BAB I PENDAHULUAN 1.1 Latar Belakang Suatu reaksi kimia, khususnya antara senyawa organik, yang dilakukan dalam laboratorium memrlukan suatu kondisi yang ditentukan oleh beberapa faktor, speerti suhu, tekanan, waktu, dll. Apabila salah satu kondisi tidak sesuai dengan apa yang seharusnya dibutuhkan, maka reaksi tidak akan berlangsung dengan baik. Enzim merupakan polimer biologik yang mengkatalisis lebih dari satu proses dinamik yang memungkinkan terjadinya kehidupan. Enzim berperan sebagai determinan yang menentukan kecepatan berlangsungnya berbagai peristiwa fisiologik. 1.2 Tujuan Untuk mengetahui definisi enzim; Untuk mengetahui sifat dan karakteristik enzim; Untuk mengethaui cara kerja enzim; Untuk mengetahui faktor yang mempengaruhi kerja enzim; Untuk mengetahui definisi energi aktivasi; dan Untuk mengetahui hubungan antara enzim-laju reaksi, enzim-energi aktivasi, dan enzim-substrat.
BAB II TINJAUAN PUSTAKA 2.1 Definisi Enzim Enzim adalah biokatalisis yang diproduksi oleh jaringan hidup dan enzim meningkatkan laju rekasi yang mungkin terjadi dalam jaringan. (Montgomery, 1993) Enzim adalah protein yang dikususkan untuk mengkatalisis reaksi metabolik tertentu. (Lehninger, 1994) Enzymes are catalysis or a sbutance that increase the rate or velocity of a chemical reaction without itself being changed in the overall process. Enim adalah suatu katalis atau substansi yang dapat meningkatkan kecepatan dari reaksi kimia, tanpa dirinya (enzim) akan merubah secara keseluruhan. (Mathews, 2000) Enzymes are catalyst peculiar to living matter, but catalysis itself is a familiar chemical phenomenon. Enzim adalah katalis yang khas dari bahan kehidupan, tetapi katalisis pada dirinya (enzim) adalah fenomena kimia yang familiar. (Smith, 1959) 2.2 Sifat dan Karakteristik Enzim 2.2.1 Sifat Enzim Enzim bersifat spesifik, hanya dapat bekerja pada substratnya Enzim sebagai biokatalisator Enzim bersifat termolabil Enzim dipengaruhi oleh ph Enzim bekerja secara bolak-balik/ reversible Enzim sebagai protein (Montgomery, 1993) 2.2.2 Karakteristik Enzim Setiap rekasi metabolisme di dalam sel, maupun di luar sel akan berperan enzimenzim tertentu yang akan menjalankan tugasnya, artinya enzim bersifat spesifik dalam
melaksanakan fungsinya. Enzim akan bekerja pada kisara suhu tertentu. (Anonymous a, 2012) 2.3 Cara Kerja Enzim Lock and Key (Gembok dan Kunci) Setiap enzim memiliki sifat aktif yang tersusun darai asam amino. Bentuk dari sisi aktif enzim ini sangat spesifik, sehingga hanya substrat dengan bentuk tertentu saja yang dapat cocok dan bergabung lalu bereaksi dengan enzim. (Anonymous b, 2012) Teori Kecocokan Terinduksi (Induced Fit Theory) Sisi aktif enzim berbentuk fleksibel atau dapat berubah ketika substrat memasuki sisi aktif ini, bentuk sisi aktif berubah sesuai dengan bentuk substrat. Kemudian terbentuk kompleks enzim-substrat untuk memluia reaksi kimia yang lebih cepat. Setelah proses tersebut menghasilkan produk yang diinginkan, enzim tersebut melepaskan diri dan kembali ke bentuk semula. (Anonymous b, 2012) 2.4 Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim Konsentrasi Enzim Seperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Semakin banyak/ semakin besar konsentrasi enzimnya, semakin cepat suatu reaksi bereaksi. (Poedjiadi, 2005) Konsentrasi Substrat Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak, maka reaksi akan berjalan lambat dan bahkan ada substrat yang tidak terkatalisai. Pada konsentrasi substrat rendah, bagian aktif enzim hanya menampung substrat dalam jumlah sedikit. Bila konsentrasi substrat diperbesar, makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan bagian aktif enzim tersebut. Dengan demikian, konsentrasi kompleks enzim-substrat makin besar, sehingga hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. Pada suatu batas konsentrasi substrat tertentu, semua bagian aktif telah dipenuhi atau telah jenuh dengan substrat. Dalam keadaan ini, bertambah besarnya konsentrasi substrat tidak menyebabkan bertambah besarnya
konsentrasi kompleks enzim-substrat, sehinggan jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar. (Poedjiadi, 2005) Suhu Pada suhu rendah, reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Di samping itu, karena enzim adalah suatu protein, maka kenaikan suhu akan mengakibatkan proses denaturasi atau kerusakan enzim. Apabila terjadi proses denaturasi, maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun menurun. Suhu optimum untuk enzim adalah 24-30 C. (Poedjiadi, 2005) ph atau Derajat Keasaman ph atau derjat keasaman dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan menurunnya kativitas enzim. ph suatu enzim bervariasi tergantung pada jenis enzimnya. Beriku ini adalah contoh enzim dengan ph optimumnya. Enzim Substrat ph optimum Amilase Amilum 5,6 7,2 Lipase Etil butirat 7,0 Pepsin Albumin 1,5 2,5 Tripsin Kasein 8 11 (Poedjiadi, 2005) Pengaruh Inhibitor Hambatan reversible : berlomba dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. a. Hambatan bersaing : disebabkan karena adanya molekul yang mirip dengan substrat yang dapat pula membentuk komplek, yaitu kompleks enzim inhibitor (EI). b. Hambatan tidak bersaing : tidak dipengaruhi oleh besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor dapat bergabung dengan enzim pada bagian luar sisi aktif. Hambatan irreversible : yang bereaksi dengan merusak gugus fungsional pada suatu enzim
Hambatan alosterik : inhibitor alosterik berikatan enzim dengan tempat di luat bagian aktif enzim. Dengan demikian, hambatan ini tidak dapat diatasi dengan penambahan sejumlah besar substrat. Terbentuklah ikatan antara enzim dengan inhibitor, mempengaruhi konformasi enzim, sehingga bagian aktif mengalami perubahan bentuk, akibatnya penggabungan pada bagian aktif enzim terhambat. (Poedjiadi, 2005) 2.6 Hubungan Enzim-Laju Reaksi Hubungan antara enzim dengan laju reaksi terhubung oleh garis linear. Laju reaksi meningkat secara linear dengan bertambahnya konsentrasi enzim, sementara konsentrasi substrat dianggap tetap. (Poedjiadi, 2005) 2.7 Hubungan Enzim-Energi Aktivasi Enzim mengkatalisis reaksi dengan meningkatkan kecepatan reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi. Penurunan energi aktivasi dengan cara membentuk kompleks enzim-substrat. Setelah produk dihasilkan dari hasil reaksi, enzim kemudian dilepaskan, enzim bebas utnuk membentuk kompleks yang baru dengan substrat yang lain. (Poedjiadi, 2005) 2.8 Hubungan Enzim Substrat Semakin banyak substrat, semakin banyak pula sisi aktif enzim yang turut bereaksi. Namun, setelah enzim dan substrat pada kondisi penuh, maka kecepatan enzim tidak bertambah. Pada kondisi konstan akan terjadi apabila titik jenuh tidak pernah mencapai maksimal. (Poedjiadi, 2005)