempat Penelitian Penelitian dilaksanakan di Laboratorium Patologi,
Lebih terperinciPENGARUH AKTIVATOR SISTEIN DAN NATRIUM KLORIDA TERHADAP AKTIVITAS PAPAIN
Jurnal Sains Kimia Vol.8, No.1, 2004: 26-28 PENGARUH AKTIVATOR SISTEIN DAN NATRIUM KLORIDA TERHADAP AKTIVITAS PAPAIN Daniel S Dongoran Jurusan Kimia FMIPA Universitas Sumatera Utara Jl. Bioteknologi No.
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN. variasi suhu yang terdiri dari tiga taraf yaitu 40 C, 50 C, dan 60 C. Faktor kedua
BAB III METODE PENELITIAN 3.1 Rancangan Penelitian Rancangan yang digunakan dalam penelitian ini adalah rancangan acak lengkap (RAL) pola faktorial yang terdiri dari 2 faktor. Faktor pertama adalah variasi
Lebih terperinciMETODELOGI PENELITIAN. Penelitian ini akan dilakukan pada bulan Mei-November 2013 di Laboraturium
28 III. METODELOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini akan dilakukan pada bulan Mei-November 2013 di Laboraturium Biokimia Jurusan Kimia, Laboraturium Instrumentasi Jurusan Kimia
Lebih terperinciIII. METODE. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Februari - Mei 2015 di Laboratorium
40 III. METODE A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Februari - Mei 2015 di Laboratorium Biokimia Jurusan Kimia Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam Universitas
Lebih terperinciIII. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilakukan pada bulan Juli 2012 sampai bulan Desember 2012 di
23 III. METODOLOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilakukan pada bulan Juli 2012 sampai bulan Desember 2012 di Laboratorium Biokimia Jurusan Kimia Fakultas Matematika dan Ilmu
Lebih terperincidimana a = bobot sampel awal (g); dan b = bobot abu (g)
Lampiran 1. Metode analisis proksimat a. Analisis kadar air (SNI 01-2891-1992) Kadar air sampel tapioka dianalisis dengan menggunakan metode gravimetri. Cawan aluminium dikeringkan dengan oven pada suhu
Lebih terperinciIII. METODE PENELITIAN
III. METODE PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilakukan pada bulan April - September 2015. Penelitian ini dilakukan di Laboratorium Biokimia Jurusan Kimia Fakultas Matematika dan
Lebih terperinciMETODOLOGI PENELITIAN
III. METODOLOGI PENELITIAN A. Bahan dan Alat Bahan utama yang digunakan dalam penelitian ini adalah teh hitam yang diperoleh dari PT Perkebunan Nusantara VIII Gunung Mas Bogor grade BP1 (Broken Pekoe 1).
Lebih terperinciBAHAN DAN METODE. Bahan dan Alat
BAHAN DAN METODE Bahan dan Alat Bahan yang digunakan adalah daun salam, daun jati belanda, daun jambu biji yang diperoleh dari Pusat Studi Biofarmaka (PSB) LPPM-IPB Bogor. Bahan yang digunakan untuk uji
Lebih terperinciII. MATERI DAN METODE PENELITIAN. 1. Materi Penelitian, Lokasi dan Waktu Penelitian
II. MATERI DAN METODE PENELITIAN 1. Materi Penelitian, Lokasi dan Waktu Penelitian 1.1. Materi Penelitian 1.1.1. Alat Alat yang digunakan adalah akuarium berukuran 40 X 60 X 60 cm 3 dan ketinggian air
Lebih terperinciIII. METODOLOGI PENELITIAN
III. METODOLOGI PENELITIAN A. Alat dan Bahan Bahan utama yang digunakan dalam penelitian ini adalah teh hijau yang diperoleh dari PT Perkebunan Nusantara Gunung Mas di Bogor. Bahan-bahan yang digunakan
Lebih terperinciIII. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilakukan pada bulan Juni-November Penelitian ini
III. METODOLOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilakukan pada bulan Juni-November 2013. Penelitian ini dilakukan di Laboratorium Biokimia dan Laboratorium Biomassa Jurusan Kimia
Lebih terperinci4 HASIL DAN PEMBAHASAN
4 HASIL DAN PEMBAHASAN 4.1 Isolasi enzim fibrinolitik Cacing tanah P. excavatus merupakan jenis cacing tanah yang agresif dan tahan akan kondisi pemeliharaan yang ekstrim. Pemeliharaan P. excavatus dilakukan
Lebih terperinciIII. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitianini dilaksanakandaribulanagustus - Desember 2015 di
III. METODOLOGI PENELITIAN A. WaktudanTempat Penelitianini dilaksanakandaribulanagustus - Desember 2015 di LaboratoriumBiokimiaFakultasMatematikadanIlmuPengetahuanAlamUniversitas Lampung. B. AlatdanBahan
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN. dengan mengadakan manipulasi terhadap objek penelitian serta adanya kontrol
24 BAB III METODE PENELITIAN A. Jenis Penelitian Penelitian yang dilakukan termasuk penelitian dasar dengan metode penelitian eksperimen. Penelitian eksperimen adalah penelitian yang dilakukan dengan mengadakan
Lebih terperinciLampiran 1. Prosedur Analisis Kadar Protein Tahap Oksidasi 1. Sampel ditimbang sebanyak 0.5 gram dan dimasukkan ke dalam labu Kjeldahl. 2.
37 Lampiran 1. Prosedur Analisis Kadar Protein Tahap Oksidasi 1. Sampel ditimbang sebanyak 0.5 gram dan dimasukkan ke dalam labu Kjeldahl. 2. Katalis (K 2 SO 4 +CuSo 4.5H 2 O) dengan rasio 9:1 ditimbang
Lebih terperinciMETODOLOGI 3.1 Tempat dan Waktu Penelitian 3.2 Bahan dan Alat
12 3 METODOLOGI 3.1 Tempat dan Waktu Penelitian Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Februari sampai dengan Mei 2012. Penelitian dilakukan di Laboratorium Karakterisasi Bahan Baku Hasil Perairan (preparasi
Lebih terperinciMATERI DAN METODE Lokasi dan Waktu Materi Prosedur Karakterisasi Isolat L. plantarum dan Bakteri Indikator
MATERI DAN METODE Lokasi dan Waktu Penelitian ini berlangsung selama tujuh bulan, yakni mulai dari bulan Februari sampai dengan bulan Agustus 2011. Penelitian ini dilaksanakan di Laboratorium Terpadu Ilmu
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN. yang digunakan adalah Rancangan Acak Lengkap (RAL) dengan 4 perlakuan dan
BAB III METODE PENELITIAN 3.1 Rancangan Penelitian Penelitian ini merupakan penelitian eksperimental. Rancangan penelitian yang digunakan adalah Rancangan Acak Lengkap (RAL) dengan 4 perlakuan dan 6 ulangan,
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN. Biologi dan Laboratorium Biokimia, Departemen Kimia Fakultas Sains dan
BAB III METODE PENELITIAN 3.1 Tempat dan Waktu Penelitian Penelitian ini dilaksanakan di Laboratorium Mikrobiologi, Departemen Biologi dan Laboratorium Biokimia, Departemen Kimia Fakultas Sains dan Teknologi,
Lebih terperinciIII. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini telah dilaksanakan pada bulan Maret Agustus 2015 di
III. METODOLOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini telah dilaksanakan pada bulan Maret Agustus 2015 di Laboraturium Biokimia Jurusan Kimia, Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan
Lebih terperinciPRODUKSI ENZIM AMILASE
LAPORAN PRAKTIKUM MIKROB DAN POTENSINYA PRODUKSI ENZIM AMILASE KHAIRUL ANAM P051090031/BTK BIOTEKNOLOGI SEKOLAH PASCASARJANA INSTITUT PERTANIAN BOGOR 2010 PRODUKSI ENZIM AMILASE Pendahuluan Amilase merupakan
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN. A. Waktu dan Tempat Penelitian. Penelitian dilaksanakan pada bulan Maret-November 2012 di
digilib.uns.ac.id BAB III METODE PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian dilaksanakan pada bulan Maret-November 2012 di Laboratorium Biologi Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam Universitas
Lebih terperinciMATERI DAN METODE PENELITIAN
II. MATERI DAN METODE PENELITIAN A. Materi, Lokasi, dan Waktu Penelitian 1. Materi Penelitian 1.1. Alat Alat yang digunakan dalam penelitian ini adalah labu Erlenmeyer, 1.2. Bahan beaker glass, tabung
Lebih terperinciIsolasi bakteri kitinolitik dari Sumber Air Panas. Penentuan Isolat Terpilih
Lampiran 1. Alur Kerja Penelitian Isolasi bakteri kitinolitik dari Sumber Air Panas Pengukuran Indeks kitinolitik Penentuan Isolat Terpilih Penentuan Waktu Produksi Enzim Kitinase Sampai hari ke-8 Pengukuran
Lebih terperinciIII. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilaksanakan dari bulan Maret sampai bulan Agustus 2013 di
25 III. METODOLOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilaksanakan dari bulan Maret sampai bulan Agustus 2013 di Laboratorium Instrumentasi dan Laboratorium Biokimia Jurusan Kimia
Lebih terperinciMETODE PENELITIAN. Penelitian ini telah dilakukan pada bulan Januari-Mei 2015 di Laboratorium
15 III. METODE PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian ini telah dilakukan pada bulan Januari-Mei 2015 di Laboratorium Mikrobiologi Jurusan Biologi Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam, Universitas
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN. adalah variasi jenis kapang yaitu Penicillium sp. dan Trichoderma sp. dan
BAB III METODE PENELITIAN 3.1 Rancangan Penelitian Rancangan yang digunakan dalam penelitian ini adalah rancangan acak lengkap (RAL) pola faktorial yang terdiri dari 2 faktor. Faktor pertama adalah variasi
Lebih terperinciSampel air panas. Pengenceran 10-1
Lampiran 1. Metode kerja Sampel air panas Diambil 10 ml Dicampur dengan media selektif 90ml Di inkubasi 24 jam, suhu 50 C Pengenceran 10-1 Di encerkan sampai 10-10 Tiap pengenceran di tanam di cawan petri
Lebih terperinciII. MATERI DAN METODE PENELITIAN. 1. Materi Penelitian, Lokasi dan Waktu Penelitian
5 II. MATERI DAN METODE PENELITIAN 1. Materi Penelitian, Lokasi dan Waktu Penelitian 1.1. Materi Penelitian 1.1.1. Alat Alat yang digunakan adalah akuarium berukuran 40 X 60 X 60 cm 3 dan ketinggian air
Lebih terperinciIV. HASIL DAN PEMBAHASAN. Enzim α-amilase dari Bacillus Subtilis ITBCCB148 diperoleh dengan
IV. HASIL DAN PEMBAHASAN A. Isolasi Enzim α-amilase Enzim α-amilase dari Bacillus Subtilis ITBCCB148 diperoleh dengan menanam isolat bakteri dalam media inokulum selama 24 jam. Media inokulum tersebut
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN. Pendidikan Biologi FPMIPA UPI dan protease Bacillus pumilus yang diperoleh
31 BAB III METODE PENELITIAN 3.1. Objek Dan Lokasi Penelitian Objek atau bahan penelitian yang digunakan dalam penelitian ini adalah proteas Bacillus subtilis diperoleh dari laboratorium Mikrobiologi Jurusan
Lebih terperinciIII. METODOLOGI PENELITIAN
III. METODOLOGI PENELITIAN 2.4 BAHAN DAN ALAT Bahan-bahan yang digunakan untuk preparasi media fermentasi semi padat adalah limbah pertanian berupa kulit durian, kulit jeruk Siam, kulit jeruk Medan, dan
Lebih terperinciIII. METODE PENELITIAN. Waktu penelitian dilakukan pada bulan Februari Oktober. penelitian dilakukan di Laboratorium Biokimia Universitas Lampung.
28 III. METODE PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Waktu penelitian dilakukan pada bulan Februari Oktober 2015 dan tempat penelitian dilakukan di Laboratorium Biokimia Universitas Lampung. B. Alat dan Bahan
Lebih terperinciPRODUKSI ENZIM MANANASE
LAPORAN PRAKTIKUM FISIOLOGI MOLEKULAR PRODUKSI ENZIM MANANASE KHAIRUL ANAM P051090031/BTK BIOTEKNOLOGI SEKOLAH PASCASARJANA INSTITUT PERTANIAN BOGOR 2009 PRODUKSI ENZIM MANANASE Pendahuluan Indonesia mempunyai
Lebih terperinciTHE ADDITION EFFECT OF THE METAL ION K + ON THE PAPAIN ENZYME ACTIVITIES
UNESA Journal of Chemistry Vol. 2, No. 2, May 2013 PENGARUH PENAMBAHAN ION LOGAM K + TERHADAP AKTIVITAS ENZIM PAPAIN THE ADDITION EFFECT OF THE METAL ION K + ON THE PAPAIN ENZYME ACTIVITIES Fransiska Nay
Lebih terperinciLACTOBACILLUS BULGARICUS SEBAGAI PROBIOTIK GUNA PENINGKATAN KUALITAS AMPAS TAHU UNTUK PAKAN CACING TANAH
Purkan et al. Jurnal Kimia Riset, Volume No., Juni - 9 LACTOBACILLUS BULGARICUS SEBAGAI PROBIOTIK GUNA PENINGKATAN KUALITAS AMPAS TAHU UNTUK PAKAN CACING TANAH Purkan Purkan, Nur Nisdiyatul Laila, Sri
Lebih terperinci3. METODOLOGI 3.1 Waktu dan Tempat Penelitian 3.2. Alat dan Bahan 3.3 Metode Penelitian
17 3. METODOLOGI 3.1 Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian Produksi dan Karakterisasi Enzim Transglutaminase dari Streptoverticillium ladakanum dengan Media yang Disubstitusi Limbah Cair Surimi dilaksanakan
Lebih terperinciIV. HASIL DAN PEMBAHASAN
IV. HASIL DAN PEMBAHASAN A. Isolat Actinomycetes Amilolitik Terpilih 1. Isolat Actinomycetes Terpilih Peremajaan isolat actinomycetes dilakukan dengan tujuan sebagai pemeliharaan isolat actinomycetes agar
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN. lengkap (RAL) pola faktorial yang terdiri dari 2 faktor. Faktor pertama adalah variasi
BAB III METODE PENELITIAN 3.1 Rancangan Penelitian Rancangan yang digunakan dalam penelitian ini adalah rancangan acak lengkap (RAL) pola faktorial yang terdiri dari 2 faktor. Faktor pertama adalah variasi
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN. Rancangan Acak Lengkap (RAL) dengan 2 faktor, faktor pertama terdiri dari 3
BAB III METODE PENELITIAN 3.1 Rancangan Penelitian Penelitian ini merupakan penelitian eksperimental menggunakan Rancangan Acak Lengkap (RAL) dengan 2 faktor, faktor pertama terdiri dari 3 perlakuan, sedangkan
Lebih terperinciIII. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini sudah dilaksanakan dari bulan Februari sampai bulan Juli 2013 di
24 III. METODOLOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini sudah dilaksanakan dari bulan Februari sampai bulan Juli 2013 di Laboratorium Instrumentasi dan Biokimia Jurusan Kimia FMIPA
Lebih terperinciSEMINAR NASIONAL PERIKANAN INDONESIA Desember 2010, Sekolah Tinggi Perikanan
EKSTRAKSI DAN KARAKTERISASI ENZIM KOLAGENASE DARI ORGAN DALAM IKAN TUNA (Thunnus sp.) 1 Tati Nurhayati 2, Ella Salamah 2, Riri Kumaila 3 dan Rosita A.J. Lintang 2) ABSTRAK Dewasa ini penggunaan enzim banyak
Lebih terperinciY ij = µ + B i + ε ij
METODE Lokasi dan Waktu Penelitian ini dilaksanakan dari bulan September 2008 sampai bulan September 2009. Penelitian dilakukan di Laboratorium Mikrobiologi Bagian Teknologi Hasil Ternak Perah dan Laboratorium
Lebih terperinciANALISIS PROTEIN. Free Powerpoint Templates. Analisis Zat Gizi Teti Estiasih Page 1
ANALISIS PROTEIN Page 1 PENDAHULUAN Merupakan polimer yang tersusun atas asam amino Ikatan antar asam amino adalah ikatan peptida Protein tersusun atas atom C, H, O, N, dan pada protein tertentu mengandung
Lebih terperinciBAB III METODOLOGI PENELITIAN. Pelaksanaan penelitian ini dilakukan pada bulan Juni 2013 dan
BAB III METODOLOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Pelaksanaan penelitian ini dilakukan pada bulan Juni 2013 dan dilaksanakan di Laboratorium Patologi, Entomologi dan Mikrobiologi (PEM) Fakultas
Lebih terperinciII. BAHAN DAN METODE
II. BAHAN DAN METODE 2.1 Rancangan Perlakuan Penelitian ini terdiri dari enam perlakuan yang masing-masing diberi 3 kali ulangan. Perlakuan yang diberikan berupa perendaman dengan dosis relhp berbeda yaitu
Lebih terperinciMATERI DAN METODE. Prosedur
MATERI DAN METODE Lokasi dan Waktu Penelitian ini dilaksanakan di Laboratorium Mikrobiologi dan Laboratorium Terpadu, Departemen Ilmu Produksi dan Teknologi Peternakan, Fakultas Peternakan, Institut Pertanian
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN
BAB III METODE PENELITIAN 3.1 Rancangan Penelitian Penelitian ini dilaksanakan dengan metode eksperimental menggunakan Rancangan Acak Kelompok (RAK) faktorial. Sampel yang digunakan berjumlah 24, dengan
Lebih terperinciISOLASI DAN KARAKTERISASI AMILASE DARI BIJI DURIAN (DURIO
ISOLASI DAN KARAKTERISASI AMILASE DARI BIJI DURIAN (DURIO SP.) LELA SRIWAHYUNI, TINA DEWI ROSAHDI,* DAN ASEP SUPRIADIN. Jurusan Kimia, Fakultas Sains dan Teknologi, UIN Sunan Gunung Djati Bandung, Jl.
Lebih terperinciBAB I PENDAHULUAN. tanaman terutama hasil pertanian dan rempah-rempah. Hal ini didukung oleh
BAB I PENDAHULUAN 1. Latar Belakang Penelitian Indonesia merupakan negara yang terkenal dengan keanekaragaman tanaman terutama hasil pertanian dan rempah-rempah. Hal ini didukung oleh keadaan geografis
Lebih terperinciMETODE PENELITIAN. Penelitian Tahap 1: Uji Efektivitas Enzim Cairan Rumen Domba Terhadap Penurunan Kandungan Serat Kasar Bungkil Kelapa
17 METODE PENELITIAN Penelitian dilakukan dalam dua tahapan. Tahap 1 adalah uji efektivitas enzim cairan rumen domba terhadap penurunan kandungan serat kasar bungkil kelapa. Uji Tahap 2 adalah mengevaluasi
Lebih terperinciAir Panas. Isolat Murni Bakteri. Isolat Bakteri Selulolitik. Isolat Terpilih Bakteri Selulolitik. Kuantitatif
75 Lampiran 1. Metode Kerja L.1.1 Bagan kerja Air Panas - Isolasi dan Seleksi Bakteri Pemurnian Bakteri Isolat Murni Bakteri Uji Bakteri Penghasil Selulase Secara Kualitatif Isolat Bakteri Selulolitik
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN. Rancangan penelitian yang digunakan adalah rancangan penelitian deskriptif
BAB III METODE PENELITIAN 3.1 Rancangan Penelitian Rancangan penelitian yang digunakan adalah rancangan penelitian deskriptif kualitatif. Data yang diperoleh disajikan secara deskriptif meliputi karakteristik
Lebih terperinciAPPENDIKS A PROSEDUR KERJA DAN ANALISA
APPENDIKS A PROSEDUR KERJA DAN ANALISA 1. Pembuatan sodium Sitrat (C 6 H 5 Na 3 O 7 2H 2 O) 0,1 M 1. Mengambil dan menimbang sodium sitrat seberat 29.4 gr. 2. Melarutkan dengan aquades hingga volume 1000
Lebih terperinci1 atm selama 15 menit
85 Lampiran 1. Prosedur Kerja L.1.1 Pembuatan Media Nutrient Agar Media Nutrient Agar - ditimbang sebanyak 20 gram dan dimasukkan dalam erlenmeyer 1000 ml - dilarutkandengan aquades 1000 ml - dipanaskan
Lebih terperinciKurva Kalibrasi Larutan Standar Bovine Serum Albumine (BSA) Absorbansi BSA pada berbagai konsentrasi untuk menentukan kurva standar protein yaitu:
57 Lampiran 1 Kurva Kalibrasi Larutan Standar Bovine Serum Albumine (BSA) Kurva standar BSA digunakan untuk menentukan kadar protein (metode Lowry). Untuk mendapatkan gambar kurva standar BSA digunakan
Lebih terperinciIII. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilakukan dari bulan Juli 2014 sampai dengan bulan September
21 III. METODOLOGI PENELITIAN A. Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilakukan dari bulan Juli 2014 sampai dengan bulan September 2014 di Laboratorium Biokimia Jurusan Kimia, Laboratorium Mikrobiologi
Lebih terperincisetelah pengeringan beku) lalu dimasukan ke dalam gelas tertutup dan ditambahkan enzim I dan enzim II masing-masing sebanyak 1 ml dan aquadest 8
40 setelah pengeringan beku) lalu dimasukan ke dalam gelas tertutup dan ditambahkan enzim I dan enzim II masing-masing sebanyak 1 ml dan aquadest 8 ml. Reaksi enzimatik dibiarkan berlangsung selama 8 jam
Lebih terperinciBAB III METODE PENELITIAN. yaitu jenis isolat dan sumber fosfat yang digunakan. selama 3 bulan mulai tanggal 1 Februari 31 April 2017.
BAB III METODE PENELITIAN A. Jenis Penelitian Penelitian ini merupakan penelitian eksperimen dengan dua variabel yaitu jenis isolat dan sumber fosfat yang digunakan. B. Tempat dan Waktu Penelitian Penelitian
Lebih terperinci3 METODE PENELITIAN 3.1 Waktu dan Tempat 3.2 Bahan dan Alat 3.3 Metode Penelitian
3 METODE PENELITIAN 3.1 Waktu dan Tempat Penelitian ini dilaksanakan mulai dari bulan Februari 2011 hingga Agustus 2011 di Laboratorium Mikrobiologi Hasil Perairan, Departemen Teknologi Hasil Perairan,
Lebih terperinci