Kurva Kalibrasi Larutan Standar Bovine Serum Albumine (BSA) Absorbansi BSA pada berbagai konsentrasi untuk menentukan kurva standar protein yaitu:

dokumen-dokumen yang mirip
METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilakukan pada bulan April 2012 sampai dengan bulan Juni 2012 di

III. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilakukan pada bulan Juni-November Penelitian ini

Tabel 3. Hubungan antara berbagai tingkat kejenuhan ammonium sulfat (0-80%) dengan aktivitas spesifik enzim selulase. Aktivitas Unit (U/mL)

Tabel 4. Hubungan antara berbagai tingkat kejenuhan ammonium sulfat (0-100%) dengan aktivitas unit enzim selulase. No Fraksi Aktivitas Unit (U/mL)

IV. HASIL DAN PEMBAHASAN

III. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilakukan dari bulan Juli 2014 sampai dengan bulan September

IV. HASIL DAN PEMBAHASAN. Enzim α-amilase dari Bacillus Subtilis ITBCCB148 diperoleh dengan

III. METODE PENELITIAN. Waktu penelitian dilakukan pada bulan Februari Oktober. penelitian dilakukan di Laboratorium Biokimia Universitas Lampung.

III. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilakukan pada bulan Juli 2012 sampai bulan Desember 2012 di

METODELOGI PENELITIAN. Penelitian ini akan dilakukan pada bulan Mei-November 2013 di Laboraturium

III. METODE PENELITIAN. Penelitian dilakukan di Laboratorium Biokimia dan Laboratorium Instrumentasi

3 HASIL DAN PEMBAHASAN

III. METODELOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Mei-November 2013 di Laboratorium

I. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan April - Juli 2012 di Laboratorium. Ilmu Pengetahuan Alam Universitas Lampung.

Lampiran 1 Prosedur uji aktivitas protease (Walter 1984, modifikasi)

Lampiran 1 Lokasi pengambilan sampel tanah di Pulau Gili Meno, Lombok Utara

III. METODE. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Januari - April 2015 di Laboratorium

Isolasi bakteri kitinolitik dari Sumber Air Panas. Penentuan Isolat Terpilih

III. METODE. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Januari-April 2015 di Laboratorium

III. METODE PENELITIAN

1 ml enzim + 1 ml larutan pati 1% (dalam bufer) Diinkubasi (suhu optimum, 15 menit) + 2 ml DNS. Dididihkan 5 menit. Didinginkan 5 menit

BAB IV. HASIL PENELITIAN

III. METODE. Penelitian ini dilaksanakan pada bulan Februari - Mei 2015 di Laboratorium

Lampiran 1 Metode pengujian aktivitas protease (Walter 1984)

BAB III METODE PENELITIAN. dengan mengadakan manipulasi terhadap objek penelitian serta adanya kontrol

II. TINJAUAN PUSTAKA. Bakteri merupakan mikroba uniseluler yang pada umumnya tidak

IV. HASIL DAN PEMBAHASAN. Pada penelitian ini isolat actinomycetes yang digunakan adalah ANL 4,

4 Hasil dan Pembahasan

ABSTRAK. Kata Kunci : Amilase, Zea mays L., Amonium sulfat, Fraksinasi, DNS.

METODE PENELITIAN. Penelitian ini telah dilakukan pada bulan Januari-Mei 2015 di Laboratorium

PRODUKSI ENZIM AMILASE

III. BAHAN DAN METODE

III. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitianini dilaksanakandaribulanagustus - Desember 2015 di

I. PENDAHULUAN. Enzim merupakan biokatalis yang banyak digunakan dalam industri, karena enzim

ADLN- PERPUSTAKAAN UNIVERSITAS AIRLANGGA DAFTAR ISI

BAB III BAHAN DAN CARA KERJA. Penelitian dilakukan di Laboratorium Teknologi Bioindustri, Pusat

Metode Pengukuran Spektrofotometri (Bergmeyer et al. 1974) Pembuatan Media Heterotrof Media Heterotrof Padat. Pengaruh ph, Suhu, Konsentrasi dan

III. METODE PENELITIAN. Penelitian ini dilakukan di Laboratorium Mikrobiologi Jurusan Biologi

BAB 4 HASIL PERCOBAAN DAN PEMBAHASAN

III. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini telah dilaksanakan pada bulan Maret Agustus 2015 di

III. METODE PENELITIAN. Penelitian dilaksanakan pada Desember 2014 Mei 2015 di. Laboratorium Mikrobiologi FMIPA Universitas Lampung.

HASIL DAN PEMBAHASAN. Hasil Produksi Enzim β-galaktosidase dari Enterobacter cloacae

Pengujian enzim dan Aktivitasnya

ADLN - Perpustakaan Universitas Airlangga DAFTAR ISI

Lampiran A : Komposisi Media MS

PRODUKSI ENZIM MANANASE

BAB III METODE PENELITIAN. adalah Bacillus subtilis dan Bacillus cereus yang diperoleh di Laboratorium

PRODUKSI DAN PENGUJIAN AKTIVITAS AMILASE Burkholderia cepacia TERHADAP SUBSTRAT YANG BERBEDA

Bab IV Hasil dan Pembahasan

Sampel air panas. Pengenceran 10-1

ISOLASI DAN PENGUJIAN AKTIVITAS ENZIM α AMILASE DARI Aspergillus niger DENGAN MENGGUNAKAN MEDIA CAMPURAN ONGGOK DAN DEDAK

HASIL DAN PEMBAHASAN

BAHAN DAN METODE Tempat dan Waktu Bahan Pertumbuhan dan Peremajaan Isolat Pengamatan Morfologi Isolat B. thuringiensis

Febry Kurniawan, Titania T. Nugroho, Andi Dahliaty

III. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilaksanakan dari bulan Maret sampai bulan Agustus 2013 di

LAMPIRAN. Lampiran 1. Foto Lokasi Pengambilan Sampel Air Panas Pacet Mojokerto

BAB IV HASIL DAN PEMBAHASAN A. AKTIVITAS KUALITATIF ENZIM KITINOLITIK (INDEKS KITINOLITIK)

KINETIKA REAKSI ENZIMATIS

3 Metode Penelitian Alat

4 HASIL DAN PEMBAHASAN

KARAKTERISASI ENZIM PROTEASE DARI GETAH TANAMAN BIDURI (Calotropis gigantea) HASIL EKSTRAKSI MENGGUNAKAN AMONIUM SULFAT

III. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilaksanakan dari bulan Juli sampai bulan September 2010 di

BAB III METODE PENELITIAN. A. Waktu dan Tempat Penelitian. Penelitian dilaksanakan pada bulan Maret-November 2012 di

4 Hasil dan Pembahasan

BAB IV HASIL DAN PEMBAHASAN

BAB I PENDAHULUAN. tanaman terutama hasil pertanian dan rempah-rempah. Hal ini didukung oleh

Dari uji kompetisi, persentase penghambatan dengan rasio inokulum 1:1 sudah cukup bagi Bacillus sp. Lts 40 untuk menghambat pertumbuhan V.

ISOLASI DAN KARAKTERISASI AMILASE DARI BIJI DURIAN (DURIO

BAB IV HASIL DAN PEMBAHASAN. 1. Hasil pengukuran Nilai OD pada Media NB. Tabel 1. Pengukuran Nilai OD pada Media NB. Waktu OD (Optical Density)

APPENDIKS A PROSEDUR KERJA DAN ANALISA

Analisis kadar protein

III. METODE KERJA. Penelitian ini telah dilakukan di Laboratorium Mikrobiologi Fakultas

III. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini dilaksanakan dari bulan Maret 2011 sampai dengan bulan

ldentlflkasl ENZIM EIPOKSIGENASE DARl BEBERAPW VARlETAS KACANG TANAW (Arachis hypogaea)

BAB IV. HASIL DAN PEMBAHASAN. selulosa dan lignin yang terdapat pada dinding sel tumbuhan. Oleh karena

HASIL DAN PEMBAHASAN. Isolat Lumpur Aktif Penghasil Bioflokulan

KONVERSI PENISILIN MENJADI 6-APA OLEH ENZIM PENISILIN ASILASE YANG DIAMOBILKAN DENGAN K-KARAGENAN DAN KITIN

MATERI DAN METODE Lokasi dan Waktu Materi Prosedur Karakterisasi Isolat L. plantarum dan Bakteri Indikator

BAB I PENDAHULUAN. 1.1 Latar Belakang

KARAKTERISASI ENZIM PROTEASE DARI GETAH TANAMAN BIDURI (Calotropis gigantea) HASIL EKSTRAKSI MENGGUNAKAN AMONIUM SULFAT

PENGARUH KONSENTRASI SUMBER KARBON DAN NITROGEN TERHADAP PRODUKSI PROTEASE ALKALI DARI Bacillus sp. M TERMOFILIK

HASIL DAN PEMBAHASAN

PENGARUH KADAR NITROGEN DALAM MEDIA PADA PEMBUATAN PROTEASE MENGGUNAKAN Bacillus megaterium DSM 319

DAFTAR ISI. ABSTRAK... i KATA PENGANTAR... DAFTAR ISI... DAFTAR GAMBAR... DAFTAR TABEL... DAFTAR LAMPIRAN... BAB I PENDAHULUAN...

Bab IV Hasil dan Pembahasan

PEMEKATAN ENZIM SELULASE Penicillium sp. LBKURCC20 DENGAN PENGENDAPAN AMONIUM SULFAT 80% JENUH

III. METODOLOGI PENELITIAN. Penelitian ini akan dilakukan pada bulan Juli sampai September 2012,

ISOLASI, PEMURNIAN DAN KARAKTERISASI ENZIM PROTEASE TERMOSTABIL DARI BAKTERI ISOLAT LOKAL Bacillus subtilis ITBCCB148

I. PENDAHULUAN. Persediaan bahan bakar fosil yang bersifat unrenewable saat ini semakin

Y ij = µ + B i + ε ij

RINGKASAN LAPORAN PENELITIAN DOSEN MUDA

Kadar Amonia Protein Mikrobia Aktivitas Spesifik Enzim Selulase KESIMPULAN DAN SARAN Kesimpulan Saran...

HASIL DAN PEMBAHASAN

HALAMAN PENGESAHAN. Menyetujui : NIP NIP Mengetahui : Jur. Biologi FMIPA UNDIP

ISOLASI PROTEASE DARI BUAH LABU SIAM (Sechium edule (Jacq.) Sw.) DENGAN TEKNIK SALTING OUT MENGGUNAKAN GARAM AMMONIUM SULFAT

I. PENDAHULUAN. Lampung adalah produsen tapioka utama di Indonesia. Keberadaan industri

III METODE PENELITIAN

BAB I PENDAHULUAN 1.1 Latar Belakang Penelitian

BAB III BAHAN, ALAT DAN METODA

3. METODOLOGI 3.1 Waktu dan Tempat Penelitian 3.2. Alat dan Bahan 3.3 Metode Penelitian

Transkripsi:

57 Lampiran 1 Kurva Kalibrasi Larutan Standar Bovine Serum Albumine (BSA) Kurva standar BSA digunakan untuk menentukan kadar protein (metode Lowry). Untuk mendapatkan gambar kurva standar BSA digunakan persamaan regresi linier Y = a + bx, dengan : BSA pada berbagai konsentrasi untuk menentukan kurva standar protein yaitu: Konsentrasi BSA (µg/ml) (λ=600 nm) 500 0,149 1000 0,238 1500 0,285 2000 0,389 2500 0,488 3000 0,598 3500 0,665 4000 0,782 4500 0,904 5000 1,005 Data yang diperoleh didapatkan nilai a = 0,024 dan b = 0,0001914 sehingga persamaan garis menjadi y = 0,0001914x + 0,024.

58 Lampiran 2 Perhitungan Unit Enzim CGT-ase Perhitungan aktivitas unit enzim CGT-ase berdasarkan metode Kaneko et al. (1987) dan dimodifikasi oleh Alves-Prado et al. (2008) dapat dilihat pada perhitungan dibawah ini :

59 Lampiran 3 Kurva Standar β-siklodekstrin % OD Decrease β-siklodekstrin pada berbagai konsentrasi untuk menentukan kurva standar β-siklodekstrin Konsentrasi β- Siklodekstrin (mg/ml) % OD Decrease 0,2 5,43 0,4 8,22 0,6 10,58 0,8 13,51 1,0 16,57 2,0 29,39 Data yang diperoleh didapatkan nilai a = 2,831 dan b = 13,34 sehingga persamaan garis menjadi y = 13,34x + 2,831.

60 Lampiran 4 Tabel 2. Indeks Amilolitik isolat LTi-A.24 Waktu 1 hari Waktu Panjang Panjang Indeks bakteri Halozone Amilolitik (IA) 1 hari 0,5 cm 1,5 cm 3,00 2 hari 0,6 cm 2,5cm 4,16 3 hari 0,7 cm 3,0 cm 4,28 4 hari 0,8 cm 3,6 cm 4,50 5 Hari 1,1 cm 4,1 cm 3,72 6 hari 1,2 cm 4,6 cm 3,83 7 hari 1,5 cm 5,0 cm 3,33 8 hari 1,8 cm 5,4 cm 3,00 9 Hari 1,9 cm 5,6 cm 2,95 10 Hari 2,0 cm 6,0 cm 3,00 Gambar 4 Hari 2 hari 5 Hari 3 Hari 6 Hari

61 7 hari 8 Hari 9 Hari 1 0 Hari

62 Lampiran 5 Tabel 3. Pertumbuhan sel, aktivitas unit, kadar protein dan aktivitas spesifik isolat LTi-A.24 pada variasi komposisi medium sumber nitrogen. Kontro= 0.019 Waktu Perlakuan Pertumbuhan Sel OD 600 Unit Kadar Protein (mg/ml) Spesifik (U/mg) 24 jam ye-urea 5,840 39,38 0,550 71,04 ye-ye 3,040 10,76 0,747 14,40 ye-pep 4,080 214,74 1,421 151,10 pep-pep 2,300 5,45 1,740 3,13 48 jam ye-urea 5,330 28,17 0,640 43,97 ye-ye 4,710 524,32 2,017 259,99 ye-pep 3,300 518,50 1,447 358,27 pep-pep 4,810 381,44 3,297 115,70 72 jam ye-urea 5,400 61,47 1,930 31,78 ye-ye 3,510 49,30 3,218 15,32 ye-pep 4,010 88,03 2,079 42,34 pep-pep 4,040 36,52 5,507 6,63 Keterangan: Ye: Yeast Extract, Pep: Pepton

63 Lampiran 6 Tabel 4. Pertumbuhan sel, aktivitas unit, kadar protein dan aktivitas spesifik isolat LTi-A.24 pada variasi waktu produksi enzim menggunakan medium Horikoshi s II dengan sumber nitrogen Yeast extract-pepton. Kontrol = 0,019 Waktu/Jam Pertumbuhan Sel OD 600 Unit Kadar Protein (mg/ml) Spesifik (U/mg) 0 0,946 6,01 1,11 0,04 12 1,785 71,01 1,70 41,86 24 4,338 135,04 2,04 66,34 36 7,532 279,61 2,34 119,32 48 5,279 201,95 1,87 107,82

64 Lampiran 7 Tabel 5. Pertumbuhan sel, aktivitas unit, kadar protein dan aktivitas spesifik dari isolat LTi-A.24 pada waktu inkubasi optimum 36 jam dengan jangka waktu penyimpanan enzim di suhu 4 selama 5 hari. Hari ke- Pertumbuhan Sel OD 600 Kadar Protein (mg/ml) Unit Spesifik (U/mg) 1 7,386 1,70 370,40 217,67 7,426 1,70 370,97 218,54 7,502 1,70 370,24 217,97 rata-rata 7,438 1,70 370,54 218,06 2 1,97 358,61 181,82 1,97 358,55 181,84 1,97 360,24 182,74 rata-rata 1,97 359,13 182,14 3 2,50 324,28 129,88 2,50 324,31 129,94 2,49 323,76 129,77 rata-rata 2,50 324,12 129,86 4 3,47 261,21 75,28 3,47 267,35 77,05 3,14 267,32 85,06 rata-rata 3,36 265,27 78,94 5 3,51 21,89 6,24 3,51 24,04 6,85 3,51 17,68 5,04 rata-rata 3,51 21,20 6,04 Kontrol Lowry: 0,2298; 0,2356; 0,2444; 0,1960; 0,1970 Uji : 550nm ; Lowry dan OD: 600nm Blanko Uji : 1,0982; 1,1945; 0,9932; 0,8051; 2,1137

65 Lampiran 8 Kurva pemurnian CGT-ase dari penelitian sebelumnya menggunakan metode fraksinasi garam ammonium sulfat dari isolat LTi-A.24.

66 Lampiran 9 Tabel 6.Pertumbuhan sel, aktivitas unit, kadar protein dan aktivitas spesifik dari isolat LTi-A.24 pada waktu inkubasi optimum 36 jam setelah dan sebelum ultrafiltrasi Sampel Lowry Kontrol UA Sampel UA Sel OD 600 Kadar Protein (mg/ml) Unit Spesifik (U/mg) 0,4046 0,5086 0.4482 6,005 1,42 179,34 126,38 0,4394 0,5283 0.3358 1,60 550,26 343,73 Volume enzim (ml) Total Unit Total Kadar Protein (mg/ml) Total Spesifik (U/mg) Kemurnian Recovery 40 7174 57 126 1 100% 6 3302 9,6 344 3 46%

67 Lampiran 10 Tabel 7. unit dari isolat LTi-A.24 pada variasi komposisi ph substrat saat uji aktivitas enzim setelah ultrafiltrasi dengan waktu inkubasi optimum 36 jam. Variasi ph Sebelum Ultrafiltrasi (Ekstrak Kasar) ph (Keterangan) Kontrol UA Sampel UA Unit 4,5 0,5245 0,4902 98,76 5 0,5086 0,4682 119,96 5,5 0,4841 0,4261 180,93 6 0,5137 0,4500 187,26 6,5 0,5211 0,4632 167,79 7 0,4989 0,4551 132,58 7,5 0,4977 0,4845 40,05 Variasi ph Setelah Ultrafiltrasi (Fraksi Ultrafiltrasi) ph (Keterangan) Kontrol UA Sampel UA Unit 4,5 0,4982 0,4517 140,95 5 0,5151 0,4263 260,34 5,5 0,5283 0,3358 550,26 6 0,4981 0,4498 146,44 6,5 0,4799 0,4415 120,84 7 0,4978 0,3497 449,28 7,5 0,5096 0,4888 61,64

68 Lampiran 11 Tabel 8. unit dari isolat LTi-A.24 pada variasi temperatur dengan waktu kultur optimum 36 jam serta ph substrat 5,5 dan ph 7. Keterangan Suhu Kontrol UA Sampel UA Unit ph 7 45 0,4593 0,3510 356,08 50 0,5306 0,3930 391,62 55 0,5601 0,3887 462,13 60 0,4952 0,3882 326,30 65 0,4583 0,4124 151,24 ph 5,5 45 0,5979 0,4551 360,67 50 0,4991 0,3382 486,84 55 0,5120 0,3232 556,86 60 0,6169 0,3783 584,08 65 0,6048 0,3245 699,88

69 Lampiran 12 Tabel 9. Unit CGT-ase dari isolat LTi-A.24 pada penentuan konstanta kinetik CGT-ase uji aktivitas enzim setelah ultrafiltrasi dengan ph 5,5 dan suhu 65 C. Konsentrasi Substrat Kontrol UA Sampel UA Unit 0,25 0,5149 0,5001 43,41 0,5 0,5389 0,5229 44,84 0,75 0,5464 0,5169 81,53 1,25 0,5788 0,5044 194,12 1,50 0,548 0,5127 97,28

70 Lampiran 13 Tabel Lineweaver-Burk untuk penentuan konstanta Kinetik enzim CGT-ase. Enzim Pemurnian a b vmaks km 1/km r 2 1/[S] 1/V 0,40 0,023 0,0381 0,0075 131,69 5,0304-0,20 0,989 0,20 0,015 0,13 0,012 0,08 0,011 0,07 0,010-0,2

71 Lampiran 14 Tabel 10. unit dari isolat LTi-A.24 pada penentuan substrat spesifitas CGT-ase saat uji aktivitas enzim setelah ultrafiltrasi dengan ph 5,5 dan suhu 65 C. Substrat Kontrol UA Sampel UA Unit Pati Singkong 0,5953 0,3742 560,88 Pati Jagung 1,1481 0,6286 683,31 Pati Ubi Jalar 0,5449 0,4364 300,70 Soluble Starch 0,5086 0,4482 179,34