BAB I PENDAHULUAN. Protein adalah makromolekul yang paling melimpah di dalam sel hidup.

Transkripsi

1 BAB I PENDAHULUAN 1.1 Latar Belakang Protein adalah makromolekul yang paling melimpah di dalam sel hidup. Protein adalah poliamida, dan hidrolisis protein menghasilkan asam-asam amino. Protein mempunyai berbagai peranan bilogis karena protein merupakan instrumen molukuler yang menyampaikan informasi genetik. Protein adalah sumber asam amino yang mengandung unsur-unsur, H, O, dan N yang tidak dimiliki lemak atau karbohidrat. Sesuai dengan peranan itu, protein berasal dari kata Yunani proteios, yang artinya pertama. Sifat kimia protein ditentukan oleh rantai (gugus) samping asam amino. Berdasarkan sifat kekutubannya gugus amino dapat dibagi menjadi dua yaitu asam amino non polar (hidrofobik) seperti alanin, valin, lesin, isoleusin, dan asam amino amino polar tak bermuatan seperti glisin, serin dan treonin. Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino, mempunyai rumus dasar R-HNH 2 OOH dimana R adalah gugus rantai samping. Adanya gugus rantai samping tersebut menyebabkan sifat berbeda antara asam-asam amino dan juga berbedanya sifat protein. Sifat reaksi asam amino dan protein adalah sangat ditentukan oleh adanya gugus α-karboksil, α-amino dan gugus-gugus yang tedapat pada rantai samping molekulnya. Gugus α-karboksil dan gugus α-amino bereaksi sebagai mana lazimnya reaksi organik lainnya untuk membentuk amida, ester, dan asil halida lainnya. Oleh karena itu, percobaan tentang reaksi asam amino dan protein ini dilaksanakan, untuk mengethui lebih lanjut, apakah asam amino dan protein betulbetul memiliki gugus-gugus seperti yang telah disebutkan di atas.

2 1.2 Maksud dan Tujuan Percobaan Maksud Percobaan Adapun maksud dari percobaan tentang reaksi asam amino dan protein ini adalah untuk mengetahui reaksi spesifik dari asam amino dan protein Tujuan Percobaan Adapun tujuan dari percobaan kali ini antara lain: 1. Untuk mengidentifikasi adanya gugus α-amino bebas dan protein melalui tes ninhidrin. 2. Untuk mengetahui adanya ikatan peptida melalui tes biuret. 3. Untuk mengidentifikasi adanya gugus sufuhidril pada asam amino sistein dengan nitropussida dalam amoniak, melalui uji reaksi gugus R. 4. Untuk menentukan adanya gugus indole spesifik untuk asam amino triptofan dan protein melalui uji reaksi Hopkins-ole, ditandai dengan pembentukan cincin berwarana ungu. 5. Untuk mengidentifikasi adanya tirosin dalam molekul protein dan asam amino melalui uji reaksi Millon, ditandai dengan adanya pembentukanmerah bata. 1.3 Prinsip Percobaan Adapun prinsip percobaan ini adalah mengidentifikasi asam amino dengan beberapa pereaksi tertentu yang digunakan melalui beberapa tes yaitu tes ninhidrin, tes millon, tes cysteina dan cystin, yang ditandai dengan adanya perubahan warna dan endapan yang menunjukkan bahwa adanya reaksi uji positif terhadap asam amino.

3 BAB II TINJAUAN PUSTAKA Protein berasal dari bahasa Yunani, protos yang berarti yang paliong utama. Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen, dan kadang kala juga sulfur serta fosfor. Protein berperan pentein dalam struktur dan fungsi semua sel mahkluk hidup dan virus (Anonim, 2013). Protein suatu polipeptida yang mempunyai bobot molekul yang sangat bervariasi, dari 5000 hingga lebih dari satu juta.di samping berat molekul yang berbeda-beda pula.ada protein yang mudah larut dalam air, tetapi ada juga yang sukar larut dalam air.rambut dan kuku adalah suatu protein yang yang tidak larut dalam air dan tidak mudah bereaksi, sedangkan protein yang terdapat dalam bagian putih telur mudah larut dalam air dean mudah bereaksi (Poedjiadi, 1994). Biosintesis protein alami sama dengan ekspresi genetik. Kode genetik yang dibawa DNA ditranskripsi menjadi RNA, yang berperan sebagaai cetakan bagi translasi yang dilakukan ribosom.sampai saat ini protein masih mentah, karena hanya tersusun dari asam amino proteinogenik. Melalui meekanisme pasca translasi, terbentuklah protein yang memiliki funggsi penuh secara biologi (Anonim, 2013). Ada empat tingkat struktur dasar protein, yaitu struktur primer, sekunder tersier, dan kuartener. Struktur primer menunjukkan jumlah, jenis dan urutan asam amino dan molekul protein. Oleh karena ikatan antar asam amino ialah ikatan peptida, maka struktur primer protein juga menunjukkan ikatan peptida yang urutannya diketahui. Untuk mengetahui jumlah, jenis, dan urutan asam amino dalam protein,

4 dilakukan analisis yang terdiri dari beberapa tahap yaitu (Poedjiadi, 1994): 1. Penentuan jumlah rantai polipeptida yang berdiri sendiri. 2. Peemecahan ikatan antara rantai polipeptida tersebut. 3. Pemecahan masing-masing rantai polipeptida. 4. Analisa urutan asam amino pada rantai polipeptida. Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil (-OOH) dan amina (basanya -NH 2 ). Dalam biokimia seringkali pengertiannnya dipersempit yang keduanya terikat pada satu atom karbon () yang sama (disebut atom alfa{α}). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa.dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik dimana amfoterik sendiri itu cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein. Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino.asamamino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus NH 2 pada atom karbon α daroin posisi gugus OOH. Rumus umum untuk asam amino ialah (Poedjiadi, 1994). R H OOH NH 2 Dari rumus umum tersebut dapat dilihat bahwa atom karbon α ialah atom karbon asimetrik, kecuali bila R adalah atom H. Oleh karena itu, asam amino juga mempunyai sifat memutar bidang cahaya terpolarisasi atau aktivitas optic (Poedjiadi, 1994).

5 Protein berfungsi sebagai katalisator, sebagai pengangkut dan penyimpan molekul lain seperti oksigen, mendukung secara mekanis sistem kekebalan (imunitas) tubuh, menghasilkan pergerakan tubuh, sebagai transmitor gerakan syaraf dan mengendalikan pertumbuhan dan perkembangan (Katili, 2009). Glisin, asam amino terkecil, dapat muat ke dalam struktur porotein 3-dimensi yang dapat dimasuki asam amino lain. Gugus R aromatik alanin, valin, leusin, dan isoleusin dan gugus R aromatik fenilalanin, tirosin, dan triptofan bersifat hidrofobik, sifat yang mempunyai akibat penting untuk menyusun molekul air dalam protein di dekatnya (Mayes, dkk., 1987). Atom α-karbon dari asam amino, terkecuali glisin, masing-masing dibuang yang berlainan yang merupakan karasteristik suatu atom karbon asimetris dan pusat khiral.memperhatikan rumus umum asam amino serta hubungnnya di dalam ruang dengan atom karbon asimetrik yang valensi-valensinya tersusun secara tetrahedral, isomer-isomer molekul tersebut dapat digambarkan dengan dua model tiga dimensi. OOH OOH H 2 N H H NH 2 R R Jika gugus R identik dalam tiap model dan di dalamnya tidak mengandung pusatpusat asimetris lainnya, maka kedua model tersebut saling merupakan bayangan cermin satu terhadap yang lainnya, dean masing-masing isomer optis aktif. Kedua isomer tersebut memutar bayangan cahaya terpolarisasi dengan arah yang berbedah. Pasangan isomer semacam ini, disebut enaqntiomer (Montgomery, dkk., 1993). NH 2 O= + H 2 O O==NH+NH 4 OH NH 2

6 O O==NH+H 2 N protein NH 2 NH protein Susunan asam-asam amino dan protein unik untuk masing-masing protein.hal ini dapat dilihat pada komposisi asam amino, dan lebih tepat laghi pada susunan asam amino.keasaman dalam komposisi subunit-subunit yang menyusun hemoglobin dan immunoglobin manusia.berlawanan dengan komposisi ini adalah komposisi tropokalogen dan tropoelastin, yang kekurangan beberapa asam amino esensial namun mengandung sejumlah glisin dan hidroksiprolin yang luar biasa banyak (Montgomery. dkk., 1993). Kalogen merupakan material yang menarik perhatian dalam hal bahwa kalogen mempunyai kekuatan rentang, struktur istimewa, dan menganduing hidroksilin dan hidroksiprolin yakni asam-asam amino yang terdapat dalam bebrapa protein lain. Salah satu yang diturunkan dari protein umum yaiut gelatin.jika kalogen didirikan, strukturnya menjadi rusak secara permanen dan menghasilkan gelatin. Karena adanya sebagian besar rantai samping hidrofil (suku air) dalam gelatin, maka dalam larutan air membentuk gel (Katili, 2009). Keistimewaan bersama semua asam amino adalah gugus amino dan gugus karboksilat. Sedikit perbedaan sifat-sifat ionik gugus-gugus ini memungkinkan pemisahan asam-asam amino, menggunakan kromatografi pertukaran ion untuk melakukan pemisahan ini. Asam amino yang telah dipisahkan direaksikan dengan ninhidrin untuk mendapatkan hasil warna biru-ungu. Satu-satunya pengecualian adalah L-Prolin dan L-Hidroksuilprolin, yang menghasilkan warna kuning.densitas waran-warna yang dihasilkan dapat diukur dengan menggunakan spektrofotometer dan jumlah asam amino yang bersangkutan dapat ditentukan dengan tingkat ketepatan 2% sampai 3%. Oleh karena itu, analisis komposisi asam-asam amino dan protein

7 atau polipeptida dikerjakan dengan pertama-tama menghidrolisis ikatan peptida yang menghubungkan sisa-sisa asam-asam amino satu dengan yang lain ( Poedjiadi, 1994).

8 BAB III METODE PEROBAAN 3.1 Bahan Adapun bahan-bahan yang digunakan dalam percobaan kali ini antara lain larutan ninhidrin 0,1 %, larutan protein (albumin), larutan asam amino ( alanin, asam aspartat, glisin), kristal cycteina hydroklorida, larutan natrium nitropussida 1 %, amoniak (NH 3 ), akuades, natrium hidroksida (NaOH) 2,5 M, tembaga sulfat (uso 4 ) 0,01 M, asam sulfat pekat, larutan glioksilik (pereaksi Hopkins), pereaksi millon, dan kertas label. 3.2 Alat Alat-alat yang digunakan dalam percobaan ini antara lain tabung reaksi, pipet tetes, pemanas, tabung reaksi, gegep, dan korek api. 3.3 Prosedur Percobaan Tes Ninhidrin Mula-mula, disiapkan 4 tabung reaksi dan diisi dengan albumin, alanin, asam asspartat masing-masing 3 ml, dan di label. Larutan tersebut kemudian ditambahkan dengan 0,5 ml larutan ninhydrin 0,1 %, dan setelah itu dipanaskan dan diperhatikan perubahan warnanya Uji Reaksi Gugus Rantai Samping (gugus R) Disiapkan tabung reaksi yang bersih. Kemudian dimasukkan beberapa kristal ysteina hidroklorida lalu dilarutkan dengan 5 ml akuades dan ditambahkan 0,5 ml natrium nitroprussida 1 %. Ditambahkan 0,5 ml NH 4 OH dan dicatat perubahannya.

9 3.3.3 Uji Reaksi Biuret Disiapkan 4 tabung reaksi yang bersih. Diisi setiap tabung dengan masingmasing 3 ml albumin, asam aspartat, alanin, dan glisin. Kemudian ditambahkan 1 ml NaOH 2,5 M. Dikocok dengan baik lalu ditambahkan setetes uso 4 0,01 M, dan dikocok dan ditambahkan lagi setetes atau lebih uso 4 dan dicatat perubahannya Uji Reaksi Hopkins-ole Disiapkan 4 tabung reaksi yang bersih, diisi tabung dengan 2 ml albumin, alanin, glisin, dan asam aspartat, kemudian ditambahkan 2 ml larutan glioksilik (Reagen Hopkins) dan dikocok lalu ditambahkan setetes demi setetes asam sulfat dan dicatatnya perubahannya Uji Reaksi Millon Disiapkan 4 tabung reaksi yang bersih, diisi setiap tabung dengan masingmasing 5 ml albumin, asam aspartat, alanin, glisin, dan ditambahkan 4 tetes pereaksi Millon. Dipanaskan campuran tersebut dan ditambahkan pereaksi Millon berlebih.

10 BAB IV HASIL DAN PEMBAHASAN 4.1 Tes Ninhydrin Tabel 1. Tes Ninhidrin No. Larutan Protein dan Warna Larutan Asam Amino Dengan Ninhidrin Setelah Pemanasan 1. Albumin Keruh kekuning-kuningan Putih keruh 2. Alanin bening Biru Keunguan 3. Asam aspartat bening Bening 4. Glisin bening Bening Pada tes ini larutan albumin dan asam amino direaksikan dengan larutan ninhidrin.penambahan ninhidrin untuk memberikan warna spesifik pada protein dan asam amino. Adapun hasil yang telah didapat menunjukkan bahwa pada larutan asam amino pada tes ninhidrin larutan tidak mengalami perubahan, tetap bening. Berdasarkan teori, tes ninhidrin akan memberikan warna yang sama pada semua asam amino α, kecuali prolin yang merupakan asam amino sekunder. Tapi, dari hasil juga dilihat bahwa ada perubahan yang terjadi pada alanin setelah dipanaskan, dan ini beraarti bahwa alanin mengandung gugus α-amino. Sedangkan pada assam aspartat dan glisin tidak terjadi perubahan, dan itu berati bahwa keduanya tidak mengandung gugus α-amino. Sedangkan pada albumin yang merupakan polimer asam amino dengan tes ninhidrin memberikan warna keruh kekuning-kuningan, setelah pemanasan warnanya berubah menjadi putihkeruh, warna yang terbentuk merupakan

11 warna spesifik tes ninhidrin untuk protein albumin. Adapun reaksi yang terjadi sebagai berikut : O O ninhydrin OH OH + R-H-OOH NH 2 O H HO O hydrindantin + R H O + NH O 2 O OH OH + O ninhydrin O H HO O hydrindantin N + 3 H 2 O diketohydrindylenediketohydrindamine

12 4.2 Tes Gugus Rantai Samping (gugus R) Tabel 2. Tes Gugus R Warna No. Larutan ontoh Dengan Natrium Dengan Amonium Nitropussida Hidroksida 1. Kristal ysteina keruh okelat Pada uji ini digunakan asam amino sistein sebagai sampel.dari reaksi yang terjadi menunjukkan bahwa sistein mempunyai gugus sulfuhidril yang bereaksi positif dengan natrium nitroprussida dalam amoniak.karena gugus SH pada sistein bereaksi dengan natrium nitroprussida dalam amoniak yang berfungsi sebagai suasana basa yang ditandai dengan menghasilkan warna merah. Dan dari hasil dilihat bahwa berubah dari warna keruh menjadi cokelat, yang merupakan warna yang tiddak terlalu jauh dengan warna merah, dan kemungkinan yang jadi dari perubahan warna yang tidak sesuai, adalah karena ada beberapa faktor kesalahan dalam percobaan ini, seperti tabung yang kurang bersih atau bahan yang sudah tidak terlalu bagus. Adapun reaksi yang terjadi yaitu:

13 4.3 Tes Biuret Tabel 3. Tes Biuret Larutan Protein dan Warna No. Larutan Asam Amino NaOH 2,5 M uso 4 0,01 M uso 4 berlebih 1. Albumin Bening Bening Bening 2. Alanin Bening Bening Biru muda 3. Asam aspartat Bening Bening Biru muda 4. Glisin Bening Bening Biru muda Pada uji biuret ini, dari data yang telah di peroleh dapat kita lihat bahwa semua sampel contoh yang digunakan semuanya tidak ada perubahan. Dari sini bisa juga kita lihat bahwa mungkin ada kesalahan saat pengujian, sehingga albumin yang seharusnya berubah warna dari warna dari putih menjadi ungu, karena ion u 2+ dalam suasan basa membentuk suatu senyawa kompleks berwarna ungu. Sedangkan warna larutan asam amino tidak menunjukkan perubahan karena asam amino tidak mempunyai ikatan peptida seperti pada albumin. Reaksi yang terjadi yaitu : Albumin

14 Alanin 2H 3 HNH 2 OOH + NaOH + uso 4 Glisin Asam aspartat 2H HNH 2 OOH + NaOH + uso OO- H 2 -HNH 2 -OO - + NaOH + uso Uji reaksi Hopkins-ole Tes selanjutnya yaitu Hopkins-ole, yaitu larutan protein ditambah reagen Hopkins dan dimasukkan ke dalam H 2 SO 4 pekat.uji digunakan untuk menentukan adanya gugus indol spesifik pada asam amino triptofan. Hasil percobaannya yaitu pada tabel berikut: Tabel 4. Reaksi Hopkins-ole No. Larutan Protein dan Warna Larutan Asam Amino Dengan glioksilik Dengan asam sulfat 1. Albumin bening Terbntuk cincin kuning 2. Alanin bening bening 3. Asam aspartat bening bening 4. Glisin bening bening Dari tabel terlihat bahwa protein dalam hal ini albumin mengandung asam amino triptofan yang mempunyai gugus indol spesifik, karena dapat direaksikan dengan pereaksi Hopkins-ole yang mengandung asam glioksilat.pereaksi ini dibuat

15 dari asam oksalat dengan serbuk magnesium dalam air.setelah dicampur dengan pereaksi Hopkins-ole, asam sulfat dituangkan perlahan-lahan sehingga membentuk lapisan di bawah larutan protein. Beberapa saat kemudian akan terjadi cincin ungu pada batas antara kedua lapisan tersebut. Tapi, mungkin karena beberapa faktor kesalahan dalam percobaan, sehinnga yang terbentuk adalah cincin warna kuning.pada dasarnya reaksi Hopkins-ole memberi hasil positif untuk gugus indol dalam protein. Adapun reaksi yang terjadi yaitu: Albumin Alanin 2H 3 HNH 2 OOH +larutan glioksilik Glisin 2H HNH 2 OOH +larutan glioksilik

16 Asam aspartat 2 - OO- H 2 -HNH 2 -OO - + larutan glioksilik 4.5 Uji Millon Tabel 5. Uji Millon Larutan Protein dan Warna No. Larutan Asam Amino Dengan Millon Setelah pemanasan Millon berlebih dipanaskan 1. Albumin bening ada endapan putih Endapan beruba menjadi merah bata 2. Alanin bening bening bening 3. Asam aspartat bening bening bening 4. Glisin bening bening bening Dari tabel hasil pengamatan di atas, dapat kita lihat bahwa albumin bereaksi baik dengan pereaksi Millon, ditandai deengan terbentuknya endapan dan dilanjutkan dengan berubahnya warna endapan setelah ditambah Millon berlebih yaitu dari endapan putih menjadi warna merah bata. Ini menandakan bahwa protein mengandung hidroksifenil yang ada pada asam amio tirosin. Sedangkan untuk asam amino yang diuji tidak bereaksi positif karena sampel asam amino tersebut tidak mengandung gugus hidroksifenil yang ada pada asam amio tirosin. Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan dihasilkan endapan putih yang berubah merah setelah pemanasan. Pada dasarnya reaksi ini positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil yang yang berwarna.

17 Protein yang mengandung tirosin akan memberikan hasil positif. Reaksi yang terjadi adalah: Albumin + 2HNO 3 Alanin 2H 3 HNH 2 OOH +larutan glioksilik Glisin Asam aspartat 2H HNH 2 OOH +Pereaksi Millon 2 - OO- H 2 -HNH 2 -OO - + Pereaksi Millon

18 BAB V KESIMPULAN DAN SARSAN 5.1 Kesimpulan Dari hasil percobaan di atas, dapat disimpulkan: 1. Alanin mengandung gugus α-amino bebas ditandai dengan pembentukan warna biru keunguan, dan pada albumin juga mengandung gugus yang sama ditandai dengan terbentuknya endapan keruh kekuning-kuningan berubah menjadi putih kruh setelah pemanasan. Sedangkan pada asam aspartat dan glisin tidak terdapat. 2. ysteina mengandung ikatan peptida (gulatin) ditandai dengan adanya perubahan warna dari keruh setelah ditambah dengan natrium nitropussida dan menjadi cokelat setelah ditambah dengan amonium hidroksida. 3. Keempat sampel yang digunakan tidak mengandung gugud sulfuhidril karena tidak ada perubahan sama sekali, yaitu bening. Ini mungkin karena kesalahan pada percobaan sehingga tidak terjadi perubahan sedikitpun dari keempat sampel tersebut. 4. Albumin mengandung gugus indole spesifik ditandai dengan terbentuknya cincin warna kuning. Hasil ini, merupakan hasil yang belum maksimal, karena cincin yang seharusnya terbentuk adalah warna ungu. Sedangkan glisin,alanin dan asam aspartat tidak ada perubahan. 5. Albumin mengandung tirosin, ditandai dengan terbentuknya endapan merahbata. Sedangkan pada alanin, glisin, dan asam aspartat tidak terjadi perubahan.

19 5.2 Saran Sebaiknya asisten menjelaskan lebih detail lagi tentang percobaan yang dilakukan dan sampel-sampelnya. Sebaiknya bahan-bahan dalam laboratorium yang digunakan sebagai sampel maupun sebagaai reagen, diuji kualitasnya, sehingga ketika praktikum tidak terjadi kesalahan.

20 DAFTAR PUSTAKA Anonim, 2013, Asama Amino, ( diakses tanggal 2 Maret 2013 pukul WITA). Katili, A.S., 2009, Struktur dan Fungsi Protein Kalogen, Jurnal Pelangi Ilmu, 2 (5); hal. 19 dan 22. Mantgomery, R., Dryer R.L., onway, T. W. dan Spector, A.A., 1993, Biokimia, Gadjah Mada University Press, Yogyakarta. Mayes, A.P., Granner, D.K., Rodwel, V.W. dan Martin, D.W., 1987, Biokimia Harper, EG Penerbit Buku Kedokteran, Jakarta. Poedjiadi, A., 1994, Dasar-dasar Biokimia, Universitas Indonesia, Jakarta.

21 LEMBAR PENGESAHAN Makassar, 28 Februari 2013 ASISTEN PRAKTIKUM (SURAHMI USMAN) (ARIS TAOEMESA)

22 LAMPIRAN Lampiran 1. Bagan Kerja Tes Ninhidrin Larutan protein/asam amino 3 ml Hasil - Ditambah dengan larutan ninhindrin 0,2 % - Dipanaskan sampai mendidih - Diamati perubahan warnanya Tes Gugus R Hasil Kristal ysteina hidroklorida - Dimasukkan ke dalam tabung reaksi - Dilarutkan dalam akuades 5 ml - Ditambah natrium nitropussida 0,5 ml 1 % - Ditambah NH 3 0,5 ml - diamati perubahan warnanya Reaksi Biuret Larutan protein / asam amino 3 ml - Dikocok - Ditambahkan uso 4 0,01 M setetes demi setetes - Dikocok kembali - Diamati perubahan warnanya Hasil

23 Reaksi Hopkins-ole Larutan protein/asam amino 2 ml Hasil - Ditambahkan 2 ml glioksilik - Dikocok - Ditambahkan setetes demi setetes asam sulfat pekat - Diamati perubahan warnanya Reaksi Millon Larutan protein/asam amino 5 ml Hasil - Ditambahkan 4 tetes pereaksi Millon - Dipanaskan - Ditambah dengan Millon berlebih - Diamati perubahannya Lampiran 2. Gambar Percobaan Tes Ninhidrin Asam aspartat Alanin Albumin Glisin Reaksi Gugus Rantai Samping cysteine

24 Tes Biuret Alanin Albumin Asam aspartat Glisin Reaksi Hopkins-ole Alanine Asam aspartat Albumin Glisin Reaksi Millon Glisin Alanin Albumin Asam aspartat

25 LAPORAN PRAKTIKUM REAKSI ASAM AMINO DAN PROTEIN NAMA : ARIS TAOEMESA NIM : H KELOMPOK : I (SATU) HARI / TGL. PEROBAAN : KAMIS / 28 FEBRUARI 2013 ASISTEN : SURAHMI USMAN LABORATORIUM BIOKIMIA JURUSAN KIMIA FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM UNIVERSITAS HASANUDDIN MAKASSAR 2013