PROTEIN Adalah : makromolekul yg terbanyak di dalam sel hidup dan merupakan 50% atau lebih berat kering sel. Terdiri dari : senyawa organik C H O dan N
Berdasarkan fungsinya protein di kelompokkan mjd 8 : 1. Sebagai enzim 2.Protein cadangan 3.Protein transpor, mengangkut O2, CO2, sari makanan, elektrolit. Misal : hemoglobin (zat warna merah pd darah) 4. Sbg protein kontraktil (penyebab kontraksi/gerak, misal : myosin 5. sbg protein protektif : apbl ada serangan dr luar akan membtk antibodi yg menghambat penyebaran zat pengganggu 6. Sbg toksin, mis Botulinum,toksin dikeluarkan oleh bakteri dlm makanan kaleng, jk toksin masuk tubuh, meracuni syaraf, muncul sakit perut 7. Sbg hormon, seny yang mempengaruhi pertumbuhan. Hormon pd broiler, dikhawatirkan tdk hilang saat dimasak 8. Sbg protein struktural, membtk kerangka, mis : sklerotin pd kulit
SUSUNAN PROTEIN : Protein disusun oleh asam amino. Dialam tdpt 200 jenis asam amino, ttp yg menyusun jazad hidup hanya 20 jenis asam amino, yg berikatan kovalen dg urutan yg khas. Struktur asam amino
ASAM AMINO Adl : zat organik dg BM rendah (100 200) yg mengandung gugus karboksil (COOH), amino (NH 2 ), mrp penyusun protein. Gugus amino (NH 2 ) terikat pd atom C a R : rantai cabang Semua asam amino baku mempunyai : satu atom C asimetrik a karbon yg mengikat 4 gugus substituen yg berbeda, yaitu : ggs karboksil, ggs amino, ggs R dan atom H Satu-satunya asam amino yg tdk mempunyai atom C asimetrik : GLISIN
Di alam asam amino berada dlm btk L, jarang yg bentuk D, kecuali protein sdh tdpt dlm waktu lama, mis : fosil, dr L berubah mjd D Sifat Asam Amino : dpt berperan sbg asam dan sbg basa. Jk kristal asam amino dilarutkan dlm air, molekul akan mjd DIPOLAR 1. Protein dpt berperan sbg asam (DONOR PROTON) 2.Protein berperan sbg basa (AKSEPTOR PROTON) Senyawa yg mempunyai sft ini : AMPOTER
Asam amino bisa bersifat asam dan basa Struktur asam amino sbg asam/donor proton Struktur asam amino sbg basa/akseptor proton
Asam amino dlm air akan menampakkan struktur kutub ganda (bersifat asam/basa TITIK ISOELEKTRIK Kelarutan asam amino dlm air pd umumnya paling kecil pd ph : 4,8 6,3 Pd ph ini kadar kutub ganda yg paling kecil = Mengion sempurna =ph ISOELEKTRIK = ISOIONIK = ph pd saat keadaan protein mempunyai muatan + = muatan -
Penggolongan Asam Amino : 1. Berdasar Polaritas gugus R 2. Berdasar Struktur kimia gugus R 3. Berdasar fungsi Nutrisi 1. Penggolongan asam amino berdasar polaritas gugus R : a.gugus R yg tidak polar b.gugus R polar ttp tdk bermuatan c. Gugus R bermuatan negatif d.gugus R bermuatan positif Polaritas : kecenderungan molekul utk berinteraksi dg air pd ph biologi (sekitar 7)
2. Penggolongan asam amino berdasar struktur kimia gugus R a. R mrp gugus alifatis/tdk bercabang, leu, isoleu b.r mrp ggs aromatik (fenila, tir,trip) c.r mrp ggs hidroksi (ser, treo) d. R mrp ggs karboksilat (as asp, as glu) e.r mrp ggs belerang (sist, met) f.r mrp ggs imino (pro, gli) g.r mrp ggs amino (lis, arg) h. R mrp ggs amida (as asp, glutamin)
3.Penggolongan asam amino berdasar fungsi Nutrisi Ada 2 : Asam amino Essensiil dan Asam amino Non Essensil As amino essensil : asam amino yg hrs ada di dlm tubuh, tubuh tdk dpt mensintesa, hrs ada dr luar Yg tmsk asam amino Essensiil : lisin, isolisin, isoleusin, treonin, metionin, valin, fenilalanin, histidin (ess bg anak, tdk bg org dws), arginin (tdk ess bg anak dan dewasa, tp ess bagi bayi) Yg tmsk asam amino non ess : selain 10 yg disebutkan
Ikatan peptida Asam amino untuk membtk protein dihubungkan olh ikatan :IKATAN PEPTIDA
STRUKTUR PROTEIN : 1. Struktur PRIMER : mrp str linier asam amino dlm protein, jarang di alam 2.Struktur Sekunder : Struktur yg mrp polipeptida yg melipat-lipat, mrp btk 3 dimensi dg cabang-cabang rantai polipeptidanya tersusun saling berdekatan Misal : bentuk a heliks pd wol, btk lipatan pd molekul sutera, bkt heliks pd kolagen 3.Struktur tertier Mrp btk penyusunan bagian terbesar rantai cabang, Mrp gabungan str sekunder satu dg yg lain. Bbrp ikatan yg terdpt : ikt garam, ikt hidrofob, ikt disulfida)
4. Struktur Kuartener Melibatkan beberap polipeptida dlm mbtk suatu protein Berbentuk spt bola, struktur mantab Bentuk ikt yg mendukung : - ikt antar gugus S (ikt disulfida) - ikt antar gugus bermuatan +/- - ikt antar gugus Tdk bermuatan - ikt antar gugus Sama-sama hidrofob Ikt van der walls, krn adanya gerakan antar atom Misal : mioglobin.
Perubahan sifat alami protein disebabkan : 1. Panas 2. ph 3. Bahan kimia 4. Gerakan mekanik 5. Radiasi DENATURASI PROTEIN : Perubahan sft alami, ttp tanpa merubah struktur primer - Suatu proses yg merubah konfigurasi 3 dimensi dr molk protein, tanpa menyebabkan adanya pemecahan ikt peptida
Apabila protein terdenaturasi, sifat protein berubah : 1. Sifat fisik berubah Protein strukt tertier mjd str sekunder Protein strukt Sekunder mjd str primer Protein strukt Primer mjd str tetap 2. Perubahan sft kelarutan Sft denaturasi : Irreversibel (tdk dpt balik) dan reversibel (dpt balik)