ENZIM Enzim : adalah protein khusus yang mengkatalisis reaksi biokimia tertentu

Transkripsi

1 ENZIM Enzim : adalah protein khusus yang mengkatalisis reaksi biokimia tertentu terikat pada satu atau lebih zat-zat yang bereaksi. Dengan demikian enzim menurunkan barier energi (jumlah energi aktivasi yang diperlukan) dari reaksi, sehingga reaksi dapat berlangsung dengan cepat Note : kini ditemukan beberapa molekul RNA yang memiliki sifat katalitik disebut ribozim Keistimewaan enzim sebagai katalis - Daya katalitik sangat tinggi (mempercepat reaksi kali) - Spesifitas terhadap substrat sangat tinggi - Tidak membentuk produk samping - Bekerja pada kondisi (suhu, ph) yang normal atau tidak ekstrim ( milk conditions )

2 K1 K3 E + S ES P + E K2 lok dan key karena enzim bekerja sangat spesifik substrat yang tidak sesuai tidak dikatalisis Peranan enzim protein katalis Agen kimia yang mengubah kecepatan reaksi tanpa ikut dalam reaksi dan tanpa berubah akibat reaksi tersebut, akan tetapi dibuat tersedia berulangkali untuk melakukan katalisis reaksi berikutnya Menurunkan batasan energi aktivasi yang dibutuhkan untuk memulai reaksi Mampu melakukan Energi yang dibutuhkan untuk memecah molekul senyawa reaktan (substrat) Berdasarkan pengaruhnya terhadap energi aktivasi yang dibutuhkan setiap reaksi kimia

3 Energi bebas Ea tanpa katalisis Awal Ea Dengan katalisis G Akhir Perkembangan reaksi Keterangan Ea : energi aktivasi Reaksi katalitik yang dilakukan oleh enzim

4 Enzim tidak ikut bereaksi? Katalisis oleh enzim 2 mekanisme 1. Enzim meningkatkan kemungkinan bertemunya molekul potensial yang akan bereaksi karena enzim mempunyai afinitas yang tinggi terhadap substrat 2. Terjadinya ikatan sementara (non kovalen seperti ikatan hidrogen, ikatan ion) antara enzim dan substrat yang menyebabkan suatu redistribusi elektron dalam molekul substrat. Redistribusi menyebabkan adanya tekanan pada ikatan kovalen spesifik dalam substrat yang akhirnya mengakibatkan pemutusan ikatan. Kegunaan enzim Proses kimia dan biokimia manusia, hewan, tumbuh-tumbuhan, mikroorganisme Rekayasa genetik enzim retriksi, ligase, DNA polimerase, RNAase, fosfatase Industri sebagai katalis anorganik, obat-obatan (kedokteran), pengolahan makanan dan minuman, analisis kimia, bahan ditergen

5 Bagian-bagian enzim Enzim (protein) + kofaktor Apoenzim (apoprotein) Koenzim Kofaktor Gugus prostetik Holoenzim (holoprotein) 1. Apoenzim : bagian protein suatu enzim (memerlukan kofaktor untuk aktivasi) 2. Kofaktor : komponen (organik maupun anorganik) berberat molekul rendah, tahan panas, yang diperlukan untuk aktivasi enzim (meliputi koenzim dan gugus prostetik) 3. Koenzim : kofaktor organik yang diperlukan untuk kerja enzim (sering berupa vitamin) 4. Gugus prostetik : ion logam yang diperlukan untuk aktivitas enzim dan terikat kuat pada bagian protein suatu enzim 5. Holoenzim : enzim yang strukturnya sempurna (dengan koenzim atau ion logam) dan bersifat aktif

6 Vitamin, koenzim (bentuk aktif) dan fungsi enzim vitamin Tiamin Riboflavin Asam nikotinat Asam pantotenat Piridoksin Biotin Asam folat Vitamin B12 Asam askorbat Vitamin A Vitamin D Vitamin E Vitamin K Bentuk koenzim (bentuk aktif)) Tiamin pirofosfat FMN, FAD NAD +,NADP + Koenzim A Piridoksal fosfat Biositin Asam tetrahidrofolat Doksiadenosil kobalamin Tidak diketahui Retinal 1,25-dihidroksikolekalsiferol Tidak diketahui Tidak diketahui Jenis reaksi (proses) yang dilangsungkan Dekarboksilasi asam α-keto Reaksi redoks Reaksi redoks Transfer gugus asil Transfer gugus amino Transfer CO 2 Transfer gugus 1-karbon Pemindahan 1,2 hidrogen Kofaktor pada reaksi hidroksilasi Siklus penglihatan Regulasi metabolisme Ca 2+ Perlindungan lipida membran Kofaktor pada reaksi karboksilasi

7 Gugus prostetik (unsur anorganik) Logam Fe 2+ atau Fe 3+ Cu 2+ Zn 2+ Mg 2+ Mn 2+ K + Ni 2+ Mo Se Enzim Sitokrom oksidase Katalase Peroksidase Sitokrom oksidase DNA polimerase Karbonan anhidrase Alkohol dehidrogenase Heksokinase Glukosa 6-fosfatase Arginase Piruvat kinase Urease Nitrat reduktase Glutation perosidase

8 Klasifikasi enzim berdasarkan 1. Reaksi yang dikatalisis 2. Tempat bekerjanya 3. Biosintesisnya 4. Fungsinya 5. Komponen penyusunnya Menurut Commission on enzymes of the international union of biochemistry enzim dikelompokkan berdasarkan reaksi biokimia yang dikatalisis dengan nomor kode sebagai kunci No Kelas Jenis reaksi yang dikatalisis Oksidoreduktase Transferase Hidrolase Liase Isomerase ligase Pemindahan elektron Pemindahan gugus fungsional Reaksi hidrolisis (pemindahan gugus fungsional ke air) Penambahan gugus ikatan ganda dan sebaliknya Pemindahan gugus di dalam molekul, menghasilkan bentuk isomer Pembentukan ikatan C C, C S, C O, C N oleh reaksi kondensasi yang terkait dengan penguraian ATP

9 contoh Kelas 1 oksidoreduktase Subkelas : 1. bekerja pada gugus CH OH (substrat donor) 2. gugus aldehid 3. gugus CH CH 4. gugus CH NH (amina primer) 5. gugus CH NH- (amina 2 ) 6. g NADH/NADPH 7. dst Sub subkelas : 1. NAD + atau NADP + sebagai penerima 2. sitokrom 3. oksigen dst. Senyawa penerima lainnya

10 Berdasarkan tempat bekerja 1. Endoenzim menghidrolisis/memecah dari bagian tengah makromolekul contoh α amilase memecah ikatan glikosida α 1-4 endoglukosidase 2. Eksoenzim menghidrolisis/memecah dari bagian ujung makromolekul contoh ß-amilase memecah ikatan glikosida α 1-4 eksoglukosidase Berdasarkan biosintesisnya 1. Enzim konstitutif enzim diproduksi setiap saat contoh umumnya enzim yang berperan dalam metabolisme 2. Enzim induktif dikeluarkan apabila ada inducer contoh enzim pencernaan (amilase, lipase, protease)

11 Enzim Protein Aktivitas enzim hilang Kemampuan untuk katalisis sangat berkaitan dengan struktur molekul protein Struktur tersier/kuarterner berubah Faktor lingkungan seperti ph dan suhu

12 Sisi aktif ikatan glukosa enzim fruktosa Substrat Ex. sukrosa H 2 O Produk dilepas dan enzim bebas mengikat substrat yang lainnya Substrat mengikat enzim, menjadi komplek enzim-substrat Ikatan dari substrat dan enzim menyebabkan ikatan sukrosa terlepas menjadi glukosa fruktusa

13 Sisi aktif Dibentuk oleh sejumlah residu asam amino yang cabang sampingnya mempunyai 2 peranan : 1. Untuk menarik dan mengorientasikan substrat dengan cara yang khas pada sisi aktif tersebut (asam amino demikian disebut residu kontrol, serta menyebabkan kespesifikan substrat) 2. Ikut serta dalam pembentukan ikatan sementara dengan molekul substrat, ikatan yang membuat substrat bermuatan, memasukkan tekanan dalam ikatan tertentu dan memulai terjadinya perubahan katalitik (asam amino tersebut disebut residu katalitik) Residu kontrol + Sisi aktif Residu katalitik

14 Laju reaksi (IU/menit) Laju reaksi (IU/menit) Faktor-faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim 1. Suhu dan ph Suhu ph

15 Suhu dan ph faktor penting aktivitas enzim (karena protein). Aktivitas enzim meningkat sejalan dengan peningkatan suhu lingkungan karena tumbukan antara substrat dengan sisi aktif meningkat seiring dengan meningkatnya pergerakan molekul. Kemampuan kerja enzim akan menurun di atas suhu tertentu, karena panas menganggu ikatan hidrogen, ion dan berbagai ikatan yang menstabilkan bentuk aktif enzim sehingga enzim (merupakan protein) mengalami proses denaturasi. Setiap enzim mempunyai suhu dan ph optimum kecepatan reaksi mencapai titik tertinggi, jumlah molekul yang berikatan dengan sisi aktif mencapai titik tertinggi tanpa terjadi proses denaturasi protein enzim

16 Laju reaksi (IU/menit) Laju reaksi (IU/menit) 2. Konsentrasi enzim dan substrat Konsentrasi substrat Konsentrasi enzim

17 3. Konsentrasi inhibitor Inhibitor kompetitif Inhibitor non kompetitif Inhibitor kompetitif : Senyawa kimia yang tidak terlalu memiliki kemampuan mengubah bentuk molekulnya sehingga menyerupai substrat dan bersaing dengan substrat untuk berikatan pada sisi aktif enzim Proses penghambatan ini dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat Contoh : kerja enzim dehidrogenase suksinat dihambat oleh anion suksinat, oksaloasetat Inhibitor non kompetitif : Senyawa kimia yang tidak bersaing dengan substrat untuk berikatan pada sisi aktif enzim melainkan berikatan dengan enzim dan mengubah bentuk molekul enzimnya. Kondisi ini menyebabkan terjadi perubahan sisi aktif sehingga enzim tidak dapat menggunakan sisi aktifnya untuk berikatan dengan substrat Contoh : enzim dehidratase L-treonin oleh L-isoleusin

18 4. Modulator (aktivator/represor) yang berperan sebagai modulator (pengatur) seperti : - Ion atau molekul yang membantu kerja enzim atau disebut juga kofaktor - Enzim regulatori (enzim pengatur) Enzim alosterik (pengatur bukan kovalen) Enzim pengatur kovalen yaitu enzim pemacu yang menentukan kecepatan keseluruhan urutan reaksi, karena enzim ini mengkatalisis tahap yang paling lambat atau tahap penentu kecepatan. Disamping mempunyai fungsi katalitik enzim ini juga mampu meningkatkan atau menurunkan aktivitas katalitik sebagai respon terhadap isyarat tertentu 5. Waktu Tergantung kebutuhan berapa lama enzim mengkatalisis substrat untuk katalisis partial/sempurna